| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
催化三联体，又稱催化金三角，通常指在水解酶和转移酶的活性位点中心同时作用的三个氨基酸 … 催化三联体，又稱催化金三角，通常指在水解酶和转移酶的活性位点中心同时作用的三个氨基酸残基（如蛋白酶、、酯酶、、脂酶和β-内酰胺酶）。用于共价催化的亲核残基一般是酸-碱-亲核三联体。残基会形成一个电荷中继网络，以极化和活化亲核试剂，来进攻底物形成共价中间体，然后中间体水解，再生出游离的酶。亲核试剂大多是丝氨酸或半胱氨酸，也有少量是苏氨酸。 因为酶会折叠成复杂的三维结构，催化三联体的残基可能在其所在的氨基酸序列（一级结构）中离得很远，但最后它们将会折叠到一起。 虽然在功能上（甚至是三联体中的亲核体）进化趋异，催化三联体却是趋同进化的最好案例。对催化的化学约束使得至少23个独立的蛋白质超家族进化出了相同的催化方法。生物化学中，研究得最透彻之一的就是这些反应的作用机理。超家族进化出了相同的催化方法。生物化学中，研究得最透彻之一的就是这些反应的作用机理。
, Uma tríade catalítica é um conjunto de trê … Uma tríade catalítica é um conjunto de três aminoácidos coordenados que podem ser encontrados no sítio ativo de algumas enzimas. As tríades catalíticas são mais comumente encontradas nas enzimas hidrolase e transferase (por exemplo, proteases, , esterases, acilases, lipases e β-lactamases). Uma tríade ácido-base-nucleófilo é um motivo comum para gerar um resíduo nucleofílico para catálise covalente. Os resíduos formam uma rede de relé de carga para polarizar e ativar o nucleófilo, que ataca o substrato, formando um intermediário covalente que é então hidrolisado para liberar o produto e regenerar a enzima livre. O nucleófilo é mais comumente um aminoácido serina ou cisteína, mas ocasionalmente treonina ou mesmo selenocisteína. A da enzima reúne os resíduos da tríade em uma orientação precisa, mesmo que eles possam estar distantes na sequência (estrutura primária). Bem como a evolução divergente da função (e até mesmo o nucleófilo da tríade), as tríades catalíticas mostram alguns dos melhores exemplos de evolução convergente. Restrições químicas na catálise levaram à mesma solução catalítica evoluindo independentemente em pelo menos 23 superfamílias separadas. Seu mecanismo de ação é, conseqüentemente, um dos mais bem estudados em bioquímica., um dos mais bem estudados em bioquímica.
, Een katalytische triade is een benaming vo … Een katalytische triade is een benaming voor een bijeengeschakeld drietal aminozuren in het actieve centrum van bepaalde enzymen. Katalytische triaden komen voor in hydrolasen en transferasen: twee grote groepen enzymen waartoe onder andere de proteasen, , esterasen, en lipasen behoren. In een katalytische triade bevinden zich gewoonlijk drie aminozuurresiduen, die samenwerken om een chemische reactie te katalyseren. Meestal bevat de triade een zuur, basisch en nucleofiel aminozuur die tijdelijk een (covalente) binding aangaan met het substraat. In een dergelijke situatie vormen de residuen samen een ladingsnetwerk die het nucleofiele residu activeren, waardoor het substraat wordt aangevallen. Hierbij ontstaat een covalent tussenproduct dat gehydrolyseerd wordt om het enzym weer vrij te maken. Het nucleofiele residu is meestal serine of cysteïne, maar ook zijn gevallen bekend waarin threonine of zelfs selenocysteïne in de triade voorkwamen. De aminozuurresiduen van een katalytische triade kunnen ver uit elkaar liggen in de aminozuursequentie (primaire structuur), maar ze worden bij elkaar gebracht door specifieke eiwitvouwing; de complexe driedimensionale structuur.g; de complexe driedimensionale structuur.
, Tríada catalítica en biologia es refereix … Tríada catalítica en biologia es refereix als tres residus químics d'aminoàcids que funcionen en conjunt al centre del lloc actiu d'alguns enzims hidrolasa i transferasa (per exemple, els de proteasa, , , , lipasa i β-lactamases). Una tríada Àcid-Base-Nucleòfil és un motiu comú per a la generació d'un residu nucleofílic per a la catàlisi covalent. Els residus formen una xarxa de càrregues que polaritzen i activen el nucleòfil, aquest ataca els substrat formant un intermediari covalent que posteriorment és hidrolitzat per a generar un enzim lliure. El residu nucleofílic generalment és serina o una cisteïna però de vegades pot ser una treonina. Pel fet que els enzims es pleguen en estructures estructures tridimensionals, els residus a la tríada catalítica poden estar molt allunyats els uns dels altres sobre la seqüència primària, tanmateix, es troben estretament relacionats amb el plegament final. Les triades catalítiques són un exemple de l'evolució divergent de funció (fins i tot amb el nucleòfil de la tríada), però també les tríades catalítiques mostren alguns dels exemples de l'evolució convergent. Les limitacions químiques del procés catalític han conduït a la mateixa solució catalític com a mínim per a 23 diferents d'enzims que van evolucionar de forma independent. Per tant, el seu és un dels més ben estudiats de tota la bioquímica.s més ben estudiats de tota la bioquímica.
, A catalytic triad is a set of three coordi … A catalytic triad is a set of three coordinated amino acids that can be found in the active site of some enzymes. Catalytic triads are most commonly found in hydrolase and transferase enzymes (e.g. proteases, amidases, esterases, acylases, lipases and β-lactamases). An acid-base-nucleophile triad is a common motif for generating a nucleophilic residue for covalent catalysis. The residues form a charge-relay network to polarise and activate the nucleophile, which attacks the substrate, forming a covalent intermediate which is then hydrolysed to release the product and regenerate free enzyme. The nucleophile is most commonly a serine or cysteine amino acid, but occasionally threonine or even selenocysteine. The 3D structure of the enzyme brings together the triad residues in a precise orientation, even though they may be far apart in the sequence (primary structure). As well as divergent evolution of function (and even the triad's nucleophile), catalytic triads show some of the best examples of convergent evolution. Chemical constraints on catalysis have led to the same catalytic solution independently evolving in at least 23 separate superfamilies. Their mechanism of action is consequently one of the best studied in biochemistry.y one of the best studied in biochemistry.
, 촉매 삼잔기(觸媒三殘基, 영어: catalytic triad)는 일부 효소의 … 촉매 삼잔기(觸媒三殘基, 영어: catalytic triad)는 일부 효소의 활성 부위에서 발견할 수 있는 3개의 배위 아미노산들의 세트이다. 촉매 삼잔기는 가수분해효소(예: 단백질가수분해효소, , 에스터가수분해효소, , 지질가수분해효소, β-락타메이스) 및 전이효소에서 가장 일반적으로 발견된다. 산-염기-친핵체 삼잔기는 공유결합성 촉매작용을 위한 친핵성 잔기를 생성하기 위한 일반적인 모티프이다. 잔기는 전하 릴레이 네트워크를 형성하여 친핵체를 분극화하고 활성화시켜 기질을 공격하여 공유결합성 중간생성물을 형성하고 가수분해되어 생성물을 방출하고 유리 효소를 재생한다. 여기서 친핵체는 가장 일반적으로 아미노산인 세린 또는 시스테인이지만 때때로 트레오닌 또는 셀레노시스테인일 수도 있다. 효소의 3차 구조는 단백질 1차 구조의 서열상 멀리 떨어져 위치할 수 있음에도 불구하고 정확한 방향으로 3개의 잔기가 위치한다.떨어져 위치할 수 있음에도 불구하고 정확한 방향으로 3개의 잔기가 위치한다.
, 触媒三残基（しょくばいさんざんき、英: Catalytic triad）とは、いくつ … 触媒三残基（しょくばいさんざんき、英: Catalytic triad）とは、いくつかの酵素の活性部位に見られる3つの配位アミノ酸の一式である。触媒三残基は、ヒドロラーゼおよびトランスフェラーゼ酵素（例えば、プロテアーゼ、アミダーゼ、エステラーゼ、アシルラーゼ、リパーゼ、およびβ-ラクタマーゼ）で最も一般的に見られる。酸-塩基-求核剤 三残基は、共有結合触媒のための求核性残基を生成するための一般的なモチーフである。この残基は電荷リレーネットワークを形成して求核剤を分極および活性化し、基質を攻撃して共有結合中間体を形成し、加水分解されてを放出し、遊離酵素を再生する。求核剤は、最も一般的にはセリンやシステインアミノ酸であるが、時にはスレオニンまたはセレノシステインも含まれている。酵素の三次元構造は、配列上（一次構造）では離れていても、三残基が正確な方向にまとまっていることを示している。 機能（および三残基の求核剤）のと同様に、触媒三残基は収斂進化の最良の例のいくつかを示している。触媒作用に対する化学的制約により、同じ触媒解明が、少なくとも23の別々のスーパーファミリーで独立して展開している。その作用機序は、生化学的に最もよく研究されているものの一つである。して展開している。その作用機序は、生化学的に最もよく研究されているものの一つである。
, El término tríada catalítica refiere a los … El término tríada catalítica refiere a los tres residuos de aminoácidos que funcionan en conjunto en el centro del sitio activo de algunas enzimas hidrolasas y transferasas (por ejemplo, proteasas, amidasas, esterasas, , lipasas y β-lactamasas). Una tríada Ácido-Base-Nucleófilo es un motivo común para la generación de un residuo nucleofílico para la catálisis covalente. Los residuos aminoacídicos forman una red de relevamiento de cargas que polarizan y activan al nucleófilo, el cual ataca al sustrato, formando un intermediario covalente el cual es luego hidrolizado para regenerar la enzima libre. El residuo nucleofílico es por lo general una serina o una cisteína pero algunas veces puede ser una treonina. Debido a que las enzimas se pliegan en complejas estructuras tridimensionales, los residuos de la tríada catalítica pueden estar muy alejados unos de otros sobre la secuencia primaria, sin embargo, se encuentran estrechamente relacionados en el plegamiento final. Además de ejemplificar a la perfección la evolución divergente de función (incluso con el nucleófilo de la tríada), las tríadas catalíticas muestran algunos de los mejores ejemplos de evolución convergente. Las limitaciones químicas del proceso catalítico han conducido a la misma solución catalítica para al menos 23 diferentes de enzimas que evolucionaron en forma independiente. Su es por lo tanto uno de los mejor estudiados en toda la bioquímica. mejor estudiados en toda la bioquímica.
, Каталитическая триада — это набор из трех … Каталитическая триада — это набор из трех скоординированных аминокислот, которые можно найти в активном центре некоторых ферментов. Каталитические триады чаще всего встречаются в ферментах гидролаз и трансфераз (например, протеазы, , эстеразы, ацилазы, липазы и β-лактамазы). Триада кислота-основание-нуклеофил является распространенным мотивом для образования нуклеофильного остатка для . Остатки образуют сеть реле заряда для поляризации и активации нуклеофила, который атакует субстрат, образуя ковалентный промежуточный продукт, который затем гидролизуется с высвобождением продукта и регенерацией свободного фермента. Нуклеофилом чаще всего является аминокислота серин или цистеин, но иногда треонин или даже селеноцистеин. Трехмерная структура фермента объединяет триадные остатки в точной ориентации, даже если они могут находиться далеко друг от друга в последовательности (первичная структура). Помимо дивергентной эволюции функции (и даже нуклеофила триады), каталитические триады демонстрируют одни из лучших примеров конвергентной эволюции. Химические ограничения катализа привели к тому, что одно и то же строение каталитических центров развилось независимо по крайней мере в 23 отдельных суперсемействах. Вследствие этого, их механизм действия является одним из наиболее изученных в биохимии.ся одним из наиболее изученных в биохимии.
, Als katalytische Triade bezeichnet man in … Als katalytische Triade bezeichnet man in der Biochemie eine spezielle Anordnung von drei Aminosäuren im aktiven Zentrum einiger Enzyme. Mit der katalytischen Triade kann in Hydrolasen die Spaltung eines Substrats und in Transferasen der Transfer eines Substratteils auf ein zweites Substrat katalysiert werden. Die drei Aminosäuren fungieren dabei als Säure, Base und Nukleophil und ermöglichen eine kovalente Katalyse. Die Aminosäurereste der katalytischen Triade können in der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) weit auseinanderliegen und erst durch die Enzymfaltung, der Ausbildung einer komplexen dreidimensionalen Struktur, in räumliche Nähe gebracht werden.ruktur, in räumliche Nähe gebracht werden.
, En biologie moléculaire, on désigne généra … En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases. Une façon courante de produire des résidus nucléophiles pour une catalyse covalente consiste à faire intervenir une triade acide–base–nucléophile. Ces résidus forment un réseau de transfert de charges qui polarise et active le résidu nucléophile, lequel attaque le substrat en formant un intermédiaire covalent hydrolysé ensuite pour libérer à nouveau l'enzyme. Le nucléophile d'une telle triade est généralement la sérine ou la cystéine, mais peut également être la thréonine. Les résidus constituant la triade catalytique peuvent être très éloignés les uns des autres le long de la séquence peptidique (structure primaire) des enzymes considérées, mais se retrouver à proximité les uns des autres en raison du repliement des polypeptides en une structure tertiaire tridimensionnelle complexe. Les triades catalytiques constituent l'un des meilleurs exemples de convergence évolutive : la nature même des réactions chimiques catalysées ont conduit de façon indépendante aux mêmes types de sites actifs à partir d'au moins 23 superfamilles distinctes. Leur mécanisme réactionnel est par conséquent l'un des mieux compris de toute la biochimie.n des mieux compris de toute la biochimie.
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Catalytic_triad_of_TEV_protease.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
http://microbewiki.kenyon.edu/index.php/Lysinibacillus_sphaericus_C3-41 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
2533237
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
58391
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1121642889
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Homo_sapiens +
, http://dbpedia.org/resource/Tetrahedral_intermediate +
, http://dbpedia.org/resource/Proteasome +
, http://dbpedia.org/resource/Acyl +
, http://dbpedia.org/resource/PSMB3 +
, http://dbpedia.org/resource/Cysteine_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Sindbis_virus +
, http://dbpedia.org/resource/Subtilisin +
, http://dbpedia.org/resource/Van_der_Waals_radius +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_tertiary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Caspase-1 +
, http://dbpedia.org/resource/Adenovirus +
, http://dbpedia.org/resource/Neuroligin +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrolysis +
, http://dbpedia.org/resource/Acidic +
, http://dbpedia.org/resource/Merrifield_resin +
, http://dbpedia.org/resource/Rhomboid_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Binding_site +
, http://dbpedia.org/resource/Asparagine +
, http://dbpedia.org/resource/Signal_peptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Thioredoxin_reductase +
, http://dbpedia.org/resource/Hydroxyl +
, http://dbpedia.org/resource/Mutated +
, http://dbpedia.org/resource/PA_clan +
, http://dbpedia.org/resource/Glutamine +
, http://dbpedia.org/resource/Chemical_polarity +
, http://dbpedia.org/resource/Structural_homology +
, http://dbpedia.org/resource/Adenain +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophilic_catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_superfamily +
, http://dbpedia.org/resource/V-ATPase +
, http://dbpedia.org/resource/Deprotonation +
, http://dbpedia.org/resource/TEV_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Geometry +
, http://dbpedia.org/resource/Dipeptidase_E +
, http://dbpedia.org/resource/VASH1 +
, http://dbpedia.org/resource/Papain +
, http://dbpedia.org/resource/Hepatitis_A +
, http://dbpedia.org/resource/Pseudoenzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Group_%28periodic_table%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Reactivity_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Site-directed_mutagenesis +
, http://dbpedia.org/resource/MEROPS +
, http://dbpedia.org/resource/Methyl_group +
, http://dbpedia.org/resource/Biochemistry +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Bacillus_licheniformis +
, http://dbpedia.org/resource/Rattus_norvegicus +
, http://dbpedia.org/resource/NS2-3_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Hepatitis_C_virus +
, http://dbpedia.org/resource/Thermoplasma_acidophilum +
, http://dbpedia.org/resource/Pyroglutamyl-peptidase_I +
, http://dbpedia.org/resource/Catalytic_reaction +
, http://dbpedia.org/resource/Functional_group +
, http://dbpedia.org/resource/Covalent +
, http://dbpedia.org/resource/Separase +
, http://dbpedia.org/resource/Proteolysis +
, http://dbpedia.org/resource/Carica_papaya +
, http://dbpedia.org/resource/ATP-dependent_Clp_protease_proteolytic_subunit +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophile +
, http://dbpedia.org/resource/Steric_hindrance +
, http://dbpedia.org/resource/Selenium +
, http://dbpedia.org/resource/Lysine +
, http://dbpedia.org/resource/Bacillus_amyloliquefaciens +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrolysed +
, http://dbpedia.org/resource/Clp_protease_family +
, http://dbpedia.org/resource/Tellurium +
, http://dbpedia.org/resource/Protonate +
, http://dbpedia.org/resource/Chalcogen +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrolase +
, http://dbpedia.org/resource/Selenocysteine +
, http://dbpedia.org/resource/Product_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Assemblin +
, http://dbpedia.org/resource/Sus_scrofa +
, http://dbpedia.org/resource/Oxidoreductase +
, http://dbpedia.org/resource/G-protein +
, http://dbpedia.org/resource/Mammals +
, http://dbpedia.org/resource/RHBDF1 +
, http://dbpedia.org/resource/N-terminal +
, http://dbpedia.org/resource/Herpesvirus +
, http://dbpedia.org/resource/Beta-peptidyl_aminopeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Staphylococcus_aureus +
, http://dbpedia.org/resource/Sortase_A +
, http://dbpedia.org/resource/Thiol +
, http://dbpedia.org/resource/Saccharomyces_cerevisiae +
, http://dbpedia.org/resource/Serine +
, http://dbpedia.org/resource/Endothelium +
, http://dbpedia.org/resource/Mus_musculus +
, http://dbpedia.org/resource/Threonine_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Lipase +
, http://dbpedia.org/resource/Bacillus_phage_G +
, http://dbpedia.org/resource/Self-assembling_peptide +
, http://dbpedia.org/resource/Deprotonates +
, http://dbpedia.org/resource/Substrate_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Protease +
, http://dbpedia.org/resource/Superfamily_%28proteins%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Esterase +
, http://dbpedia.org/resource/Adaptation +
, http://dbpedia.org/resource/Calpain +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Molecular_biology +
, http://dbpedia.org/resource/Escherichia_coli +
, http://dbpedia.org/resource/Functional_groups +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_primary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Chirality +
, http://dbpedia.org/resource/Azurocidin_1 +
, http://dbpedia.org/resource/Directed_evolution +
, http://dbpedia.org/resource/Reaction_intermediate +
, http://dbpedia.org/resource/Homology_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Pseudomonas_aeruginosa +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophilic_substitution +
, http://dbpedia.org/resource/Base_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Acetylcholinesterase +
, http://dbpedia.org/resource/Cysteine +
, http://dbpedia.org/resource/Tobacco_etch_virus +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_engineering +
, http://dbpedia.org/resource/Acyltransferase +
, http://dbpedia.org/resource/Heparin +
, http://dbpedia.org/resource/%CE%92-lactamase +
, http://dbpedia.org/resource/Convergent_evolution +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Evolution +
, http://dbpedia.org/resource/Acetyltransferase +
, http://dbpedia.org/resource/Intein +
, http://dbpedia.org/resource/Amidophosphoribosyltransferase +
, http://dbpedia.org/resource/Threonine +
, http://dbpedia.org/resource/Transferase +
, http://dbpedia.org/resource/Hot_spring +
, http://dbpedia.org/resource/Cis%E2%80%93trans_isomerism +
, http://dbpedia.org/resource/Lactoferrin +
, http://dbpedia.org/resource/Amidase +
, http://dbpedia.org/resource/Cytomegalovirus +
, http://dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Divergent_evolution +
, http://dbpedia.org/resource/Chymotrypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Oxyanion_hole +
, http://dbpedia.org/resource/Prolyl_oligopeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_mechanism +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_superfamilies +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Glutamate_N-acetyltransferase +
, http://dbpedia.org/resource/Lon-A_peptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Hedgehog_protein +
, http://dbpedia.org/resource/C3_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Tripeptidyl_peptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Evolutionarily_conserved +
, http://dbpedia.org/resource/Papain-like_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Sterically +
, http://dbpedia.org/resource/Calpamodulin +
, http://dbpedia.org/resource/File:Catalytic_triad_of_TEV_protease.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Triad_divergence.svg +
, http://dbpedia.org/resource/File:Triads_and_their_substrates_annotated.svg +
, http://dbpedia.org/resource/Acetyl_hydrolase +
, http://dbpedia.org/resource/Diisopropyl_fluorophosphate +
, http://dbpedia.org/resource/File:Triad_chemical_mech.png +
, http://dbpedia.org/resource/Carbonyl +
, http://dbpedia.org/resource/Kumamolysin +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_tunnel +
, http://dbpedia.org/resource/D-Ala-D-Ala_peptidase_C +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_superfamily +
, http://dbpedia.org/resource/Pseudoenzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Low-barrier_hydrogen_bonding +
, http://dbpedia.org/resource/Enzymology +
, http://dbpedia.org/resource/TEM-1 +
, http://dbpedia.org/resource/DeSI-1_peptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Active_site +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleoporin +
, http://dbpedia.org/resource/Murein_tetrapeptidase_LD-carboxypeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Penicillin_acylase +
, http://dbpedia.org/resource/Dipeptidyl-peptidase_VI +
, http://dbpedia.org/resource/Sindbis_virus_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide-N4-%28N-acetyl-beta-glucosaminyl%29asparagine_amidase +
, http://dbpedia.org/resource/Deprotonate +
, http://dbpedia.org/resource/Drosophila_melanogaster +
, http://dbpedia.org/resource/%CE%91/%CE%B2_hydrolase +
, http://dbpedia.org/resource/DmpA_aminopeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Small_molecule +
, http://dbpedia.org/resource/Acyl-enzyme_intermediate +
, http://dbpedia.org/resource/Primary_alcohol +
, http://dbpedia.org/resource/X-ray_crystallography +
, http://dbpedia.org/resource/Lone_pair +
, http://dbpedia.org/resource/Lysosome +
, http://dbpedia.org/resource/CFLAR +
, http://dbpedia.org/resource/Acid +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_family +
, http://dbpedia.org/resource/Gamma-glutamyl_hydrolase +
, http://dbpedia.org/resource/Tellurocysteine +
, http://dbpedia.org/resource/Secondary_alcohol +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrogen_bonding +
, http://dbpedia.org/resource/Auxotrophy +
, http://dbpedia.org/resource/Bos_taurus +
, http://dbpedia.org/resource/Brucella_anthropi +
, http://dbpedia.org/resource/Covalent_catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/D_orbital +
|
| http://dbpedia.org/property/caption
|
Evolutionary convergence of serine and cysteine protease towards the same catalytic triads organisation of acid-base-nucleophile in different protease superfamilies. Shown are the triads of subtilisin, prolyl oligopeptidase, TEV protease, and papain.
, Evolutionary convergence of threonine proteases towards the same N-terminal active site organisation. Shown are the catalytic threonine of the proteasome and ornithine acetyltransferase.
|
| http://dbpedia.org/property/direction
|
vertical
|
| http://dbpedia.org/property/image
|
Triad convergence ser cys.svg
, Triad convergence thr.svg
|
| http://dbpedia.org/property/width
|
500
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Notelist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Div_col_end +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Use_British_English +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Portal +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Good_article +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Citation_needed +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Efn +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Wide_image +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Div_col_begin +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Template:PDB +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Multiple_image +
, http://dbpedia.org/resource/Template:MEROPS +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Pdb +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Molecular_biology +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Evolution +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Catalytic_triad?oldid=1121642889&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Triad_convergence_ser_cys.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Triad_chemical_mech.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Triad_mechanism.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Triad_convergence_thr.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Triad_divergence.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Triads_and_their_substrates_annotated.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Catalytic_triad_of_TEV_protease.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Catalytic_triad +
|
| owl:sameAs |
http://ca.dbpedia.org/resource/Tr%C3%ADada_catal%C3%ADtica +
, http://sr.dbpedia.org/resource/Kataliti%C4%8Dka_trijada +
, https://global.dbpedia.org/id/4unF9 +
, http://nl.dbpedia.org/resource/Katalytische_triade +
, http://gl.dbpedia.org/resource/Tr%C3%ADade_catal%C3%ADtica +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.07lf3m +
, http://dbpedia.org/resource/Catalytic_triad +
, http://www.wikidata.org/entity/Q751908 +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%D8%B3%D9%87%E2%80%8C%DA%AF%D8%A7%D9%86%D9%87_%DA%A9%D8%A7%D8%AA%D8%A7%D9%84%DB%8C%D8%B2%DA%AF%D8%B1 +
, http://bs.dbpedia.org/resource/Katalitska_trijada +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Triade_catalytique +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%9A%D0%B0%D1%82%D0%B0%D0%BB%D0%B8%D1%82%D0%B8%D1%87%D0%B5%D1%81%D0%BA%D0%B0%D1%8F_%D1%82%D1%80%D0%B8%D0%B0%D0%B4%D0%B0 +
, http://he.dbpedia.org/resource/%D7%A9%D7%9C%D7%A9%D7%94_%D7%A7%D7%98%D7%9C%D7%99%D7%98%D7%99%D7%AA +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%E8%A7%A6%E5%AA%92%E4%B8%89%E6%AE%8B%E5%9F%BA +
, http://pt.dbpedia.org/resource/Tr%C3%ADade_catal%C3%ADtica +
, http://ko.dbpedia.org/resource/%EC%B4%89%EB%A7%A4_%EC%82%BC%EC%9E%94%EA%B8%B0 +
, http://de.dbpedia.org/resource/Katalytische_Triade +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E5%82%AC%E5%8C%96%E4%B8%89%E8%81%94%E4%BD%93 +
, http://es.dbpedia.org/resource/Tr%C3%ADada_catal%C3%ADtica +
|
| rdfs:comment |
催化三联体，又稱催化金三角，通常指在水解酶和转移酶的活性位点中心同时作用的三个氨基酸 … 催化三联体，又稱催化金三角，通常指在水解酶和转移酶的活性位点中心同时作用的三个氨基酸残基（如蛋白酶、、酯酶、、脂酶和β-内酰胺酶）。用于共价催化的亲核残基一般是酸-碱-亲核三联体。残基会形成一个电荷中继网络，以极化和活化亲核试剂，来进攻底物形成共价中间体，然后中间体水解，再生出游离的酶。亲核试剂大多是丝氨酸或半胱氨酸，也有少量是苏氨酸。 因为酶会折叠成复杂的三维结构，催化三联体的残基可能在其所在的氨基酸序列（一级结构）中离得很远，但最后它们将会折叠到一起。 虽然在功能上（甚至是三联体中的亲核体）进化趋异，催化三联体却是趋同进化的最好案例。对催化的化学约束使得至少23个独立的蛋白质超家族进化出了相同的催化方法。生物化学中，研究得最透彻之一的就是这些反应的作用机理。超家族进化出了相同的催化方法。生物化学中，研究得最透彻之一的就是这些反应的作用机理。
, 촉매 삼잔기(觸媒三殘基, 영어: catalytic triad)는 일부 효소의 … 촉매 삼잔기(觸媒三殘基, 영어: catalytic triad)는 일부 효소의 활성 부위에서 발견할 수 있는 3개의 배위 아미노산들의 세트이다. 촉매 삼잔기는 가수분해효소(예: 단백질가수분해효소, , 에스터가수분해효소, , 지질가수분해효소, β-락타메이스) 및 전이효소에서 가장 일반적으로 발견된다. 산-염기-친핵체 삼잔기는 공유결합성 촉매작용을 위한 친핵성 잔기를 생성하기 위한 일반적인 모티프이다. 잔기는 전하 릴레이 네트워크를 형성하여 친핵체를 분극화하고 활성화시켜 기질을 공격하여 공유결합성 중간생성물을 형성하고 가수분해되어 생성물을 방출하고 유리 효소를 재생한다. 여기서 친핵체는 가장 일반적으로 아미노산인 세린 또는 시스테인이지만 때때로 트레오닌 또는 셀레노시스테인일 수도 있다. 효소의 3차 구조는 단백질 1차 구조의 서열상 멀리 떨어져 위치할 수 있음에도 불구하고 정확한 방향으로 3개의 잔기가 위치한다.떨어져 위치할 수 있음에도 불구하고 정확한 방향으로 3개의 잔기가 위치한다.
, Uma tríade catalítica é um conjunto de trê … Uma tríade catalítica é um conjunto de três aminoácidos coordenados que podem ser encontrados no sítio ativo de algumas enzimas. As tríades catalíticas são mais comumente encontradas nas enzimas hidrolase e transferase (por exemplo, proteases, , esterases, acilases, lipases e β-lactamases). Uma tríade ácido-base-nucleófilo é um motivo comum para gerar um resíduo nucleofílico para catálise covalente. Os resíduos formam uma rede de relé de carga para polarizar e ativar o nucleófilo, que ataca o substrato, formando um intermediário covalente que é então hidrolisado para liberar o produto e regenerar a enzima livre. O nucleófilo é mais comumente um aminoácido serina ou cisteína, mas ocasionalmente treonina ou mesmo selenocisteína. A da enzima reúne os resíduos da tríade em uma orientação prec resíduos da tríade em uma orientação prec
, Als katalytische Triade bezeichnet man in … Als katalytische Triade bezeichnet man in der Biochemie eine spezielle Anordnung von drei Aminosäuren im aktiven Zentrum einiger Enzyme. Mit der katalytischen Triade kann in Hydrolasen die Spaltung eines Substrats und in Transferasen der Transfer eines Substratteils auf ein zweites Substrat katalysiert werden. Die drei Aminosäuren fungieren dabei als Säure, Base und Nukleophil und ermöglichen eine kovalente Katalyse.l und ermöglichen eine kovalente Katalyse.
, Каталитическая триада — это набор из трех … Каталитическая триада — это набор из трех скоординированных аминокислот, которые можно найти в активном центре некоторых ферментов. Каталитические триады чаще всего встречаются в ферментах гидролаз и трансфераз (например, протеазы, , эстеразы, ацилазы, липазы и β-лактамазы). Триада кислота-основание-нуклеофил является распространенным мотивом для образования нуклеофильного остатка для . Остатки образуют сеть реле заряда для поляризации и активации нуклеофила, который атакует субстрат, образуя ковалентный промежуточный продукт, который затем гидролизуется с высвобождением продукта и регенерацией свободного фермента. Нуклеофилом чаще всего является аминокислота серин или цистеин, но иногда треонин или даже селеноцистеин. Трехмерная структура фермента объединяет триадные остатки в точной орие объединяет триадные остатки в точной орие
, Tríada catalítica en biologia es refereix … Tríada catalítica en biologia es refereix als tres residus químics d'aminoàcids que funcionen en conjunt al centre del lloc actiu d'alguns enzims hidrolasa i transferasa (per exemple, els de proteasa, , , , lipasa i β-lactamases). Una tríada Àcid-Base-Nucleòfil és un motiu comú per a la generació d'un residu nucleofílic per a la catàlisi covalent. Els residus formen una xarxa de càrregues que polaritzen i activen el nucleòfil, aquest ataca els substrat formant un intermediari covalent que posteriorment és hidrolitzat per a generar un enzim lliure. El residu nucleofílic generalment és serina o una cisteïna però de vegades pot ser una treonina.eïna però de vegades pot ser una treonina.
, 触媒三残基（しょくばいさんざんき、英: Catalytic triad）とは、いくつ … 触媒三残基（しょくばいさんざんき、英: Catalytic triad）とは、いくつかの酵素の活性部位に見られる3つの配位アミノ酸の一式である。触媒三残基は、ヒドロラーゼおよびトランスフェラーゼ酵素（例えば、プロテアーゼ、アミダーゼ、エステラーゼ、アシルラーゼ、リパーゼ、およびβ-ラクタマーゼ）で最も一般的に見られる。酸-塩基-求核剤 三残基は、共有結合触媒のための求核性残基を生成するための一般的なモチーフである。この残基は電荷リレーネットワークを形成して求核剤を分極および活性化し、基質を攻撃して共有結合中間体を形成し、加水分解されてを放出し、遊離酵素を再生する。求核剤は、最も一般的にはセリンやシステインアミノ酸であるが、時にはスレオニンまたはセレノシステインも含まれている。酵素の三次元構造は、配列上（一次構造）では離れていても、三残基が正確な方向にまとまっていることを示している。 機能（および三残基の求核剤）のと同様に、触媒三残基は収斂進化の最良の例のいくつかを示している。触媒作用に対する化学的制約により、同じ触媒解明が、少なくとも23の別々のスーパーファミリーで独立して展開している。その作用機序は、生化学的に最もよく研究されているものの一つである。して展開している。その作用機序は、生化学的に最もよく研究されているものの一つである。
, Een katalytische triade is een benaming vo … Een katalytische triade is een benaming voor een bijeengeschakeld drietal aminozuren in het actieve centrum van bepaalde enzymen. Katalytische triaden komen voor in hydrolasen en transferasen: twee grote groepen enzymen waartoe onder andere de proteasen, , esterasen, en lipasen behoren. De aminozuurresiduen van een katalytische triade kunnen ver uit elkaar liggen in de aminozuursequentie (primaire structuur), maar ze worden bij elkaar gebracht door specifieke eiwitvouwing; de complexe driedimensionale structuur.g; de complexe driedimensionale structuur.
, El término tríada catalítica refiere a los … El término tríada catalítica refiere a los tres residuos de aminoácidos que funcionan en conjunto en el centro del sitio activo de algunas enzimas hidrolasas y transferasas (por ejemplo, proteasas, amidasas, esterasas, , lipasas y β-lactamasas). Una tríada Ácido-Base-Nucleófilo es un motivo común para la generación de un residuo nucleofílico para la catálisis covalente. Los residuos aminoacídicos forman una red de relevamiento de cargas que polarizan y activan al nucleófilo, el cual ataca al sustrato, formando un intermediario covalente el cual es luego hidrolizado para regenerar la enzima libre. El residuo nucleofílico es por lo general una serina o una cisteína pero algunas veces puede ser una treonina.pero algunas veces puede ser una treonina.
, En biologie moléculaire, on désigne généra … En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases. Une façon courante de produire des résidus nucléophiles pour une catalyse covalente consiste à faire intervenir une triade acide–base–nucléophile. Ces résidus forment un réseau de transfert de charges qui polarise et active le résidu nucléophile, lequel attaque le substrat en formant un intermédiaire covalent hydrolysé ensuite pour libérer à nouveau l'enzyme. Le nucléophile d'une telle triade est généralement la sérine ou la cystéine, mais peut également être la thréonine.ne, mais peut également être la thréonine.
, A catalytic triad is a set of three coordi … A catalytic triad is a set of three coordinated amino acids that can be found in the active site of some enzymes. Catalytic triads are most commonly found in hydrolase and transferase enzymes (e.g. proteases, amidases, esterases, acylases, lipases and β-lactamases). An acid-base-nucleophile triad is a common motif for generating a nucleophilic residue for covalent catalysis. The residues form a charge-relay network to polarise and activate the nucleophile, which attacks the substrate, forming a covalent intermediate which is then hydrolysed to release the product and regenerate free enzyme. The nucleophile is most commonly a serine or cysteine amino acid, but occasionally threonine or even selenocysteine. The 3D structure of the enzyme brings together the triad residues in a precise orienther the triad residues in a precise orient
|
| rdfs:label |
Triade catalytique
, 催化三联体
, 촉매 삼잔기
, Каталитическая триада
, Tríada catalítica
, Catalytic triad
, Tríade catalítica
, Katalytische triade
, Katalytische Triade
, 触媒三残基
|
