| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
Протеасо́ма (от англ. protease — протеиназ … Протеасо́ма (от англ. protease — протеиназа и лат. soma — тело) — многобелковый комплекс, разрушающий ненужные или дефектные белки при помощи протеолиза (химической реакции, при которой происходит разрыв пептидных связей) до коротких пептидов (4—25 аминокислотных остатков). Эти пептиды затем могут быть расщеплены до отдельных аминокислот. Протеасомы присутствуют в клетках эукариот, архей и некоторых бактерий. В эукариотических клетках протеасомы содержатся и в ядре, и в цитоплазме. Деградация 80—90 % внутриклеточных белков происходит при участии протеасомы. Для того чтобы белок-мишень расщепился протеасомой, он должен быть помечен путём присоединения к нему маленького белка убиквитина. Реакция присоединения убиквитина катализируется ферментами убиквитинлигазами. Присоединение первой молекулы убиквитина к белку служит для убиквитинлигаз сигналом для дальнейшего присоединения молекул убиквитина. В результате к белку оказывается присоединена полиубиквитиновая цепь, которая связывается с протеасомой и обеспечивает расщепление белка-мишени. В целом вся эта система получила название убиквитин-зависимой деградации белка. Протеасомальная деградация белка важна для протекания многих клеточных процессов, включая клеточный цикл, регуляцию экспрессии генов и ответ на окислительный стресс. В 2004 году Аарон Чехановер, Аврам Гершко и Ирвин Роуз были удостоены Нобелевской премии по химии «за открытие убиквитин-зависимой деградации белка».тие убиквитин-зависимой деградации белка».
, Proteazom je proteinový komplex uvnitř vše … Proteazom je proteinový komplex uvnitř všech eukaryot, archeí, a také některých bakterií. V eukaryotních buňkách je umístěn v jádře a v cytoplasmě. Hlavní funkcí tohoto komplexu je degradace nepotřebných nebo poškozených proteinů. Tento děj probíhá pomocí proteolytické reakce, která přerušuje peptidové vazby. Enzymy, které zajišťují tuto reakci se nazývají proteasy. Proteazomy jsou hlavním mechanismem, pomocí kterého buňky regulují koncentraci konkrétních proteinů a degradují proteiny, které jsou špatně složeny. Proces degradace vytváří peptidy o sekvenci sedmi až osmi aminokyselin, které mohou být dále degradovány na ještě kratší řetězce a využity k vytvoření nových proteinů. Proteiny, které jsou určeny k degradaci, jsou označeny (otagovány) malým proteinem, který se nazývá ubiquitin. Tagovací reakce je katalyzována enzymy, které se nazývají ubiquitin . Jakmile je jednou protein označen jednou molekulou ubiquitinu, je to signál pro další ligásy k připojení dalších molekul. Výsledkem je, že polyubiquitinový řetězec je navázán na proteazom a označený protein je následně degradován. Struktura proteazomu je válcovitý komplex obsahující jádro čtyř naskládaných kruhů, které tvoří centrální pór. Každý z kruhů je tvořen ze sedmi zvláštních proteinů. Dva vnitřní kruhy jsou složeny ze sedmi β podjednotek, které obsahují tři až sedm proteázových aktivních míst. Tři místa se nachází na vnitřním povrchu kruhu, to znamená, že označený protein musí být nejprve uvnitř centrálního póru, předtím než bude degradován. Dva vnější prstence, kdy každý z nich zahrnuje sedm α podjednotek, které zajišťují "vrata", kterými se proteiny dostávají do proteazomu. Tyto podjednotky jsou kontrolovány navázanými "čepicovými" strukturami nebo regulačními částicemi, které rozpoznávají tagované proteiny a zahajují proces degradace. Proteazomická degradační dráha je typická pro mnoho buněčných procesů, zahrnující buněčný cyklus, regulaci exprese genů a odpověď na oxidační stres. Práce vědců , Avram Hershka a Irwina Rose, která se zabývala důležitostí prolytické degradace uvnitř buněk a rolí ubiquitinu v proteolytických drahách, byla oceněna v roce 2004 Nobelovou cenou za chemii.ěna v roce 2004 Nobelovou cenou za chemii.
, Proteasomer är nedbrytningsplatser för pro … Proteasomer är nedbrytningsplatser för proteiner märkta med ubiquitin. Proteasomer är multiproteiner som består av tre subenheter, en större katalytisk mittenbit och två mindre regulatoriska ändbitar ("tunna med lock").Nedbrytningen sker "i tunnan" och är ATP-beroende. Nedbrytningsprodukterna, de enskilda aminosyrorna, kan sedan användas t.ex. för att skapa nya proteiner eller för att utvinna energi. Proteasomer finns i alla eukaryota celler. Ubiquitin binder till proteiner som ska brytas ned och fungerar därmed som en signal till proteasom.gerar därmed som en signal till proteasom.
, Der Begriff Proteasom bezeichnet im Allgem … Der Begriff Proteasom bezeichnet im Allgemeinen einen Proteinkomplex, der in Archaeen und einigen Bakterien vorkommt und bei Eukaryoten sowohl im Zellkern als auch im Zytoplasma vorliegt. Im Speziellen unterscheiden sich Proteasome in ihrer Zusammensetzung zwischen verschiedenen Taxa. In Säugetieren liegen Proteasome auch innerhalb eines Organismus in verschiedenen Formen vor, z. B. als freies 20S Proteasom oder in Kombination mit einem oder mehreren regulatorischen Partikeln (z. B. als 26S Proteasom). Proteasome spielen eine essenzielle Rolle für den kontrollierten Abbau von Proteinen in der Zelle und sind damit integraler Bestandteil der Proteinqualitätskontrolle in Zellen. Zum Abbau werden bestimmte Proteine entfaltet, in das Proteasom eingeschleust und dort von den katalytisch aktiven Untereinheiten des Proteasoms in kürzere Peptide geschnitten. Es handelt sich bei Proteasomen daher um multikatalytische Proteasen.omen daher um multikatalytische Proteasen.
, プロテアソーム (proteasome) はタンパク質の分解を行う巨大な酵素複合体で … プロテアソーム (proteasome) はタンパク質の分解を行う巨大な酵素複合体である。プロテアソームは真核生物の細胞において細胞質および核内のいずれにも分布している。ユビキチンにより標識されたタンパク質をプロテアソームで分解する系はユビキチン-プロテアソームシステムと呼ばれ、細胞周期制御、免疫応答、シグナル伝達といった細胞中の様々な働きに関わる機構である。この「ユビキチンを介したタンパク質分解の発見」の功績によりアーロン・チカノーバー、アブラム・ハーシュコ、アーウィン・ローズの3人が2004年ノーベル化学賞を受賞した。 プロテアソームは全ての真核生物と古細菌が有しているが、古細菌のものは真核生物に比べはるかに単純である。本稿では主に真核生物のプロテアソームについて解説する。生物に比べはるかに単純である。本稿では主に真核生物のプロテアソームについて解説する。
, Τα πρωτεασώματα είναι μεγάλα πρωτεϊνικά συ … Τα πρωτεασώματα είναι μεγάλα πρωτεϊνικά συμπλέγματα, στο εσωτερικό όλων των ευκαρυωτικών οργανισμών και ορισμένων βακτηρίων. Βρίσκονται κυρίως στον πυρήνα και το κυτταρόπλασμα. Η κύρια λειτουργία τους συνίσταται στην απορύθμιση άχρηστων ή κατεστραμμένων πρωτεϊνών μέσω της πρωτεόλυσης. Τα πρωτεασώματα είναι μέρος ενός τεράστιου μηχανισμού με τον οποίο τα κύτταρα ρυθμίζουν τη συγκέντρωση συγκεκριμένων πρωτεϊνών και απορυθμίζουν άχρηστες. Οι πρωτεΐνες που οδεύουν προς απορρύθμιση είναι οι ακόλουθες:
* Μετουσιωμένες πρωτεΐνες
* Πρωτεΐνες με λανθασμένη πτύχωση
* Πρωτεΐνες που περιέχουν αμινοξέα τα οποία έχουν υποστεί οξείδωση ή κάποια άλλη βλάβη. Κατά τη διαδικασία της απορρύθμισης σπάζουν μήκους 7-8 αμινοξέων τα οποία, στη συνέχεια, μπορούν να διαχωριστούν σε μεμονωμένα αμινοξέα και να επαναχρησιμοποιηθούν στη σύνθεση νέων πρωτεϊνών.ρησιμοποιηθούν στη σύνθεση νέων πρωτεϊνών.
, Les protéasomes sont des complexes enzymat … Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci. Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines : les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine. La dégradation protéasomale est un élément essentiel de nombreux processus cellulaires, notamment le cycle cellulaire, l'expression génétique et la réponse au stress oxydatif. L'importance de la dégradation protéolytique et du rôle de l'ubiquitine lors de celle-ci a été officialisée par la remise du prix Nobel de chimie 2004 à Aaron Ciechanover, Avram Hershko et Irwin Rose. La régulation du protéasome fait encore de nos jours l'objet de recherches intensives.os jours l'objet de recherches intensives.
, Proteassoma é uma protease dependente de A … Proteassoma é uma protease dependente de ATP usada para destruir proteínas danificadas ou proteínas com erros de síntese, as quais são marcadas para degradação através da ligação de cadeias de ubiquitina em série, que serão reconhecidas para que o processo se inicie. É importante que a célula destrua essas proteínas pois elas são potencialmente perigosas. Essa via funciona no citoplasma e no núcleo das células, tendo também como função a destruição de proteínas anormais associadas ao retículo endoplasmático (RE). Proteínas que não se dobram corretamente após entrar no RE são transportadas para o citoplasma e degradadas pelo proteassoma. citoplasma e degradadas pelo proteassoma.
, El proteasoma o proteosoma és un complex p … El proteasoma o proteosoma és un complex proteic gran present en totes les cèl·lules eucariotes i arqueobacteris, així com en alguns eubacteris. En eucariotes, es troben al nucli i al citoplasma.La principal funció del proteasoma és la degradació de proteïnes danyades o innecessàries per proteòlisi, una reacció química que trenca els enllaços peptídics. Els enzims que porten a terme aquestes reaccions s'anomenen proteases. Els proteasomes són el principal mecanisme pel qual les cèl·lules regulen la concentració de determinades proteïnes i degraden proteïnes que han perdut la seva . El procés de degradació produeix pèptids d'entre set i vuit aminoàcids de llargària, que poden ser degradats posteriorment a aminoàcids i utilitzats per sintetitzar noves proteïnes.Les proteïnes estan marcades amb una petita proteïna anomenada ubiquitina en un procés catalitzat per . Un cop la proteïna ha estat marcada amb una molècula d'ubiquitina, altres lligases uneixen molècules addicionals d'ubiquitina. Els resultat és una cadena poliubiquitina unida al proteosoma, permetent-li la degradació de la proteïna. Pel que fa a la seva estructura, el proteasoma té forma de barril i conté un "nucli" format per quatre anells al voltant d'un porus central. Cada anell està compost per set proteïnes individuals. Els dos anells interns estan constituïts per set subunitats β que contenen els zones actives amb activitat proteasa. Aquestes zones estan localitzades en la superfície interna dels anells, de forma que la proteïna diana ha d'entrar al porus central abans de ser degradada. Els dos anells externs contenen cadascun set subunitats α la funció de les quals és mantenir una "porta" a través de la qual les proteïnes puguin entrar dins el barril. Aquestes subunitats α estan controlades per la unió a partícules reguladores que reconeixen les cadenes poliubiquitina unides al substrat de la proteïna i inicien el procés de degradació. Aquest procés global d'ubiquitinització i degradació proteasòmica és conegut com a sistema ubiquitina-proteasoma. La via de degradació proteasòmica és essencial per molts processos cel·lulars, incloent el cicle cel·lular, la regulació de l'expressió gènica i respostes a l'estrès oxidatiu. La importància de la degradació proteolítica a l'interior de les cèl·lules i el paper de l'ubiquitina en les vies proteolítiques descobert per Aaron Ciechanover, Avram Hershko i Irwin Rose fou premiat amb el Premi Nobel de Química del 2004.at amb el Premi Nobel de Química del 2004.
, البروتيزومات (بالإنجليزية: Proteasomes)هي … البروتيزومات (بالإنجليزية: Proteasomes)هي معقدات بروتينة كبيرة تتواجد في حقيقيات النوى والعتائق وأيضاً في بعض أنواع الجراثيم. تتوضع البروتيزومات في النواة والسيتوبلازما عند حقيقيات النوى. تعتبر الوظيفة الرئيسية للبروتيزمات تدمير البروتينات الغير مهمة حيث يتم تحطيم البروتين بعملية التحلل البروتيني، وهي تفاعل كيميائي يتم من خلاله كسر الروابط الببتيدية. تدعى الأنزيمات التي تقوم بهكذا تفاعلات بالبروتياز. تشكل البروتوزمات الألية الرئيسية في الخلية والتي يتم بواسطتها التحكم بتركيز بروتينات معينة وتحطيم البروتينات المطوية بشكل خاطئ. ينتج من عملية التحطيم ببتيدات بطول حوالي 7-8 أحماض امينية ومن ثم يتم تحطيم هذه الببتيدات إلى أحماض أمينية تستخدم في تصنيع بروتينات جديدة. يتم وسم البروتينات المراد تحطيمهاا ببروتينات صغيرة تدعى . تتم عملية الوسم بواسطة انزيم يدعى . يعتبر الوسم لبيوبيكوتين مفرد إشارة لتحفيز الليجيز لربط جزيئات يوبيكوتين أخريات.حفيز الليجيز لربط جزيئات يوبيكوتين أخريات.
, Het proteasoom is een groot eiwitcomplex d … Het proteasoom is een groot eiwitcomplex dat als belangrijkste functie heeft andere eiwitten, die overbodig of beschadigd zijn, af te breken. Proteasomen komen voor bij alle eukaryoten en archaea, en bij sommige bacteriën. In eukaryoten komen ze voor in de celkern en het cytoplasma.. Het proteasoom is een zogenaamde protease, een enzym dat de peptidebindingen tussen de aminozuren in een eiwit kan laten verbreken. Gedurende de celcyclus wisselt de gewenste concentratie van bepaalde eiwitten. Daardoor is er op sommige momenten een overschot van sommige eiwitten. Het kan ook zijn dat tijdens de eiwitsynthese het eiwit verkeerd gevouwen is. Proteasomen vangen dergelijke overbodige of beschadigde eiwitten op en breken ze af tot peptiden van zeven of acht aminozuren lang. Deze peptiden kunnen vervolgens worden afgebroken en opnieuw gebruikt worden in de eiwitsynthese. Een eiwit dat afgebroken moet worden, wordt gemarkeerd met een klein eiwit dat ubiquitine wordt genoemd. Het ubiquitine wordt door bepaalde enzymen, , gekoppeld aan het af te breken eiwit. Wanneer er eenmaal een ubiquitine-molecuul gekoppeld is aan een eiwit, dient dat als een signaal voor andere ligases om nog meer ubiquitine-moleculen er aan vast te maken. Dit resulteert in een zogenaamde polyubiquitineketen. Deze keten bindt aan het proteasoom en zorgt er zodoende voor dat het af te breken eiwit opgenomen wordt in het afbraakgedeelte van het proteasoom. De structuur van het proteasoom lijkt op een holle cilinder welke bestaat uit een "kern" van vier gestapelde ringen rond een centrale holte. Iedere ring is opgebouwd uit zeven aparte eiwitten. De binnenste twee ringen zijn elk gemaakt van zeven β-subunits, met daarin zes 'active sites' met protease-activiteit. Deze 'active sites' zitten aan de binnenkant van de ringen, wat de reden is dat het eiwit naar binnen moet worden getransporteerd alvorens afbraak kan vinden. De buitenste twee ringen zijn elk gemaakt van zeven α-subunits, die als het ware een "poort" vormen waardoor de eiwitten naar binnen kunnen gaan. De α-subunits worden gecontroleerd doordat ze binden aan zogenaamde "kap"-structuren: regulerende eiwitten die de polyubiquitineketens herkennen en ervoor zorgen dat het degradatieproces kan beginnen. Het systeem van ubiquinering in combinatie met afbraak door het proteasoom wordt het ubiquitine-proteasoom systeem genoemd. Dit systeem is een belangrijke pathway voor diverse cellulaire processen, waaronder de celcyclus, de regulatie van genexpressie en de respons op oxidatieve stress. In 2004 werd de Nobelprijs voor de Scheikunde uitgereikt aan Aaron Ciechanover, Avram Hershko en Irwin Rose, for the discovery of ubiquitin-mediated protein degradation.of ubiquitin-mediated protein degradation.
, 프로테아좀(영어: proteasome)은 세포 내에서 단백질을 분해하는 거대 … 프로테아좀(영어: proteasome)은 세포 내에서 단백질을 분해하는 거대 분자이다. 세포 내의 단백질이, 아직 알려지지 않은 기작에 의해 인지되어, 유비퀴틴과 결합을 하게 된다. 최소한 4개 이상으로 연결된 폴리유비퀴틴 사슬이 단백질과 결합을 하게 되면, 폴리유비퀴틴 인지 도메인을 갖고 있는 프로테아좀의 19S 부분과 결합을 하게 된다. 그 후, deubiquitinating enzyme에 의해 유비퀴틴은 단백질에서 떨어져 나간다. 프로테아좀에 붙어 있는 단백질은 defolding이 되어 프로테아좀의 20S 부분으로 들어가게 된다. 20S subunit은 protease 활성도를 갖고 있어서, 20S 안쪽으로 들어 오는 단백질을 작은 가닥의 아미노산 서열로 자르게 된다. 이렇게 잘린 아미노산 가닥은 일부는 class I MHC로 loading이 되어 presentation이 되고, 일부는 각각의 아미노산으로 분해되어 단백질 사용에 재사용된다.on이 되고, 일부는 각각의 아미노산으로 분해되어 단백질 사용에 재사용된다.
, Proteasom adalah kompleks protein yang men … Proteasom adalah kompleks protein yang mendegradasi suatu protein yang tidak dibutuhkan atau rusak dengan cara proteolisis (reaksi kimia yang memutuskan ikatan peptida). Enzim yang membantu reaksi tersebut disebut protease. Proteasom merupakan bagian dari mekanisme utama di dalam sel yang mengatur konsentrasi protein tertentu dan mendegradasi protein yang gagal melipat. Untuk bisa didegradasi, protein perlu ditandai dulu oleh protein kecil yang disebut ubiquitin, dengan bantuan katalisis enzim ubiquitin ligase. Setelah protein ditandai, hal ini memberi sinyal ke ligase lain untuk menempelkan molekul ubiquitin tambahan, membentuk rantai poliubiquitin. Selanjutnya, kompleks akan didegradasi oleh proteasom, menghasilkan peptida dengan panjang sekitar tujuh hingga delapan asam amino. Peptida-peptida dapat didegradasi lebih lanjut menjadi rangkaian asam amino yang lebih pendek dan digunakan dalam mensintesis protein baru. Proteasom ditemukan pada semua eukariota dan arkea, dan beberapa bakteri. Pada eukariota, proteasom terletak di dalam nukleus dan sitoplasma. Secara struktur, proteasom adalah kompleks silindris yang mengandung "inti" dari empat cincin bertumpuk yang membentuk pori pusat. Setiap cincin terdiri dari tujuh protein tunggal. Dua cincin bagian dalam terbuat dari tujuh subunit β yang mengandung tiga hingga tujuh situs aktif protease. Situs-situs ini terletak pada permukaan interior cincin, sehingga protein target harus masuk ke pori pusat sebelum terdegradasi. Dua cincin luar masing-masing berisi tujuh subunit α yang berfungsi untuk mempertahankan "gerbang" melalui protein-protein yang memasuki tabung. Subunit ini dikendalikan dengan mengikat struktur "tutup" atau partikel pengatur yang mengenali penanda (tag) poliubiquitin yang melekat pada substrat protein dan memulai proses degradasi. Sistem keseluruhan ubiquitinasi dan degradasi proteasomal dikenal sebagai sistem ubiquitin-proteasom (ubiquitin–proteasome system, UPS). Jalur degradasi proteasomal sangat penting untuk banyak proses seluler, termasuk siklus sel, regulasi ekspresi gen, dan respons terhadap stres oksidatif. Pentingnya degradasi proteolitik di dalam sel dan peran ubiquitin dalam jalur proteolitik diakui dalam Penghargaan Nobel Kimia 2004 kepada Aaron Ciechanover, Avram Hershko, dan Irwin Rose.iechanover, Avram Hershko, dan Irwin Rose.
, 蛋白酶体（Proteasomes）是一种巨型筒状蛋白质复合体，主要作用是通过打断肽键 … 蛋白酶体（Proteasomes）是一种巨型筒状蛋白质复合体，主要作用是通过打断肽键来实现降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质。能够发挥这一作用的酶被称为蛋白酶。 蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质的浓度和除去错误折叠蛋白质的主要机制。需要被降解的蛋白质会先被一个称为泛素的小型蛋白质所标记（即连接上）。这一标记反应是被泛素连接酶所催化。一旦一个蛋白质被标记上一个泛素分子，就会引发其它连接酶加上更多的泛素分子；这就形成了可以与蛋白酶体结合的“多泛素链”，从而将蛋白酶体带到这一标记的蛋白质上，开始其降解过程。经过蛋白酶体的降解，蛋白质被切割为约7-8个氨基酸长的肽段；这些肽段可以被进一步降解为单个氨基酸分子，然后被用于合成新的蛋白质。 目前所有已知的真核生物和古菌皆有蛋白酶體，在一些原核生物中也存在。在真核生物中，它位于细胞核和细胞质中。 从蛋白质结构看，蛋白酶体是一桶状复合体，包括一个由四个堆积在一起的环所组成的“核心”（右图中蓝色部分），核心中空，形成一个空腔。其中，每一个环由七个蛋白质分子组成。中间的两个环各由七个β亚基组成，并含有六个蛋白酶的活性位点。这些位点位于环的内表面，所以蛋白质必须进入到蛋白酶体的“空腔”中才能够被降解。外部的两个环各含有七个α亚基，可以发挥“门”的作用，是蛋白质进入“空腔”中的必經之路。这些α亚基，或者说“门”，是由结合在它们上的“帽”状结构（即调节颗粒，右图中红色部分）进行控制；调节颗粒可以识别连接在蛋白质上的多泛素链标签，并启动降解过程。包括泛素化和蛋白酶体降解的整个系统被称为“泛素-蛋白酶体系统”。 蛋白酶体降解途径对于许多细胞过程是必不可少的，包括细胞周期，基因表現的调节，与氧化应激反应等。细胞内的蛋白酶体降解和泛素蛋白水解途径的作用的重要性在2004年的诺贝尔化学奖得到承认，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯三人分享该奖。年的诺贝尔化学奖得到承认，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯三人分享该奖。
, I proteasomi (o proteosomi) sono dei compl … I proteasomi (o proteosomi) sono dei complessi di proteasi ATP-dipendenti che degradano all'interno della cellula le proteine aberranti, attraverso reazioni di proteolisi. Le proteine da degradare sono contraddistinte dal loro legame con l'ubiquitina. I proteasomi sono presenti nelle cellule di tutti gli eucarioti ed archea, nonché in alcuni batteri. La struttura e la funzione di questi complessi è altamente conservata, soprattutto tra le specie eucariotiche. Per "la scoperta della degradazione delle proteine mediata da ubiquitina" è stato assegnato il Premio Nobel per la chimica del 2004 ad Aaron Ciechanover, Avram Hershko ed Irwin Rose. A causa del ruolo dei proteasomi nella regolazione del ciclo cellulare e dell'apoptosi, sono oggi un bersaglio rilevante nelle terapie antitumorali.glio rilevante nelle terapie antitumorali.
, Протеасома ( 3.4.25.1, 3.6.4.8)— великий б … Протеасома ( 3.4.25.1, 3.6.4.8)— великий білковий комплекс клітин еукаріотів, архей та деяких бактерій, головною функцією якого є деградація більше не потрібних або пошкоджених білків шляхом протеолізу, тобто реакції розриву пептидних зв'язків. Протеасоми служать головним механізмом регуляції клітиною концентрації певних білків та деградації невірно згорнутих білків і є частиною убіквітин-протеасомної системи. Важливість протеолітичної деградації білків в клітинах та роль убіквітину в цьому процесі підкреслюються нагородженням відкривачів процесу Агарона Чехановера, Аврама Гершко і Ірвіна Роуза Нобелівською премією з хімії 2004 року.за Нобелівською премією з хімії 2004 року.
, El proteasoma o proteosoma es un complejo … El proteasoma o proteosoma es un complejo proteico grande presente en todas las células eucariotas y arqueas, así como en algunas bacterias, que se encarga de realizar la degradación de proteínas (denominada proteólisis) no necesarias o dañadas. En las células eucariotas los proteosomas suelen encontrarse en el citoplasma.Los proteosomas representan un importante mecanismo por el cual las células controlan la concentración de determinadas proteínas mediante la degradación de las mismas.Las proteínas al ser degradadas son marcadas por una pequeña proteína llamada ubicuitina. Una vez que una de estas moléculas de ubicuitina se ha unido a una proteína a eliminar, por medio de la enzima , se empiezan a agregar más proteínas de ubicuitina dando como resultado la formación de una cadena poliubicuitínica que le permite al proteasoma identificar y degradar la proteína. Estructuralmente un proteasoma es un complejo con forma de barril que contiene un "núcleo" compuesto de cuatro anillos apilados alrededor de un poro central. Cada uno de estos anillos está compuesto por siete proteínas individuales. Los dos anillos internos contienen subunidades proteicas β, conformando los sitios activos de las proteasas. Estos sitios se encuentran en las caras internas de los anillos, de manera que la proteína a ser degradada tenga que entrar a través del poro antes de ser procesada. Los dos anillos exteriores contienen subunidades α, cuya función es mantener una "puerta" por la cual las proteínas puedan entrar al barril.Las subunidades α son controladas por regiones reguladoras, a veces llamadas "pestañas", que reconocen los compuestos poliubicuitínicos en los sustratos de las proteínas e inician el proceso de degradación. El proceso de ubicuitinación más el proceso de degradación proteosómica recibe el nombre de sistema ubicuitino-proteosómico. La degradación proteosómica es un mecanismo esencial en varios procesos celulares, incluyendo el ciclo celular, la regulación de la expresión génica y las respuestas al estrés oxidativo. La importancia de la degradación proteica dentro de las células y el rol de la ubicuitina en dicho proceso fue reconocido con el Premio Nobel de Química en 2004, otorgado a Aarón Ciechanover, Avram Hershko y Irwin Rose. Ciechanover, Avram Hershko y Irwin Rose.
, Proteasom – białkowy wielkocząsteczkowy ag … Proteasom – białkowy wielkocząsteczkowy agregat enzymatyczny o masie cząsteczkowej ok. 2 MDa utworzony z białek (kilku rodzajów proteaz) tworzących kształt cylindra. Występuje u eukariota (w jądrze i w cytoplazmie), ale analogiczne struktury są także obecne u prokariota. Proteasomy w komórce skupiają się wokół centrioli, tworząc centrum proteolityczne komórki.i, tworząc centrum proteolityczne komórki.
, Proteasomes are protein complexes which de … Proteasomes are protein complexes which degrade unneeded or damaged proteins by proteolysis, a chemical reaction that breaks peptide bonds. Enzymes that help such reactions are called proteases. Proteasomes are part of a major mechanism by which cells regulate the concentration of particular proteins and degrade misfolded proteins. Proteins are tagged for degradation with a small protein called ubiquitin. The tagging reaction is catalyzed by enzymes called ubiquitin ligases. Once a protein is tagged with a single ubiquitin molecule, this is a signal to other ligases to attach additional ubiquitin molecules. The result is a polyubiquitin chain that is bound by the proteasome, allowing it to degrade the tagged protein. The degradation process yields peptides of about seven to eight amino acids long, which can then be further degraded into shorter amino acid sequences and used in synthesizing new proteins. Proteasomes are found inside all eukaryotes and archaea, and in some bacteria.In eukaryotes, proteasomes are located both in the nucleus and in the cytoplasm. In structure, the proteasome is a cylindrical complex containing a "core" of four stacked rings forming a central pore. Each ring is composed of seven individual proteins. The inner two rings are made of seven β subunits that contain three to seven protease active sites. These sites are located on the interior surface of the rings, so that the target protein must enter the central pore before it is degraded. The outer two rings each contain seven α subunits whose function is to maintain a "gate" through which proteins enter the barrel. These α subunits are controlled by binding to "cap" structures or regulatory particles that recognize polyubiquitin tags attached to protein substrates and initiate the degradation process. The overall system of ubiquitination and proteasomal degradation is known as the ubiquitin–proteasome system. The proteasomal degradation pathway is essential for many cellular processes, including the cell cycle, the regulation of gene expression, and responses to oxidative stress. The importance of proteolytic degradation inside cells and the role of ubiquitin in proteolytic pathways was acknowledged in the award of the 2004 Nobel Prize in Chemistry to Aaron Ciechanover, Avram Hershko and Irwin Rose.Ciechanover, Avram Hershko and Irwin Rose.
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Proteaosome_1fnt_side.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
https://web.archive.org/web/20160304094702/http:/www.vivabioscience.com/proteasome-nomenclature-guide/ +
, http://www.benthamdirect.org/pages/content.php%3FCPD/2007/00000013/00000030/0010B.SGM +
, https://web.archive.org/web/20130618053955/http:/biochemie.web.med.uni-muenchen.de/feldmann/proteasome_units.html +
, https://archive.today/20120729184749/http:/www.benthamdirect.org/pages/content.php%3FCPD/2007/00000013/00000030/0010B.SGM +
, https://www.biomentors.net/proteasome-function/ +
, http://www.pdbe.org/emsearch/proteasome%2A +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
24603
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
106535
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1120134089
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Hsp90 +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Vertebrate +
, http://dbpedia.org/resource/Water +
, http://dbpedia.org/resource/COP9_signalosome +
, http://dbpedia.org/resource/Intracellular_antibody-mediated_proteolysis +
, http://dbpedia.org/resource/Prostaglandins +
, http://dbpedia.org/resource/Redox +
, http://dbpedia.org/resource/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease +
, http://dbpedia.org/resource/X-ray_crystallography +
, http://dbpedia.org/resource/Autism_spectrum_disorder +
, http://dbpedia.org/resource/Myc +
, http://dbpedia.org/resource/Interferon_gamma +
, http://dbpedia.org/resource/Millennium_Pharmaceuticals +
, http://dbpedia.org/resource/Sj%C3%B6gren_syndrome +
, http://dbpedia.org/resource/File:Bortezomib.svg +
, http://dbpedia.org/resource/File:Proteasome_cutaway_2.png +
, http://dbpedia.org/resource/Pathogen +
, http://dbpedia.org/resource/File:Ubiquitin_cartoon.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Proteaosome_1fnt_side.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Proteaosome_1fnt_top.png +
, http://dbpedia.org/resource/Peptidyl-glutamyl_peptide-hydrolyzing +
, http://dbpedia.org/resource/Ritonavir +
, http://dbpedia.org/resource/Usp14 +
, http://dbpedia.org/resource/File:Ubiquitylation.png +
, http://dbpedia.org/resource/NFLB1 +
, http://dbpedia.org/resource/Mitosis_promoting_factor +
, http://dbpedia.org/resource/Primary_culture +
, http://dbpedia.org/resource/Astrocytomas +
, http://dbpedia.org/resource/Anaphase_promoting_complex +
, http://dbpedia.org/resource/File:2f16_bortezomib_pink.png +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Organelles +
, http://dbpedia.org/resource/File:3_conformational_states_of_26S_proteasome.jpg +
, http://dbpedia.org/resource/File:1G0U_subunits_sideview.png +
, http://dbpedia.org/resource/Proteolysis +
, http://dbpedia.org/resource/File:26S_proteasome_structure.jpg +
, http://dbpedia.org/resource/File:Hslvu_ecoli.png +
, http://dbpedia.org/resource/Endoprotease +
, http://dbpedia.org/resource/Alfred_L._Goldberg +
, http://dbpedia.org/resource/Translation_%28genetics%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Hsp27 +
, http://dbpedia.org/resource/Retinoblastoma +
, http://dbpedia.org/resource/Spindle_checkpoint +
, http://dbpedia.org/resource/Virus +
, http://dbpedia.org/resource/Cyclin_B +
, http://dbpedia.org/resource/Glycine +
, http://dbpedia.org/resource/P-selectin +
, http://dbpedia.org/resource/Streptomyces +
, http://dbpedia.org/resource/Autoimmune_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Eukaryote +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_differentiation +
, http://dbpedia.org/resource/Cytoplasm +
, http://dbpedia.org/resource/Lactacystin +
, http://dbpedia.org/resource/P53 +
, http://dbpedia.org/resource/Molecular_mass +
, http://dbpedia.org/resource/Alpha_helix +
, http://dbpedia.org/resource/Asthma +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Poly_ADP_ribose_polymerase +
, http://dbpedia.org/resource/Blebbing +
, http://dbpedia.org/resource/Gankyrin +
, http://dbpedia.org/resource/MDM2 +
, http://dbpedia.org/resource/Antigen_presentation +
, http://dbpedia.org/resource/Hepatocellular_carcinoma +
, http://dbpedia.org/resource/Nobel_Prize_in_Chemistry +
, http://dbpedia.org/resource/Apoptosis +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_nucleus +
, http://dbpedia.org/resource/Disulfide_bond +
, http://dbpedia.org/resource/TNF-%CE%B1 +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrogen_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Cytokines +
, http://dbpedia.org/resource/MYB_%28gene%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Yeast +
, http://dbpedia.org/resource/Alpha-synuclein +
, http://dbpedia.org/resource/STAT3 +
, http://dbpedia.org/resource/Oncogene +
, http://dbpedia.org/resource/Pancreatic_cancer +
, http://dbpedia.org/resource/Dementia +
, http://dbpedia.org/resource/G0_phase +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrolysis +
, http://dbpedia.org/resource/ESCRT +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_complex +
, http://dbpedia.org/resource/Archaea +
, http://dbpedia.org/resource/Cyclin_A +
, http://dbpedia.org/resource/Inflammation +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_complexes +
, http://dbpedia.org/resource/Hematopoietic +
, http://dbpedia.org/resource/AAA_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Adenomatous_polyposis_coli +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_cycle +
, http://dbpedia.org/resource/Cyclin +
, http://dbpedia.org/resource/Transcription_factor +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Cyclin-dependent_kinase +
, http://dbpedia.org/resource/Transcription_factors +
, http://dbpedia.org/resource/Caspase +
, http://dbpedia.org/resource/Histone +
, http://dbpedia.org/resource/Malignancies +
, http://dbpedia.org/resource/N-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/Lewy_body +
, http://dbpedia.org/resource/C-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/C-jun +
, http://dbpedia.org/resource/MOS_%28gene%29 +
, http://dbpedia.org/resource/C-Myc +
, http://dbpedia.org/resource/Proto-oncogenes +
, http://dbpedia.org/resource/Ischemic +
, http://dbpedia.org/resource/DSS1/SEM1_protein_family +
, http://dbpedia.org/resource/Muscular_dystrophies +
, http://dbpedia.org/resource/Huntington%27s_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Heart_failure +
, http://dbpedia.org/resource/Alanine +
, http://dbpedia.org/resource/Androgen_receptors +
, http://dbpedia.org/resource/Rate-limiting_step +
, http://dbpedia.org/resource/Single_particle_analysis +
, http://dbpedia.org/resource/Covalent +
, http://dbpedia.org/resource/TRIM21 +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrophobic +
, http://dbpedia.org/resource/Reticulocyte +
, http://dbpedia.org/resource/Major_histocompatibility_complex +
, http://dbpedia.org/resource/Multiple_myeloma +
, http://dbpedia.org/resource/Non-Hodgkin%27s_lymphoma +
, http://dbpedia.org/resource/SCF_complex +
, http://dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Chymotrypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Aging +
, http://dbpedia.org/resource/Adhesion_molecules +
, http://dbpedia.org/resource/Organelle +
, http://dbpedia.org/resource/Immunoproteasome +
, http://dbpedia.org/resource/Intrinsically_disordered_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Mitosis +
, http://dbpedia.org/resource/HslU +
, http://dbpedia.org/resource/Post-translational_modification +
, http://dbpedia.org/resource/JUNQ_and_IPOD +
, http://dbpedia.org/resource/HslV +
, http://dbpedia.org/resource/ABL_%28gene%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Thymoproteasome +
, http://dbpedia.org/resource/Threonine_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Eukaryotic_initiation_factor_3 +
, http://dbpedia.org/resource/Acid +
, http://dbpedia.org/resource/Angstrom +
, http://dbpedia.org/resource/Lysosome +
, http://dbpedia.org/resource/Intrinsically_unstructured_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Protein +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Cryogenic_electron_microscopy +
, http://dbpedia.org/resource/Fox_Chase_Cancer_Center +
, http://dbpedia.org/resource/Transcription_%28genetics%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Neuron +
, http://dbpedia.org/resource/Conservation_%28genetics%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Threonine +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Mutation +
, http://dbpedia.org/resource/Loop_%28biochemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Primary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Heat_shock_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Substrate_%28biochemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Rheumatoid_arthritis +
, http://dbpedia.org/resource/Chemical_reaction +
, http://dbpedia.org/resource/Adaptive_immunity +
, http://dbpedia.org/resource/Endopeptidase_Clp +
, http://dbpedia.org/resource/Salt_bridge_%28protein_and_supramolecular%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Tandem_repeat +
, http://dbpedia.org/resource/Gene_duplication +
, http://dbpedia.org/resource/Amyotrophic_lateral_sclerosis +
, http://dbpedia.org/resource/Tertiary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Hsp70 +
, http://dbpedia.org/resource/Antigen-presenting_cell +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin-like_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin_ligase +
, http://dbpedia.org/resource/ATPase +
, http://dbpedia.org/resource/Hydroxyl +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_folding +
, http://dbpedia.org/resource/Avram_Hershko +
, http://dbpedia.org/resource/Technion +
, http://dbpedia.org/resource/MG132 +
, http://dbpedia.org/resource/Cysteine +
, http://dbpedia.org/resource/Restriction_point +
, http://dbpedia.org/resource/Autolysis_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Aaron_Ciechanover +
, http://dbpedia.org/resource/Atomic_mass_unit +
, http://dbpedia.org/resource/C-Fos +
, http://dbpedia.org/resource/Salinosporamide_A +
, http://dbpedia.org/resource/HIV +
, http://dbpedia.org/resource/Proteasome_inhibitor +
, http://dbpedia.org/resource/Neurodegenerative +
, http://dbpedia.org/resource/Chemotherapy +
, http://dbpedia.org/resource/Fibroin +
, http://dbpedia.org/resource/Blood_serum +
, http://dbpedia.org/resource/Nitric_oxide +
, http://dbpedia.org/resource/ICAM-1 +
, http://dbpedia.org/resource/Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide +
, http://dbpedia.org/resource/S_phase +
, http://dbpedia.org/resource/Conformational_change +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin-conjugating_enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin-activating_enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Apoptosis +
, http://dbpedia.org/resource/Globular_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Actinomycetales +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_biosynthesis +
, http://dbpedia.org/resource/Svedberg +
, http://dbpedia.org/resource/Protease_inhibitor_%28pharmacology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Skin_graft +
, http://dbpedia.org/resource/Ventricular_hypertrophy +
, http://dbpedia.org/resource/Glioma +
, http://dbpedia.org/resource/Plant +
, http://dbpedia.org/resource/Oxidative_stress +
, http://dbpedia.org/resource/Silk +
, http://dbpedia.org/resource/Electron_microscopy +
, http://dbpedia.org/resource/Auxin +
, http://dbpedia.org/resource/Pick%27s_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Exosome_complex +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_culture +
, http://dbpedia.org/resource/Mammal +
, http://dbpedia.org/resource/Systemic_lupus_erythematosus +
, http://dbpedia.org/resource/Fluorescent +
, http://dbpedia.org/resource/PSME4 +
, http://dbpedia.org/resource/NF-%CE%BAB +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_growth +
, http://dbpedia.org/resource/Lateral_gene_transfer +
, http://dbpedia.org/resource/Lysine +
, http://dbpedia.org/resource/Thermoplasma +
, http://dbpedia.org/resource/Immunoglobulin_G +
, http://dbpedia.org/resource/Infection +
, http://dbpedia.org/resource/Protist +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophile +
, http://dbpedia.org/resource/Adenosine_triphosphate +
, http://dbpedia.org/resource/Gene_expression +
, http://dbpedia.org/resource/Sequence_identity +
, http://dbpedia.org/resource/Takeda_Pharmaceuticals +
, http://dbpedia.org/resource/Epstein%E2%80%93Barr_virus +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitination +
, http://dbpedia.org/resource/Pseudoenzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Inclusion_body_myopathy +
, http://dbpedia.org/resource/Tropism +
, http://dbpedia.org/resource/Evolution +
, http://dbpedia.org/resource/Thymocyte +
, http://dbpedia.org/resource/Concentration +
, http://dbpedia.org/resource/Endoplasmic-reticulum-associated_protein_degradation +
, http://dbpedia.org/resource/Psoriasis +
, http://dbpedia.org/resource/Ornithine_decarboxylase +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_signaling +
, http://dbpedia.org/resource/Neurotoxicity +
, http://dbpedia.org/resource/Chaperone_%28protein%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Interleukin_8 +
, http://dbpedia.org/resource/Raf_kinase +
, http://dbpedia.org/resource/Alzheimer%27s_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Parkinson%27s_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Von_Hippel%E2%80%93Lindau_tumor_suppressor +
, http://dbpedia.org/resource/Phytohormone +
, http://dbpedia.org/resource/Heat_shock +
, http://dbpedia.org/resource/VCAM-1 +
, http://dbpedia.org/resource/Protease +
, http://dbpedia.org/resource/Kinase +
, http://dbpedia.org/resource/Antigen +
, http://dbpedia.org/resource/Cytokine +
, http://dbpedia.org/resource/The_Proteolysis_Map +
, http://dbpedia.org/resource/Facilitated_diffusion +
, http://dbpedia.org/resource/Rodent +
, http://dbpedia.org/resource/Reactive_oxygen_species +
, http://dbpedia.org/resource/Irwin_Rose +
, http://dbpedia.org/resource/Tumor +
, http://dbpedia.org/resource/Bortezomib +
, http://dbpedia.org/resource/JNK +
, http://dbpedia.org/resource/N-terminal +
, http://dbpedia.org/resource/B-cell +
, http://dbpedia.org/resource/Sequence_motif +
, http://dbpedia.org/resource/Active_site +
, http://dbpedia.org/resource/Helix_bundle +
, http://dbpedia.org/resource/Bacteria +
, http://dbpedia.org/resource/Src_%28gene%29 +
, http://dbpedia.org/resource/M_phase +
, http://dbpedia.org/resource/G1_phase +
, http://dbpedia.org/resource/Deubiquitinating_enzyme +
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:%21 +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Clear +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cellular_structures +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Featured_article +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Main +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Authority_control +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Proteasome_subunits +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Commons_category +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_journal +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Pfam +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Redirect +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Use_dmy_dates +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Further +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Redirect-distinguish +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Portal +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refend +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refbegin +
, http://dbpedia.org/resource/Template:See_also +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Protein_topics +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Apoptosis +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_complexes +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Organelles +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Complexes +
|
| http://www.w3.org/2004/02/skos/core#closeMatch
|
http://www.springernature.com/scigraph/things/subjects/proteasome +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Proteasome?oldid=1120134089&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/1G0U_subunits_sideview.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Proteasome_cutaway_2.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Proteaosome_1fnt_side.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Proteaosome_1fnt_top.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Bortezomib.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/3_conformational_states_of_26S_proteasome.jpg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/26S_proteasome_structure.jpg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/2f16_bortezomib_pink.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Hslvu_ecoli.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Ubiquitin_cartoon.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Ubiquitylation.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Proteasome +
|
| owl:differentFrom |
http://dbpedia.org/resource/11_%28disambiguation%29 +
, http://dbpedia.org/resource/S11_%28disambiguation%29 +
|
| owl:sameAs |
http://sr.dbpedia.org/resource/Proteazom +
, http://pt.dbpedia.org/resource/Proteassoma +
, http://uz.dbpedia.org/resource/Proteasoma +
, http://si.dbpedia.org/resource/%E0%B6%B4%E0%B7%8A%E2%80%8D%E0%B6%BB%E0%B7%9D%E0%B6%A7%E0%B7%92%E0%B6%BA%E0%B7%83%E0%B7%9D%E0%B6%B8%E0%B7%8A +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B0%D1%81%D0%BE%D0%BC%D0%B0 +
, http://cs.dbpedia.org/resource/Proteazom +
, http://es.dbpedia.org/resource/Proteasoma +
, http://yago-knowledge.org/resource/Proteasome +
, http://uk.dbpedia.org/resource/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B0%D1%81%D0%BE%D0%BC%D0%B0 +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%E3%83%97%E3%83%AD%E3%83%86%E3%82%A2%E3%82%BD%E3%83%BC%E3%83%A0 +
, http://gl.dbpedia.org/resource/Proteasoma +
, http://el.dbpedia.org/resource/%CE%A0%CF%81%CF%89%CF%84%CE%B5%CE%AC%CF%83%CF%89%CE%BC%CE%B1 +
, http://it.dbpedia.org/resource/Proteasoma +
, http://sv.dbpedia.org/resource/Proteasom +
, http://lt.dbpedia.org/resource/Proteosoma +
, http://fi.dbpedia.org/resource/Proteasomi +
, http://www.wikidata.org/entity/Q14878333 +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Prot%C3%A9asome +
, https://global.dbpedia.org/id/Vf5y +
, http://lv.dbpedia.org/resource/Proteasoma +
, http://id.dbpedia.org/resource/Proteasom +
, http://nn.dbpedia.org/resource/Proteasom +
, http://ca.dbpedia.org/resource/Proteasoma +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D8%AC%D8%B3%D9%8A%D9%85_%D8%A8%D8%B1%D9%88%D8%AA%D9%8A%D9%86%D9%8A +
, http://de.dbpedia.org/resource/Proteasom +
, http://pl.dbpedia.org/resource/Proteasom +
, http://bg.dbpedia.org/resource/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B0%D0%B7%D0%BE%D0%BC%D0%B0 +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.0d0vp3 +
, http://sk.dbpedia.org/resource/Proteaz%C3%B3m +
, http://ko.dbpedia.org/resource/%ED%94%84%EB%A1%9C%ED%85%8C%EC%95%84%EC%A2%80 +
, http://d-nb.info/gnd/4315827-4 +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%D8%A6%D8%A7%D8%B2%D9%88%D9%85 +
, http://he.dbpedia.org/resource/%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%98%D7%90%D7%96%D7%95%D7%9D +
, http://vi.dbpedia.org/resource/Proteasome +
, http://sl.dbpedia.org/resource/Proteasom +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.064p1 +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E9%85%B6%E4%BD%93 +
, http://hi.dbpedia.org/resource/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A4%BF%E0%A4%93%E0%A4%B8%E0%A5%8B%E0%A4%AE%E0%A4%B8 +
, http://dbpedia.org/resource/Proteasome +
, http://nl.dbpedia.org/resource/Proteasoom +
, http://tr.dbpedia.org/resource/Proteazom +
, http://da.dbpedia.org/resource/Proteasom +
, http://sh.dbpedia.org/resource/Proteozom +
, http://bs.dbpedia.org/resource/Proteasom +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteins +
, http://dbpedia.org/class/yago/Complex105870365 +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Idea105833840 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Content105809192 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Concept105835747 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Cognition100023271 +
, http://dbpedia.org/ontology/Building +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteinComplexes +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Whole105869584 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/PsychologicalFeature100023100 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
|
| rdfs:comment |
蛋白酶体（Proteasomes）是一种巨型筒状蛋白质复合体，主要作用是通过打断肽键 … 蛋白酶体（Proteasomes）是一种巨型筒状蛋白质复合体，主要作用是通过打断肽键来实现降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质。能够发挥这一作用的酶被称为蛋白酶。 蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质的浓度和除去错误折叠蛋白质的主要机制。需要被降解的蛋白质会先被一个称为泛素的小型蛋白质所标记（即连接上）。这一标记反应是被泛素连接酶所催化。一旦一个蛋白质被标记上一个泛素分子，就会引发其它连接酶加上更多的泛素分子；这就形成了可以与蛋白酶体结合的“多泛素链”，从而将蛋白酶体带到这一标记的蛋白质上，开始其降解过程。经过蛋白酶体的降解，蛋白质被切割为约7-8个氨基酸长的肽段；这些肽段可以被进一步降解为单个氨基酸分子，然后被用于合成新的蛋白质。 目前所有已知的真核生物和古菌皆有蛋白酶體，在一些原核生物中也存在。在真核生物中，它位于细胞核和细胞质中。 蛋白酶体降解途径对于许多细胞过程是必不可少的，包括细胞周期，基因表現的调节，与氧化应激反应等。细胞内的蛋白酶体降解和泛素蛋白水解途径的作用的重要性在2004年的诺贝尔化学奖得到承认，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯三人分享该奖。年的诺贝尔化学奖得到承认，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯三人分享该奖。
, Proteazom je proteinový komplex uvnitř vše … Proteazom je proteinový komplex uvnitř všech eukaryot, archeí, a také některých bakterií. V eukaryotních buňkách je umístěn v jádře a v cytoplasmě. Hlavní funkcí tohoto komplexu je degradace nepotřebných nebo poškozených proteinů. Tento děj probíhá pomocí proteolytické reakce, která přerušuje peptidové vazby. Enzymy, které zajišťují tuto reakci se nazývají proteasy. Proteazomy jsou hlavním mechanismem, pomocí kterého buňky regulují koncentraci konkrétních proteinů a degradují proteiny, které jsou špatně složeny. Proces degradace vytváří peptidy o sekvenci sedmi až osmi aminokyselin, které mohou být dále degradovány na ještě kratší řetězce a využity k vytvoření nových proteinů. Proteiny, které jsou určeny k degradaci, jsou označeny (otagovány) malým proteinem, který se nazývá ubiquitin. Tag proteinem, který se nazývá ubiquitin. Tag
, 프로테아좀(영어: proteasome)은 세포 내에서 단백질을 분해하는 거대 … 프로테아좀(영어: proteasome)은 세포 내에서 단백질을 분해하는 거대 분자이다. 세포 내의 단백질이, 아직 알려지지 않은 기작에 의해 인지되어, 유비퀴틴과 결합을 하게 된다. 최소한 4개 이상으로 연결된 폴리유비퀴틴 사슬이 단백질과 결합을 하게 되면, 폴리유비퀴틴 인지 도메인을 갖고 있는 프로테아좀의 19S 부분과 결합을 하게 된다. 그 후, deubiquitinating enzyme에 의해 유비퀴틴은 단백질에서 떨어져 나간다. 프로테아좀에 붙어 있는 단백질은 defolding이 되어 프로테아좀의 20S 부분으로 들어가게 된다. 20S subunit은 protease 활성도를 갖고 있어서, 20S 안쪽으로 들어 오는 단백질을 작은 가닥의 아미노산 서열로 자르게 된다. 이렇게 잘린 아미노산 가닥은 일부는 class I MHC로 loading이 되어 presentation이 되고, 일부는 각각의 아미노산으로 분해되어 단백질 사용에 재사용된다.on이 되고, 일부는 각각의 아미노산으로 분해되어 단백질 사용에 재사용된다.
, Proteasomes are protein complexes which de … Proteasomes are protein complexes which degrade unneeded or damaged proteins by proteolysis, a chemical reaction that breaks peptide bonds. Enzymes that help such reactions are called proteases. Proteasomes are part of a major mechanism by which cells regulate the concentration of particular proteins and degrade misfolded proteins. Proteins are tagged for degradation with a small protein called ubiquitin. The tagging reaction is catalyzed by enzymes called ubiquitin ligases. Once a protein is tagged with a single ubiquitin molecule, this is a signal to other ligases to attach additional ubiquitin molecules. The result is a polyubiquitin chain that is bound by the proteasome, allowing it to degrade the tagged protein. The degradation process yields peptides of about seven to eight amino acipeptides of about seven to eight amino aci
, Proteasomer är nedbrytningsplatser för pro … Proteasomer är nedbrytningsplatser för proteiner märkta med ubiquitin. Proteasomer är multiproteiner som består av tre subenheter, en större katalytisk mittenbit och två mindre regulatoriska ändbitar ("tunna med lock").Nedbrytningen sker "i tunnan" och är ATP-beroende. Nedbrytningsprodukterna, de enskilda aminosyrorna, kan sedan användas t.ex. för att skapa nya proteiner eller för att utvinna energi. Proteasomer finns i alla eukaryota celler. Ubiquitin binder till proteiner som ska brytas ned och fungerar därmed som en signal till proteasom.gerar därmed som en signal till proteasom.
, I proteasomi (o proteosomi) sono dei compl … I proteasomi (o proteosomi) sono dei complessi di proteasi ATP-dipendenti che degradano all'interno della cellula le proteine aberranti, attraverso reazioni di proteolisi. Le proteine da degradare sono contraddistinte dal loro legame con l'ubiquitina. I proteasomi sono presenti nelle cellule di tutti gli eucarioti ed archea, nonché in alcuni batteri. La struttura e la funzione di questi complessi è altamente conservata, soprattutto tra le specie eucariotiche.a, soprattutto tra le specie eucariotiche.
, Proteasom – białkowy wielkocząsteczkowy ag … Proteasom – białkowy wielkocząsteczkowy agregat enzymatyczny o masie cząsteczkowej ok. 2 MDa utworzony z białek (kilku rodzajów proteaz) tworzących kształt cylindra. Występuje u eukariota (w jądrze i w cytoplazmie), ale analogiczne struktury są także obecne u prokariota. Proteasomy w komórce skupiają się wokół centrioli, tworząc centrum proteolityczne komórki.i, tworząc centrum proteolityczne komórki.
, プロテアソーム (proteasome) はタンパク質の分解を行う巨大な酵素複合体で … プロテアソーム (proteasome) はタンパク質の分解を行う巨大な酵素複合体である。プロテアソームは真核生物の細胞において細胞質および核内のいずれにも分布している。ユビキチンにより標識されたタンパク質をプロテアソームで分解する系はユビキチン-プロテアソームシステムと呼ばれ、細胞周期制御、免疫応答、シグナル伝達といった細胞中の様々な働きに関わる機構である。この「ユビキチンを介したタンパク質分解の発見」の功績によりアーロン・チカノーバー、アブラム・ハーシュコ、アーウィン・ローズの3人が2004年ノーベル化学賞を受賞した。 プロテアソームは全ての真核生物と古細菌が有しているが、古細菌のものは真核生物に比べはるかに単純である。本稿では主に真核生物のプロテアソームについて解説する。生物に比べはるかに単純である。本稿では主に真核生物のプロテアソームについて解説する。
, البروتيزومات (بالإنجليزية: Proteasomes)هي … البروتيزومات (بالإنجليزية: Proteasomes)هي معقدات بروتينة كبيرة تتواجد في حقيقيات النوى والعتائق وأيضاً في بعض أنواع الجراثيم. تتوضع البروتيزومات في النواة والسيتوبلازما عند حقيقيات النوى. تعتبر الوظيفة الرئيسية للبروتيزمات تدمير البروتينات الغير مهمة حيث يتم تحطيم البروتين بعملية التحلل البروتيني، وهي تفاعل كيميائي يتم من خلاله كسر الروابط الببتيدية. تدعى الأنزيمات التي تقوم بهكذا تفاعلات بالبروتياز. تشكل البروتوزمات الألية الرئيسية في الخلية والتي يتم بواسطتها التحكم بتركيز بروتينات معينة وتحطيم البروتينات المطوية بشكل خاطئ. ينتج من عملية التحطيم ببتيدات بطول حوالي 7-8 أحماض امينية ومن ثم يتم تحطيم هذه الببتيدات إلى أحماض أمينية تستخدم في تصنيع بروتينات جديدة. يتم وسم البروتينات المراد تحطيمهاا ببروتينات صغيرة تدعى . تتم عملية الوسم بواسطة انزيم يدعى . يعتبر الوسم لبيوبيكوتين مفرد إشارة يدعى . يعتبر الوسم لبيوبيكوتين مفرد إشارة
, Proteassoma é uma protease dependente de A … Proteassoma é uma protease dependente de ATP usada para destruir proteínas danificadas ou proteínas com erros de síntese, as quais são marcadas para degradação através da ligação de cadeias de ubiquitina em série, que serão reconhecidas para que o processo se inicie. É importante que a célula destrua essas proteínas pois elas são potencialmente perigosas. Essa via funciona no citoplasma e no núcleo das células, tendo também como função a destruição de proteínas anormais associadas ao retículo endoplasmático (RE). Proteínas que não se dobram corretamente após entrar no RE são transportadas para o citoplasma e degradadas pelo proteassoma. citoplasma e degradadas pelo proteassoma.
, Les protéasomes sont des complexes enzymat … Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquagee protéine appelée ubiquitine. Ce marquage
, Τα πρωτεασώματα είναι μεγάλα πρωτεϊνικά συ … Τα πρωτεασώματα είναι μεγάλα πρωτεϊνικά συμπλέγματα, στο εσωτερικό όλων των ευκαρυωτικών οργανισμών και ορισμένων βακτηρίων. Βρίσκονται κυρίως στον πυρήνα και το κυτταρόπλασμα. Η κύρια λειτουργία τους συνίσταται στην απορύθμιση άχρηστων ή κατεστραμμένων πρωτεϊνών μέσω της πρωτεόλυσης. Τα πρωτεασώματα είναι μέρος ενός τεράστιου μηχανισμού με τον οποίο τα κύτταρα ρυθμίζουν τη συγκέντρωση συγκεκριμένων πρωτεϊνών και απορυθμίζουν άχρηστες. Οι πρωτεΐνες που οδεύουν προς απορρύθμιση είναι οι ακόλουθες:εύουν προς απορρύθμιση είναι οι ακόλουθες:
, Der Begriff Proteasom bezeichnet im Allgem … Der Begriff Proteasom bezeichnet im Allgemeinen einen Proteinkomplex, der in Archaeen und einigen Bakterien vorkommt und bei Eukaryoten sowohl im Zellkern als auch im Zytoplasma vorliegt. Im Speziellen unterscheiden sich Proteasome in ihrer Zusammensetzung zwischen verschiedenen Taxa. In Säugetieren liegen Proteasome auch innerhalb eines Organismus in verschiedenen Formen vor, z. B. als freies 20S Proteasom oder in Kombination mit einem oder mehreren regulatorischen Partikeln (z. B. als 26S Proteasom). Proteasome spielen eine essenzielle Rolle für den kontrollierten Abbau von Proteinen in der Zelle und sind damit integraler Bestandteil der Proteinqualitätskontrolle in Zellen. Zum Abbau werden bestimmte Proteine entfaltet, in das Proteasom eingeschleust und dort von den katalytisch aktiven eust und dort von den katalytisch aktiven
, Het proteasoom is een groot eiwitcomplex d … Het proteasoom is een groot eiwitcomplex dat als belangrijkste functie heeft andere eiwitten, die overbodig of beschadigd zijn, af te breken. Proteasomen komen voor bij alle eukaryoten en archaea, en bij sommige bacteriën. In eukaryoten komen ze voor in de celkern en het cytoplasma.. Het proteasoom is een zogenaamde protease, een enzym dat de peptidebindingen tussen de aminozuren in een eiwit kan laten verbreken.inozuren in een eiwit kan laten verbreken.
, El proteasoma o proteosoma es un complejo … El proteasoma o proteosoma es un complejo proteico grande presente en todas las células eucariotas y arqueas, así como en algunas bacterias, que se encarga de realizar la degradación de proteínas (denominada proteólisis) no necesarias o dañadas. En las células eucariotas los proteosomas suelen encontrarse en el citoplasma.Los proteosomas representan un importante mecanismo por el cual las células controlan la concentración de determinadas proteínas mediante la degradación de las mismas.Las proteínas al ser degradadas son marcadas por una pequeña proteína llamada ubicuitina. Una vez que una de estas moléculas de ubicuitina se ha unido a una proteína a eliminar, por medio de la enzima , se empiezan a agregar más proteínas de ubicuitina dando como resultado la formación de una cadena poliubesultado la formación de una cadena poliub
, Протеасо́ма (от англ. protease — протеиназ … Протеасо́ма (от англ. protease — протеиназа и лат. soma — тело) — многобелковый комплекс, разрушающий ненужные или дефектные белки при помощи протеолиза (химической реакции, при которой происходит разрыв пептидных связей) до коротких пептидов (4—25 аминокислотных остатков). Эти пептиды затем могут быть расщеплены до отдельных аминокислот. Протеасомы присутствуют в клетках эукариот, архей и некоторых бактерий. В эукариотических клетках протеасомы содержатся и в ядре, и в цитоплазме. Деградация 80—90 % внутриклеточных белков происходит при участии протеасомы. Для того чтобы белок-мишень расщепился протеасомой, он должен быть помечен путём присоединения к нему маленького белка убиквитина. Реакция присоединения убиквитина катализируется ферментами убиквитинлигазами. Присоединение первой молекувитинлигазами. Присоединение первой молеку
, Протеасома ( 3.4.25.1, 3.6.4.8)— великий б … Протеасома ( 3.4.25.1, 3.6.4.8)— великий білковий комплекс клітин еукаріотів, архей та деяких бактерій, головною функцією якого є деградація більше не потрібних або пошкоджених білків шляхом протеолізу, тобто реакції розриву пептидних зв'язків. Протеасоми служать головним механізмом регуляції клітиною концентрації певних білків та деградації невірно згорнутих білків і є частиною убіквітин-протеасомної системи. Важливість протеолітичної деградації білків в клітинах та роль убіквітину в цьому процесі підкреслюються нагородженням відкривачів процесу Агарона Чехановера, Аврама Гершко і Ірвіна Роуза Нобелівською премією з хімії 2004 року.за Нобелівською премією з хімії 2004 року.
, Proteasom adalah kompleks protein yang men … Proteasom adalah kompleks protein yang mendegradasi suatu protein yang tidak dibutuhkan atau rusak dengan cara proteolisis (reaksi kimia yang memutuskan ikatan peptida). Enzim yang membantu reaksi tersebut disebut protease. Proteasom ditemukan pada semua eukariota dan arkea, dan beberapa bakteri. Pada eukariota, proteasom terletak di dalam nukleus dan sitoplasma. terletak di dalam nukleus dan sitoplasma.
, El proteasoma o proteosoma és un complex p … El proteasoma o proteosoma és un complex proteic gran present en totes les cèl·lules eucariotes i arqueobacteris, així com en alguns eubacteris. En eucariotes, es troben al nucli i al citoplasma.La principal funció del proteasoma és la degradació de proteïnes danyades o innecessàries per proteòlisi, una reacció química que trenca els enllaços peptídics. Els enzims que porten a terme aquestes reaccions s'anomenen proteases. Els proteasomes són el principal mecanisme pel qual les cèl·lules regulen la concentració de determinades proteïnes i degraden proteïnes que han perdut la seva . El procés de degradació produeix pèptids d'entre set i vuit aminoàcids de llargària, que poden ser degradats posteriorment a aminoàcids i utilitzats per sintetitzar noves proteïnes.Les proteïnes estan marcades as proteïnes.Les proteïnes estan marcades a
|
| rdfs:label |
Proteasom
, 프로테아좀
, Proteasoma
, Proteasome
, Proteazom
, Proteasoom
, جسيم بروتيني
, Протеасома
, プロテアソーム
, Protéasome
, Πρωτεάσωμα
, 蛋白酶体
, Proteassoma
|
| rdfs:seeAlso |
http://dbpedia.org/resource/Threonine_protease +
|
