| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
Tripsino estas unu el la pankreataj fermen … Tripsino estas unu el la pankreataj fermentoj. Ĝi estas protein-malkonstrua enzimo, kiu havas elstaran rolon en digestado de la proteinoj. Ĝi estas tre specifa enzimo, ĉar ĝi disligas nur tiujn peptidajn ligojn per hidrolizo, kie la arginino kaj lizino partoprenas per siaj karboksilgrupoj. La promaterialo de la tripsino estas la neaktiva tripsinogeno, kiu troviĝas en la „acinus”-ĉeloj de la vertebrula pankreato. La tripsinogeno aktiviĝas en la intesta sistemo parte je efiko de la enterokinazo, parte aŭtokatalize. Dum la aktiviĝo disfendiĝas peptida ligo kaj liberiĝas acida heksapeptido. La proceson karakterizas ankaŭ la ŝanĝiĝo de la optika turnigemo. Ĝi havas la molekulomason de 24.000.gemo. Ĝi havas la molekulomason de 24.000.
, A tripsina é um tipo de enzima que age nas … A tripsina é um tipo de enzima que age nas proteínas que se encontram no quimo (massa de aspecto branco leitoso que corresponde ao bolo alimentar depois de no estômago se juntar com ácido clorídrico (HCl), que dilacera as fibras musculares, juntamente com pepsina e quimotripsina, onde quebra as proteínas em peptídeos mais simples) dentro do intestino delgado (no duodeno - primeira parcela do intestino delgado). - primeira parcela do intestino delgado).
, 胰蛋白酶（英語：trypsin）是一種酶。 胰蛋白酶在小腸工作，它會將蛋白質水解為肽，進而分解為氨基酸。這是蛋白質能被人體吸收的必要過程。這種酶的作用原理和其他絲氨酸蛋白酶差不多。 胰蛋白酶的最佳pH值約為8，溫度約為37℃。 胰臟製造的是沒有活性的胰蛋白酶原。它分泌到小腸後，小腸內的肠肽酶會活化它，令它成為胰蛋白酶。已經變成胰蛋白酶的，能活化更多胰蛋白酶原，這種過程即，所以只需少量肠肽酶便能開始消化反應。這種過程能避免胰臟被活化的酶消化。
, Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny w … Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki.Jest wydzielany w postaci proenzymu – trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny (przy pH 7,9) szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu. Trypsyna należy do endopeptydaz. Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych w miejscach, w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny. W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny , przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. Optymalne warunki działania trypsyny to pH 7–9 i temperatura 37 °C. Efektem jej działania na białko są peptydy o różnej długości łańcucha.łko są peptydy o różnej długości łańcucha.
, Трипсин ( 3.4.21.4) — фермент, серинова пр … Трипсин ( 3.4.21.4) — фермент, серинова протеаза, знайдена в травній системі тварин (виділяється разом з панкреатичним соком кишківника), де вона руйнує білки. Трипсин переважно руйнує пептидні зв'язки на карбоксильній стороні амінокислот лізину й аргініну, крім випадків, коли за ними слідує пролін. Трипсин широко використовується для ряду штучних біотехнологічних процесів. Процес дії цього ферменту називається трипсиновим протеолізом або трипсинізацією, а зруйновані ним білки — трипсинізованими. У людини наявні 3 гени, які кодують ферменти з трипсиновою активністю: PRSS1, PRSS2, PRSS3.ипсиновою активністю: PRSS1, PRSS2, PRSS3.
, 트립신(trypsin)은 이자에서 분비되는 소화 효소로, 펩신과 함께 제일 … 트립신(trypsin)은 이자에서 분비되는 소화 효소로, 펩신과 함께 제일 중요한 단백질분해효소이다. 이 효소는 1874년 라는 사람이 발견하였다. 펩타이드 아미노산 서열 중에서 아르기닌(arginine)과 리신(lysine) 뒤를 가수분해하는 분해 기작을 지닌다. 이자에서는 트립시노겐의 형태로 분비되고, 분비 후 트립신으로 활성화되어 단백질 또는 펩타이드를 가수분해할 수 있다. 콩에는 트립신의 활동을 방해하는 특정한 단백질이 들어있어 콩을 날로 먹으면 소화가 잘 되지 않는다. 하지만 콩을 가열할 경우 이 단백질 성분이 변성된다. 결국, 트립신이 활성화되어 소화 효소의 침입이 용이해지는 것이다.변성된다. 결국, 트립신이 활성화되어 소화 효소의 침입이 용이해지는 것이다.
, La tripsina és una proteasa de serina trob … La tripsina és una proteasa de serina trobada al sistema digestiu de molts vertebrats. A aquests organismes hi assumeix la funció d'hidrolitzar les proteïnes. La tripsina és produïda al pàncrees en forma del proenzim inactiu tripsinogen. La tripsina predominantment trenca les cadenes peptídiques per l'extrem carboxil dels aminoàcids lisina o arginina, excepte quan un d'aquests dos aminoàcids és seguit per una prolina. El procés és popularment conegut com la proteòlisi per tripsina o tripsinització, una proteïna està tripsinitzada quan ha estat digerida/tractada amb tripsina. Aquesta propietat de la tripsina per trencar proteïnes fa que aquesta s'utilitzi en nombrosos processos biotecnològics.tzi en nombrosos processos biotecnològics.
, La tripsina è un enzima, appartenente alla … La tripsina è un enzima, appartenente alla classe delle idrolasi, che è in grado di ridurre le proteine a polipeptidi più piccoli o singoli aminoacidi che possono essere presenti nell'intestino: è pertanto un enzima fondamentale nella digestione delle proteine.damentale nella digestione delle proteine.
, Trypsine is een protease, een eiwitafbreke … Trypsine is een protease, een eiwitafbrekend enzym dat in de dunne darm van de mens en veel diersoorten de ontleding van eiwitten uit ingenomen voedsel omzet. Het pH-optimum is 6,5, het minimum 4 en het maximum 9. De naam is afkomstig van het Griekse woord thrupsis, dat verbrokkeling betekent. De stof werd voor het eerst kunstmatig verkregen door het fijnwrijven van een alvleesklier. Trypsine heeft een specifieke functie: het splitst alleen peptidebindingen, waarvan de carboxygroep afkomstig is van een van de basische aminozuren lysine en arginine, en wordt daarom in het laboratorium veel toegepast bij structureel onderzoek van eiwitten. Het enzym wordt in de alvleesklier gemaakt in de vorm van trypsinogeen, een inactief voorstadium van trypsine. Activering van trypsinogeen tot trypsine in de dunne darm wordt veroorzaakt door trypsine zelf, dat gaat autokatalytisch, of door het enzym enteropeptidase of enterokinase. Het activeringsproces bestaat slechts uit afsplitsing van een N-eindstandig hexapeptide met de volgorde valine-(asparaginezuur)4-lysine, waarbij de valine ook wel een ander aminozuur kan zijn, afhankelijk van de soort waaruit het enzym afkomstig is. De aminozuurvolgorde van trypsine en trypsinogeen is geheel bekend.trypsine en trypsinogeen is geheel bekend.
, Humanes Trypsin ist ein Gemisch dreier Ver … Humanes Trypsin ist ein Gemisch dreier Verdauungsenzyme, die im Dünndarm Eiweiße zersetzen und zu den Peptidasen zählen: Trypsin-1 (kationisches Trypsin, zwei Drittel), Trypsin-2 (anionisches Trypsin, etwa ein Drittel) und Trypsin-3 (Mesotrypsin, wenige Prozent). Viele ähnliche Enzyme bei Säugetieren, Insekten, Fischen und Pilzen tragen ebenfalls den Namen Trypsin. Mangel an Trypsin-1 führt beim Menschen zur Unterernährung durch Proteinmangel. Ursache kann eine Mutation am TRY1-Gen sein. Eine andere Folge einer solchen Mutation ist erbliche Pankreatitis, bei der körpereigenes Trypsin-1 nicht abgebaut werden kann und die Bauchspeicheldrüse verdaut. Mutation am Gen für Trypsin-2 kann zur chronischen Pankreatitis beitragen.nn zur chronischen Pankreatitis beitragen.
, トリプシン（trypsin, EC.3.4.21.4）はエンドペプチダーゼ、セリンプ … トリプシン（trypsin, EC.3.4.21.4）はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、塩基性アミノ酸（リシン、アルギニン）のカルボキシ基側のペプチド結合を加水分解する。語源は、ギリシャ語の“tripsis(摩擦、粉砕)”に由来する。 膵臓からトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ（）により及びとなる。また、キモトリプシノーゲンを一部加水分解しキモトリプシンとするのに必要な酵素である。（アンチトリプシンや）によって阻害を受ける。 ヒトトリプシンの場合、コードしている遺伝子はのq32-q36のTRY1。 ヒトではトリプシンの最適pHは8 - 9程度の弱塩基性である。-q36のTRY1。 ヒトではトリプシンの最適pHは8 - 9程度の弱塩基性である。
, Trypsin je trávicí enzym, který se vyskytu … Trypsin je trávicí enzym, který se vyskytuje v dvanáctníku. Podobně jako pepsin štěpí peptidické vazby bílkovin obsažených v potravě. Trypsin patří mezi hydrolázy, konkrétně proteázy. Vzniká ve slinivce břišní jako proenzym . Ten je pak v dvanáctníku aktivován enzymaticky a také působením dříve vzniklých molekul trypsinu (jde o autokatalýzu). Oproti pepsinu, jehož aktivita je nejvyšší v silně kyselém prostředí žaludku, katalyzuje trypsin proteolytické (rozkladné) reakce v mírně zásaditém prostředí, které je typické právě pro dvanáctník. Trypsin se od pepsinu liší také větší specifitou – neštěpí bílkoviny v náhodných místech, ale pouze na karboxylovém konci aminokyselin lysinu a argininu, pokud po nich nenásleduje prolin.rgininu, pokud po nich nenásleduje prolin.
, Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепл … Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0. Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.оты получают хроматографическими методами.
, Tripsina polipeptidoak degradatzen dituen … Tripsina polipeptidoak degradatzen dituen entzima bat da, heste mehean eta pH alkalinoan jarduten duena. Pankreako urinaren entzimarik garrantzitsuena da. Proteinak hidrolizatzen dituenez, tripsina ere oso erabilia da bioteknologiako hainbat prozesutan. izeneko pro-entzima batetik abiatuta sortzen da tripsina. Heste meharreko duodenoan tripsinogenoa tripsina bihurtzen du enterokinasa entzimak: Tripsinogeno → Tripsina Tripsina pankreak edo areak sintetizatzen du, eta hortik heste mehera pasatzen da; pH alkalinoan (pH=8) funtzionatzen du hobekien. Proteinen hidrolisian jarduten du, urdailean pepsina entzimak hidrolizatu dituen proteinen produktuak -polipeptidoak- degradatuz, osagai txikiagoak agertuz (peptido sinpleak edo aminoazidoak). Pankreak guruin endokrino moduan lan egin dezake, intsulina eta glukagoi hormonak jariatuz. Baina horretaz gain pankreako urina ere jariatzen du, tripsina duena eta proteinen liseriketa prozesuan parte hartzen duena. liseriketa prozesuan parte hartzen duena.
, La trypsine (EC 3.4.21.4) est une peptidas … La trypsine (EC 3.4.21.4) est une peptidase du suc pancréatique participant à la digestion des protéines. Il s'agit d'une protéase à sérine qui hydrolyse les liaisons peptidiques situées côté C d'un résidu de lysine ou d'arginine, qui sont des acides aminés basiques. Trypsine Structure d'une trypsine bovine cristallisée (PDB 1UTN)ne trypsine bovine cristallisée (PDB 1UTN)
, La tripsina es una enzima peptidasa que ro … La tripsina es una enzima peptidasa que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos.Se produce en el páncreas y se secreta en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo es 7,7 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica, ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos arginina (Arg) o lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial. La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinógeno (enzima inactiva), y luego se activa en el duodeno gracias a la enteropeptidasa, que la convierte en tripsina (enzima activa) mediante un corte proteolítico.[cita requerida] La tripsina fue descubierta en 1876 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne mientras estudiaba el .mán Wilhelm Kühne mientras estudiaba el .
, Trypsin is an enzyme in the first section … Trypsin is an enzyme in the first section of the small intestine that starts the digestion of protein molecules by cutting these long chains of amino acids into smaller pieces. It is a serine protease from the PA clan superfamily, found in the digestive system of many vertebrates, where it hydrolyzes proteins. Trypsin is formed in the small intestine when its proenzyme form, the trypsinogen produced by the pancreas, is activated. Trypsin cuts peptide chains mainly at the carboxyl side of the amino acids lysine or arginine. It is used for numerous biotechnological processes. The process is commonly referred to as trypsin proteolysis or trypsinization, and proteins that have been digested/treated with trypsin are said to have been trypsinized. Trypsin was discovered in 1876 by Wilhelm Kühne and was named from the Ancient Greek word for rubbing since it was first isolated by rubbing the pancreas with glycerin.ted by rubbing the pancreas with glycerin.
, Trypsin är ett enzym som spjälkar proteine … Trypsin är ett enzym som spjälkar proteiner i människans matspjälkningssystem. Bukspottskörteln (pancreas) bildar inaktivt trypsinogen, vilket utsöndras med bukspottet.I tunntarmen, främst i tolvfingertarmen, uttrycks det membranbundna enzymet enterokinas och bryter ned trypsinogen till aktivt trypsin. Enzymet bryter ner polypeptider till peptider (kortare kedjor av aminosyror). Dessa peptider bryts senare ner till aminosyror av peptidaser, enzym som spjälkar proteiner. Trypsin aktiverar också zymogen procolilipas till colilipas som i sin tur aktiverar pankreaslipas (genom en konformationsförändring öppnar upp aktiveringsplatsen på enzymet). Pankreaslipas spjälkar TAG (triglycerider). Trypsin aktiverar pancreas oaktiv kymotrypsinogen till aktiv kymotrypsin. Källor:Biologi B Karlsson Molander Wickman Liber 1994Biochemistry Champe m.fl. 4th edition 1994Biochemistry Champe m.fl. 4th edition
, التربسين (ر.ت.إ 3.4.21.4) هو بروتييز سيرين … التربسين (ر.ت.إ 3.4.21.4) هو بروتييز سيرين من فصيلة عشيرة PA الفائقة، موجود في الجهاز الهضمي للعديد من الفقاريات، حيث يحلل البروتينات. يتشكل التربسين في الأمعاء الدقيقة عندما يتم تنشيط شكل إنزيمه التربسينوجين الذي ينتجه البنكرياس. يقطع التربسين سلاسل الببتيد بشكل رئيسي في جانب الكربوكسيل من الأحماض الأمينية ليسين أو أرجينين. يتم استخدامه للعديد من عمليات التكنولوجيا الحيوية. يشار العملية عادة باسم التربسين التحلل البروتيني أو trypsinisation، والبروتينات التي تم هضمها / تعامل مع والتربسين وقال أنه قد تم trypsinized تم اكتشاف التربسين في عام 1876 من قبل فيلهلم كون وتم تسميته من الكلمة اليونانية القديمة للفرك منذ أن تم عزله لأول مرة عن طريق فرك البنكرياس بالجلسرين. لأول مرة عن طريق فرك البنكرياس بالجلسرين.
|
| http://dbpedia.org/ontology/arm
|
q
, p
|
| http://dbpedia.org/ontology/band
|
32
, 13
, 35
|
| http://dbpedia.org/ontology/chromosome
|
7
, 9
|
| http://dbpedia.org/ontology/ecNumber
|
3.4.21.4
|
| http://dbpedia.org/ontology/entrezgene
|
5644
, 5645
, 5646
|
| http://dbpedia.org/ontology/hgncid
|
9475
, 9483
, 9486
|
| http://dbpedia.org/ontology/locusSupplementaryData
|
-qter
|
| http://dbpedia.org/ontology/omim
|
601564
, 276000
, 613578
|
| http://dbpedia.org/ontology/refseq
|
NM_002771
, NM_002770
, NM_002769
|
| http://dbpedia.org/ontology/symbol
|
TRY1
, PRSS3
, PRSS2
, Trypsin
, PRSS4
, PRSS1
, TRYP2
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/ChimeraX_rendering_of_bovine_trypsin_%28PDB_1UTN%29.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/uniprot
|
P07478
, P07477
, P35030
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi%3Fid=S01.151 +
, http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi%3Fid=S01.174 +
, http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi%3Fid=S01.258 +
, https://www.sigmaaldrich.com/US/en/technical-documents/protocol/protein-biology/enzyme-activity-assays/enzymatic-assay-of-trypsin-inhibitor +
, http://www.sigmaaldrich.com/Area_of_Interest/Biochemicals/Enzyme_Explorer/Analytical_Enzymes/Trypsin.html +
, https://www.livescience.com/43157-embryo-implant-signals-pregnancy.html +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
30652
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
19367
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1124169400
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Peptide_bonds +
, http://dbpedia.org/resource/Arginine +
, http://dbpedia.org/resource/Hypoallergenic +
, http://dbpedia.org/resource/Cholecystokinin +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide +
, http://dbpedia.org/resource/Pancreatic_duct +
, http://dbpedia.org/resource/Proteomics +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Cell_culture_reagents +
, http://dbpedia.org/resource/Meconium +
, http://dbpedia.org/resource/Digestive_system +
, http://dbpedia.org/resource/PRSS3 +
, http://dbpedia.org/resource/Aspartate +
, http://dbpedia.org/resource/MEROPS +
, http://dbpedia.org/resource/Low-barrier_hydrogen_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Isoform +
, http://dbpedia.org/resource/Milk_allergy +
, http://dbpedia.org/resource/Cattle +
, http://dbpedia.org/resource/Translucent +
, http://dbpedia.org/resource/Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Operating_temperature +
, http://dbpedia.org/resource/PRSS2 +
, http://dbpedia.org/resource/Histidine +
, http://dbpedia.org/resource/Pancreatitis +
, http://dbpedia.org/resource/Biotechnological +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_inhibitor +
, http://dbpedia.org/resource/Vertebrates +
, http://dbpedia.org/resource/Lysine +
, http://dbpedia.org/resource/Atlantic_cod +
, http://dbpedia.org/resource/Serine_protease +
, http://dbpedia.org/resource/X-ray_crystallography +
, http://dbpedia.org/resource/Proteolysis +
, http://dbpedia.org/resource/Sigma-Aldrich +
, http://dbpedia.org/resource/Cystic_fibrosis +
, http://dbpedia.org/resource/Meconium_ileus +
, http://dbpedia.org/resource/Alpha_1-antitrypsin +
, http://dbpedia.org/resource/PA_clan +
, http://dbpedia.org/resource/Poikilotherm +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Ileus +
, http://dbpedia.org/resource/Endopeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Proteases +
, http://dbpedia.org/resource/Active_site +
, http://dbpedia.org/resource/Allergen +
, http://dbpedia.org/resource/C-terminal +
, http://dbpedia.org/resource/Catalytic_triad +
, http://dbpedia.org/resource/Tosyl_phenylalanyl_chloromethyl_ketone +
, http://dbpedia.org/resource/Tissue_culture +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophile +
, http://dbpedia.org/resource/Wilhelm_K%C3%BChne +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acids +
, http://dbpedia.org/resource/Trypsin_1 +
, http://dbpedia.org/resource/Protein +
, http://dbpedia.org/resource/Autolysis_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Duodenum +
, http://dbpedia.org/resource/SPINK1 +
, http://dbpedia.org/resource/Serine +
, http://dbpedia.org/resource/Chymotrypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Category:EC_3.4.21 +
, http://dbpedia.org/resource/Small_intestine +
, http://dbpedia.org/resource/Activation_energy +
, http://dbpedia.org/resource/Reductive_methylation +
, http://dbpedia.org/resource/Trypsinisation +
, http://dbpedia.org/resource/Casein +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrolysis +
, http://dbpedia.org/resource/Trypsinogen +
, http://dbpedia.org/resource/In_vitro +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_kinetics +
, http://dbpedia.org/resource/In-gel_digestion +
, http://dbpedia.org/resource/Pancreas +
, http://dbpedia.org/resource/Zymogen +
, http://dbpedia.org/resource/Proteolytic_cleavage +
, http://dbpedia.org/resource/Thermodynamics +
, http://dbpedia.org/resource/Enteropeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Carboxyl +
, http://dbpedia.org/resource/Glycerin +
, http://dbpedia.org/resource/Proline +
, http://dbpedia.org/resource/BPTI +
, http://dbpedia.org/resource/Ancient_Greek +
|
| http://dbpedia.org/property/altsymbols
|
TRYP2
, 1.0
, PRSS4
|
| http://dbpedia.org/property/arm
|
q
, p
|
| http://dbpedia.org/property/band
|
13
, 32
, 35
|
| http://dbpedia.org/property/caption
|
Crystal structure of bovine trypsin.
|
| http://dbpedia.org/property/casNumber
|
"9002-07-07"^^xsd:date
|
| http://dbpedia.org/property/cdd
|
cd00190
|
| http://dbpedia.org/property/chromosome
|
9
, 7
|
| http://dbpedia.org/property/ecNumber
|
3.4
|
| http://dbpedia.org/property/ecnumber
|
3.4
|
| http://dbpedia.org/property/entrezgene
|
5644
, 5645
, 5646
|
| http://dbpedia.org/property/goCode
|
4295
|
| http://dbpedia.org/property/hgncid
|
9486
, 9483
, 9475
|
| http://dbpedia.org/property/interpro
|
IPR001254
|
| http://dbpedia.org/property/iubmbEcNumber
|
3
|
| http://dbpedia.org/property/locussupplementarydata
|
-qter
|
| http://dbpedia.org/property/merops
|
S1
|
| http://dbpedia.org/property/name
|
http://dbpedia.org/resource/PRSS2 +
, http://dbpedia.org/resource/Trypsin_1 +
, http://dbpedia.org/resource/PRSS3 +
, Trypsin
|
| http://dbpedia.org/property/omim
|
613578
, 601564
, 276000
|
| http://dbpedia.org/property/pfam
|
PF00089
|
| http://dbpedia.org/property/prosite
|
PDOC00124
|
| http://dbpedia.org/property/refseq
|
NM_002769
, NM_002771
, NM_002770
|
| http://dbpedia.org/property/scop
|
1
|
| http://dbpedia.org/property/smart
|
SM00020
|
| http://dbpedia.org/property/symbol
|
http://dbpedia.org/resource/Trypsin_1 +
, http://dbpedia.org/resource/PRSS2 +
, http://dbpedia.org/resource/PRSS3 +
, Trypsin
|
| http://dbpedia.org/property/uniprot
|
P35030
, P07478
, P07477
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Pfam_box +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Infobox_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Main +
, http://dbpedia.org/resource/Template:MeshName +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Portal-inline +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_journal +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Serine_endopeptidases +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Page_needed +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refbegin +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refend +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Cell_culture_reagents +
, http://dbpedia.org/resource/Category:EC_3.4.21 +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Proteases +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Protease +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Trypsin?oldid=1124169400&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/ChimeraX_rendering_of_bovine_trypsin_%28PDB_1UTN%29.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Trypsin +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/name
|
protease, serine, 1 (trypsin 1)
, protease, serine, 3 (mesotrypsin)
, protease, serine, 2 (trypsin 2)
|
| owl:sameAs |
http://www.wikidata.org/entity/Q127450 +
, http://sv.dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://he.dbpedia.org/resource/%D7%98%D7%A8%D7%99%D7%A4%D7%A1%D7%99%D7%9F +
, http://th.dbpedia.org/resource/%E0%B8%97%E0%B8%A3%E0%B8%B4%E0%B8%9B%E0%B8%8B%E0%B8%B4%E0%B8%99 +
, http://de.dbpedia.org/resource/Trypsine +
, http://no.dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/2947 +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D8%AA%D8%B1%D8%A8%D8%B3%D9%8A%D9%86 +
, http://ko.dbpedia.org/resource/%ED%8A%B8%EB%A6%BD%EC%8B%A0 +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%E3%83%88%E3%83%AA%E3%83%97%E3%82%B7%E3%83%B3 +
, http://ka.dbpedia.org/resource/%E1%83%A2%E1%83%A0%E1%83%98%E1%83%A4%E1%83%A1%E1%83%98%E1%83%9C%E1%83%98 +
, http://eo.dbpedia.org/resource/Tripsino +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E8%83%B0%E8%9B%8B%E7%99%BD%E9%85%B6 +
, http://lt.dbpedia.org/resource/Tripsinas +
, http://dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://is.dbpedia.org/resource/Tryps%C3%ADn +
, http://hy.dbpedia.org/resource/%D5%8F%D6%80%D5%AB%D5%BA%D5%BD%D5%AB%D5%B6 +
, http://uk.dbpedia.org/resource/%D0%A2%D1%80%D0%B8%D0%BF%D1%81%D0%B8%D0%BD +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Trypsine +
, http://sh.dbpedia.org/resource/Tripsin +
, http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/2622 +
, http://cs.dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://eu.dbpedia.org/resource/Tripsina +
, http://cy.dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://sr.dbpedia.org/resource/Tripsin +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%D8%AA%D8%B1%DB%8C%D9%BE%D8%B3%DB%8C%D9%86 +
, http://it.dbpedia.org/resource/Tripsina +
, http://nl.dbpedia.org/resource/Trypsine +
, http://es.dbpedia.org/resource/Tripsina +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.07jw9 +
, http://bs.dbpedia.org/resource/Tripsin +
, http://vi.dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://be.dbpedia.org/resource/%D0%A2%D1%80%D1%8B%D0%BF%D1%81%D1%96%D0%BD +
, http://da.dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://fi.dbpedia.org/resource/Trypsiini +
, http://kk.dbpedia.org/resource/%D0%A2%D1%80%D0%B8%D0%BF%D1%81%D0%B8%D0%BD +
, http://gl.dbpedia.org/resource/Tripsina +
, http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/2422 +
, http://oc.dbpedia.org/resource/Tripsina +
, http://pt.dbpedia.org/resource/Tripsina +
, http://nn.dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://ms.dbpedia.org/resource/Tripsin +
, http://ca.dbpedia.org/resource/Tripsina +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%A2%D1%80%D0%B8%D0%BF%D1%81%D0%B8%D0%BD +
, https://global.dbpedia.org/id/JQa4 +
, http://tr.dbpedia.org/resource/Tripsin +
, http://pl.dbpedia.org/resource/Trypsyna +
|
| rdf:type |
http://www.wikidata.org/entity/Q8054 +
, http://dbpedia.org/ontology/Protein +
, http://dbpedia.org/ontology/Biomolecule +
, http://dbpedia.org/ontology/Enzyme +
, http://www.wikidata.org/entity/Q206229 +
|
| rdfs:comment |
Trypsin är ett enzym som spjälkar proteine … Trypsin är ett enzym som spjälkar proteiner i människans matspjälkningssystem. Bukspottskörteln (pancreas) bildar inaktivt trypsinogen, vilket utsöndras med bukspottet.I tunntarmen, främst i tolvfingertarmen, uttrycks det membranbundna enzymet enterokinas och bryter ned trypsinogen till aktivt trypsin. Enzymet bryter ner polypeptider till peptider (kortare kedjor av aminosyror). Dessa peptider bryts senare ner till aminosyror av peptidaser, enzym som spjälkar proteiner. Trypsin aktiverar pancreas oaktiv kymotrypsinogen till aktiv kymotrypsin.iv kymotrypsinogen till aktiv kymotrypsin.
, La tripsina è un enzima, appartenente alla … La tripsina è un enzima, appartenente alla classe delle idrolasi, che è in grado di ridurre le proteine a polipeptidi più piccoli o singoli aminoacidi che possono essere presenti nell'intestino: è pertanto un enzima fondamentale nella digestione delle proteine.damentale nella digestione delle proteine.
, Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепл … Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.аталитической активности — при pH 7,8—8,0.
, Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny w … Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki.Jest wydzielany w postaci proenzymu – trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny (przy pH 7,9) szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu.ego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu.
, 胰蛋白酶（英語：trypsin）是一種酶。 胰蛋白酶在小腸工作，它會將蛋白質水解為肽，進而分解為氨基酸。這是蛋白質能被人體吸收的必要過程。這種酶的作用原理和其他絲氨酸蛋白酶差不多。 胰蛋白酶的最佳pH值約為8，溫度約為37℃。 胰臟製造的是沒有活性的胰蛋白酶原。它分泌到小腸後，小腸內的肠肽酶會活化它，令它成為胰蛋白酶。已經變成胰蛋白酶的，能活化更多胰蛋白酶原，這種過程即，所以只需少量肠肽酶便能開始消化反應。這種過程能避免胰臟被活化的酶消化。
, トリプシン（trypsin, EC.3.4.21.4）はエンドペプチダーゼ、セリンプ … トリプシン（trypsin, EC.3.4.21.4）はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、塩基性アミノ酸（リシン、アルギニン）のカルボキシ基側のペプチド結合を加水分解する。語源は、ギリシャ語の“tripsis(摩擦、粉砕)”に由来する。 膵臓からトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ（）により及びとなる。また、キモトリプシノーゲンを一部加水分解しキモトリプシンとするのに必要な酵素である。（アンチトリプシンや）によって阻害を受ける。 ヒトトリプシンの場合、コードしている遺伝子はのq32-q36のTRY1。 ヒトではトリプシンの最適pHは8 - 9程度の弱塩基性である。-q36のTRY1。 ヒトではトリプシンの最適pHは8 - 9程度の弱塩基性である。
, A tripsina é um tipo de enzima que age nas … A tripsina é um tipo de enzima que age nas proteínas que se encontram no quimo (massa de aspecto branco leitoso que corresponde ao bolo alimentar depois de no estômago se juntar com ácido clorídrico (HCl), que dilacera as fibras musculares, juntamente com pepsina e quimotripsina, onde quebra as proteínas em peptídeos mais simples) dentro do intestino delgado (no duodeno - primeira parcela do intestino delgado). - primeira parcela do intestino delgado).
, Tripsina polipeptidoak degradatzen dituen … Tripsina polipeptidoak degradatzen dituen entzima bat da, heste mehean eta pH alkalinoan jarduten duena. Pankreako urinaren entzimarik garrantzitsuena da. Proteinak hidrolizatzen dituenez, tripsina ere oso erabilia da bioteknologiako hainbat prozesutan. izeneko pro-entzima batetik abiatuta sortzen da tripsina. Heste meharreko duodenoan tripsinogenoa tripsina bihurtzen du enterokinasa entzimak: Tripsinogeno → Tripsinarokinasa entzimak: Tripsinogeno → Tripsina
, Trypsine is een protease, een eiwitafbreke … Trypsine is een protease, een eiwitafbrekend enzym dat in de dunne darm van de mens en veel diersoorten de ontleding van eiwitten uit ingenomen voedsel omzet. Het pH-optimum is 6,5, het minimum 4 en het maximum 9. De naam is afkomstig van het Griekse woord thrupsis, dat verbrokkeling betekent. De stof werd voor het eerst kunstmatig verkregen door het fijnwrijven van een alvleesklier. De aminozuurvolgorde van trypsine en trypsinogeen is geheel bekend.trypsine en trypsinogeen is geheel bekend.
, La trypsine (EC 3.4.21.4) est une peptidas … La trypsine (EC 3.4.21.4) est une peptidase du suc pancréatique participant à la digestion des protéines. Il s'agit d'une protéase à sérine qui hydrolyse les liaisons peptidiques situées côté C d'un résidu de lysine ou d'arginine, qui sont des acides aminés basiques. Trypsine Structure d'une trypsine bovine cristallisée (PDB 1UTN)ne trypsine bovine cristallisée (PDB 1UTN)
, التربسين (ر.ت.إ 3.4.21.4) هو بروتييز سيرين … التربسين (ر.ت.إ 3.4.21.4) هو بروتييز سيرين من فصيلة عشيرة PA الفائقة، موجود في الجهاز الهضمي للعديد من الفقاريات، حيث يحلل البروتينات. يتشكل التربسين في الأمعاء الدقيقة عندما يتم تنشيط شكل إنزيمه التربسينوجين الذي ينتجه البنكرياس. يقطع التربسين سلاسل الببتيد بشكل رئيسي في جانب الكربوكسيل من الأحماض الأمينية ليسين أو أرجينين. يتم استخدامه للعديد من عمليات التكنولوجيا الحيوية. يشار العملية عادة باسم التربسين التحلل البروتيني أو trypsinisation، والبروتينات التي تم هضمها / تعامل مع والتربسين وقال أنه قد تم trypsinized تم اكتشاف التربسين في عام 1876 من قبل فيلهلم كون وتم تسميته من الكلمة اليونانية القديمة للفرك منذ أن تم عزله لأول مرة عن طريق فرك البنكرياس بالجلسرين. لأول مرة عن طريق فرك البنكرياس بالجلسرين.
, La tripsina és una proteasa de serina trob … La tripsina és una proteasa de serina trobada al sistema digestiu de molts vertebrats. A aquests organismes hi assumeix la funció d'hidrolitzar les proteïnes. La tripsina és produïda al pàncrees en forma del proenzim inactiu tripsinogen. La tripsina predominantment trenca les cadenes peptídiques per l'extrem carboxil dels aminoàcids lisina o arginina, excepte quan un d'aquests dos aminoàcids és seguit per una prolina. El procés és popularment conegut com la proteòlisi per tripsina o tripsinització, una proteïna està tripsinitzada quan ha estat digerida/tractada amb tripsina. Aquesta propietat de la tripsina per trencar proteïnes fa que aquesta s'utilitzi en nombrosos processos biotecnològics.tzi en nombrosos processos biotecnològics.
, Trypsin is an enzyme in the first section … Trypsin is an enzyme in the first section of the small intestine that starts the digestion of protein molecules by cutting these long chains of amino acids into smaller pieces. It is a serine protease from the PA clan superfamily, found in the digestive system of many vertebrates, where it hydrolyzes proteins. Trypsin is formed in the small intestine when its proenzyme form, the trypsinogen produced by the pancreas, is activated. Trypsin cuts peptide chains mainly at the carboxyl side of the amino acids lysine or arginine. It is used for numerous biotechnological processes. The process is commonly referred to as trypsin proteolysis or trypsinization, and proteins that have been digested/treated with trypsin are said to have been trypsinized. Trypsin was discovered in 1876 by Wilhelm Kühne n was discovered in 1876 by Wilhelm Kühne
, La tripsina es una enzima peptidasa que ro … La tripsina es una enzima peptidasa que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos.Se produce en el páncreas y se secreta en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo es 7,7 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica, ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos arginina (Arg) o lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial.vamente, fragmentando al péptido inicial.
, Trypsin je trávicí enzym, který se vyskytu … Trypsin je trávicí enzym, který se vyskytuje v dvanáctníku. Podobně jako pepsin štěpí peptidické vazby bílkovin obsažených v potravě. Trypsin patří mezi hydrolázy, konkrétně proteázy. Vzniká ve slinivce břišní jako proenzym . Ten je pak v dvanáctníku aktivován enzymaticky a také působením dříve vzniklých molekul trypsinu (jde o autokatalýzu). Oproti pepsinu, jehož aktivita je nejvyšší v silně kyselém prostředí žaludku, katalyzuje trypsin proteolytické (rozkladné) reakce v mírně zásaditém prostředí, které je typické právě pro dvanáctník. Trypsin se od pepsinu liší také větší specifitou – neštěpí bílkoviny v náhodných místech, ale pouze na karboxylovém konci aminokyselin lysinu a argininu, pokud po nich nenásleduje prolin.rgininu, pokud po nich nenásleduje prolin.
, 트립신(trypsin)은 이자에서 분비되는 소화 효소로, 펩신과 함께 제일 … 트립신(trypsin)은 이자에서 분비되는 소화 효소로, 펩신과 함께 제일 중요한 단백질분해효소이다. 이 효소는 1874년 라는 사람이 발견하였다. 펩타이드 아미노산 서열 중에서 아르기닌(arginine)과 리신(lysine) 뒤를 가수분해하는 분해 기작을 지닌다. 이자에서는 트립시노겐의 형태로 분비되고, 분비 후 트립신으로 활성화되어 단백질 또는 펩타이드를 가수분해할 수 있다. 콩에는 트립신의 활동을 방해하는 특정한 단백질이 들어있어 콩을 날로 먹으면 소화가 잘 되지 않는다. 하지만 콩을 가열할 경우 이 단백질 성분이 변성된다. 결국, 트립신이 활성화되어 소화 효소의 침입이 용이해지는 것이다.변성된다. 결국, 트립신이 활성화되어 소화 효소의 침입이 용이해지는 것이다.
, Трипсин ( 3.4.21.4) — фермент, серинова пр … Трипсин ( 3.4.21.4) — фермент, серинова протеаза, знайдена в травній системі тварин (виділяється разом з панкреатичним соком кишківника), де вона руйнує білки. Трипсин переважно руйнує пептидні зв'язки на карбоксильній стороні амінокислот лізину й аргініну, крім випадків, коли за ними слідує пролін. Трипсин широко використовується для ряду штучних біотехнологічних процесів. Процес дії цього ферменту називається трипсиновим протеолізом або трипсинізацією, а зруйновані ним білки — трипсинізованими. У людини наявні 3 гени, які кодують ферменти з трипсиновою активністю: PRSS1, PRSS2, PRSS3.ипсиновою активністю: PRSS1, PRSS2, PRSS3.
, Humanes Trypsin ist ein Gemisch dreier Ver … Humanes Trypsin ist ein Gemisch dreier Verdauungsenzyme, die im Dünndarm Eiweiße zersetzen und zu den Peptidasen zählen: Trypsin-1 (kationisches Trypsin, zwei Drittel), Trypsin-2 (anionisches Trypsin, etwa ein Drittel) und Trypsin-3 (Mesotrypsin, wenige Prozent). Viele ähnliche Enzyme bei Säugetieren, Insekten, Fischen und Pilzen tragen ebenfalls den Namen Trypsin.Pilzen tragen ebenfalls den Namen Trypsin.
, Tripsino estas unu el la pankreataj fermen … Tripsino estas unu el la pankreataj fermentoj. Ĝi estas protein-malkonstrua enzimo, kiu havas elstaran rolon en digestado de la proteinoj. Ĝi estas tre specifa enzimo, ĉar ĝi disligas nur tiujn peptidajn ligojn per hidrolizo, kie la arginino kaj lizino partoprenas per siaj karboksilgrupoj. Ĝi havas la molekulomason de 24.000.upoj. Ĝi havas la molekulomason de 24.000.
|
| rdfs:label |
トリプシン
, 트립신
, Tripsina
, Trypsine
, Tripsino
, 胰蛋白酶
, Trypsin
, Trypsyna
, Трипсин
, تربسين
|
