| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
Na catálise enzimática usam se enzimas, A … Na catálise enzimática usam se enzimas, A enzima é uma proteína que acelera ou inibe uma reacção química e cuja molécula tem uma forma única, que determina a sua função e o tipo substrato com quem vai trabalhar. No mecanismo de catálise enzimática há uso de substratos, que são compostos que existem na célula e vão reagir quimicamente, a enzima é o catalisador que fará com que a reacção se dê mais facilmente; e por fim o produto é o composto que se irá formar na reacção. As enzimas realizam o seu trabalho sob a gama de temperaturas que prevalece na célula e que nos organismos vivos é a temperatura do corpo, se a temperatura for demasiadamente alta, a enzima não conseguirá que a reacção se dê. Até atingir a temperatura óptima, a reacção entre a temperatura e a rapidez da reacção é uma relação geométrica: tanto a enzima como o substrato tem maior energia cinética. Acima da temperatura óptima, a rapidez decresce à medida que cada vez mais moléculas de enzimas se desnaturam. A temperatura muito elevada tudo é irreversível. O pH do ambiente celular determina o modo como a enzima irá trabalhar, isto é, algumas enzimas, requerem um ambiente ácido: outras requerem meio básico, cada enzima no organismo tem o seu PH óptimo para qual trabalham mais eficientemente e se ele se alterar poderá dificultar as reacções químicas celulares.dificultar as reacções químicas celulares.
, Enzymatische katalyse is het proces waarbi … Enzymatische katalyse is het proces waarbij een chemische reactie in de cellen van levende organismen wordt versneld of op gang wordt gebracht door daarvoor gespecificeerde enzymen. Enzymatische katalyse is voor alle levensvormen een biochemisch grondbeginsel omdat de reacties laat verlopen die nodig zijn voor hun metabolisme, homeostase en de synthese van alle biomoleculen waaruit zij bestaan. Enzymatische katalyse vindt plaats in het actieve centrum van een enzymmolecuul: de plaats waar het substraat bindt. Het enzym kan deel uitmaken van een groot eiwitcomplex, en is soms verbonden met een cofactor (zoals NAD). De katalyse van biochemische reacties in cellen is essentieel voor de overleving van een organisme: ongekatalyseerde reacties bij lichaamstemperatuur en normale druk hebben een veel te lage reactiesnelheid. Het mechanisme van enzymatische katalyse is in principe hetzelfde als iedere andere vorm van chemische katalyse. Enzymen zorgen ervoor dat de activeringsenergie van een reactie wordt verlaagd, door een of meerdere overgangscomplexen te vormen. Net als bij andere katalysatoren worden enzymen niet verbruikt tijdens de reactie, zodat het enzym blijvend kan functioneren.zodat het enzym blijvend kan functioneren.
, La catàlisi enzimàtica és l'acceleració de … La catàlisi enzimàtica és l'acceleració de la velocitat d'un procés biològic per l'acció d'un catalitzador, que és una molècula biològica —un enzim o un àcid nucleic amb activitat enzimàtica— que afavoreix la reacció de diversos substrats i la seva conversió en producte. Aquest fet està subordinat a les lleis de la catàlisi química convencional. Això vol dir que l'existència d'un enzim no permet l'aparició de noves reaccions ni va en contra de la termodinàmica del procés; simplement n'accelera la velocitat afavorint una ruta de menor cost energètic, incloent a la dinàmica de la reacció un estat intermedi d'alta energia, de manera que augmenti el nombre de molècules actives, capaces de crear i destruir nous enllaços. En la catàlisi enzimàtica, els reactius són en solució en la mateixa fase líquida que l'enzim. Llavors aquest tipus de catàlisi és un cas especial de la catàlisi homogènia. S'utilitza per exemple és en la fermentació de la biomassa per a la producció de biocombustibles o en la saliva per tallar les cadenes de glucosa. saliva per tallar les cadenes de glucosa.
, 酶促反应（英語：enzyme catalysis）又称酶催化，是指由一类被称为酶的特殊蛋白质所催化的化学反应。因为非催化反应的速率特别慢，故细胞中生物化学反应的催化作用就显得极重要。 酶促反应的机制与其他类型的化学催化在原理上很相似。酶通过提供替代反应路线以及稳定中间产物的方法，减少了为达到最高能量过渡态时的能量需求。活化能（Ea）的减少增加了具有足够达到活化能并形成产物的反应物分子的数量。
, Ферментати́вний ката́ліз (англ. enzyme cat … Ферментати́вний ката́ліз (англ. enzyme catalysis, рос. ферментативный катализ) — каталіз хімічних реакцій за допомогою ферментів (ензимів). Процес відзначається високою специфічністю та надзвичайно високим, порівняно зі звичайним каталізом, пришвидшенням каталізованих процесів. У простому випадку, коли перетворення субстрату (S) під дією ферменту (Е) йде через утворення фермент-субстратного комплексу за схемою: E + S ⎯→ ES (k1): ES ⎯→ E + S (k–1): ES ⎯→ P + E (k2) та при умові [S] >> [E], швидкість реакції описується рівнянням Міхаеліса — Ментен: W = k1k2[E]o[S]/(k1[S] + k–1 + k2).ентен: W = k1k2[E]o[S]/(k1[S] + k–1 + k2).
, الإنزيم المُحفز هو زيادة في معدل رد الفعل … الإنزيم المُحفز هو زيادة في معدل رد الفعل الكيميائي بواسطة الموقع النشِط للبروتين. قد يكون المحفز البروتيني (الإنزيم) جزءًا من مركب البروتين المتعدد الفرعي، و/أو قد يرتبط بشكل عابر أو دائم مع عامل مساعد (على سبيل المثال أدينوسين ثلاثي الفوسفات). تحفيز التفاعلات الكيميائية الحيوية في الخلية هو أمر حيوي نظرًا لمعدلات رد الفعل المنخفض جدًا من ردود الفعل غير المُحفزة في درجة حرارة الغرفة والضغط. أحد العوامل الرئيسية لتطور البروتين هو تحسين هذه الأنشطة التحفيزية عن طريق .[1] آلية تحفيز الإنزيم مماثلة من حيث المبدأ لأنواع أخرى من التحفيز الكيميائي.من خلال توفير مسار رد فعل بديل يقلل الإنزيم من الطاقة المطلوبة للوصول إلى أعلى حالة انتقال الطاقة لرد الفعل. ويؤدي تخفيض طاقة التنشيط (ط.ت) إلى زيادة كمية الجزيئات المتفاعلة التي تحقق مستوى كافٍ من الطاقة، بحيث تصل إلى طاقة التنشيط وتشكل المُنتج.وكما هو الحال مع المواد المحفزة الأخرى، لا يُستهلك الإنزيم خلال التفاعل (كركيزة) ولكن يتم إعادة تدويره بحيث يقوم إنزيم واحد بعدة جولات من التحفيز. ويُعد النموذج المفضل لتفاعل ركيزة الإنزيم هو النموذج المناسب المُحفزة.[2]هذا النموذج يقترح أن التفاعل الأولي بين الإنزيم والركيزة ضعيف نسبيًا، ولكن هذه التفاعلات الضعيفة تحفز بسرعة التغيرات التوافقية في الإنزيم الذي يعزز الربط. وتنشأ مزايا آلية التناسب المُستحثة بسبب تأثير استقرار انزيم قوي مُلزم.هناك آليتان مختلفتان من روابط الركائز: رابطة موحدة، وهي بها رابطة ركيزة قوية، ورابطة تفاضلية، وهي بها رابطة حالة انتقال قوي.تأثير استقرار رابطة موحدة يزيد من كل من الركيزة وصلة رابطة حالة الانتقال، في حين يزيد الارتباط التفاضلي من صلة رابطة حالة الانتقال.كلاهما يستخدم من قبل الانزيمات وتم اختيارها بشكلٍ تطوري لتقليل طاقة تنشيط التفاعل. الإنزيمات المشبعة، وهي، لديها رابطة ركيزة عالية التقارب، تتطلب رابطة تفاضلية للحد من طاقة التنشيط، في حين أن إنزيمات الركيزة الصغيرة غير المربوطة قد تستخدم إما رابطة تفاضلية أو موحدة.[3] وقد أدت هذه الآثار إلى استخدام معظم البروتينات لآلية الربط التفاضلي للحد من طاقة التنشيط، لذلك تشمل معظم الركائز على تقارب عالي للإنزيم بينما هي في حالة الانتقال.يتم تنفيذ الربط التفاضلي بواسطة آلية التناسب المُستحثة - ترتبط الركيزة أولاً بشكلٍ ضعيف، ثم يُغير الإنزيم التشكل مما يزيد من تقارب حالة الانتقال والاستقرار، وبذلك يُحد من طاقة التنشيط للوصول إليه. ومن المهم أن نوضح، مع ذلك، أنه لا يمكن استخدام المفهوم المناسب المُستحث لترشيد التحفيز.وهذا هو، ما يُعرف بالتحفيز الكيميائي بأنه الحد من تنشيط الطاقة ‡ (عندما يكون النظام هو بالفعل ضمن وضع تنشيط الطاقة ‡) نسبةً إلى تنشيط الطاقة ‡ في رد الفعل غير المُحفز في الماء (بدون الإنزيم). ولا يدل هذا التناسب المُستحث إلا أن الحاجز أقل في الشكل المغلق للإنزيم، لكنه لا يطلعنا على سبب تخفيض الحاجز. وقد يكون التناسب المُستحث مفيدًا لدقة الاعتراف الجزيئي في وجود المنافسة والضوضاء من خلال آلية التدقيق التصحيحي التوافقي.اء من خلال آلية التدقيق التصحيحي التوافقي.
, 효소 촉매작용(酵素 觸媒作用, 영어: enzyme catalysis)은 생물 … 효소 촉매작용(酵素 觸媒作用, 영어: enzyme catalysis)은 생물학적 분자인 효소에 의해 촉매되는 과정이다. 대부분의 효소는 단백질이며, 이러한 과정은 화학 반응이다. 효소 내에서 일반적인 촉매작용은 활성 부위라고 불리는 특정 부위에서 일어난다. 대부분의 효소는 단일 단백질 사슬 또는 다중 소단위체 복합체의 여러 개의 사슬이며, 주성분은 단백질이다. 효소는 보통 금속 이온이나 보조 인자(예: 아데노신 삼인산)로 알려진 특별한 유기 분자와 같은 비단백질 성분들을 포함한다. 많은 보조 인자들이 비타민이며, 비타민의 역할은 물질대사에서 생물학적 과정의 촉매작용에 사용되는 것과 직접적으로 관련되어 있다.대사에서 생물학적 과정의 촉매작용에 사용되는 것과 직접적으로 관련되어 있다.
, Ферментативный катализ — это увеличение ск … Ферментативный катализ — это увеличение скорости процесса с помощью биологической молекулы, «фермента». Большинство ферментов представляют собой белки, и большинство таких процессов представляют собой химические реакции. Внутри фермента катализ обычно происходит в локализованном центре, называемом активным центром. Большинство ферментов состоят преимущественно из белков, либо из одной белковой цепи, либо из множества таких цепей в многосубъединичном комплексе. Ферменты часто также включают небелковые компоненты, такие как ионы металлов или специализированные органические молекулы, известные как кофакторы (например, аденозинтрифосфат). Многие кофакторы являются витаминами, и их роль как витаминов напрямую связана с их использованием в катализе биологических процессов в рамках метаболизма. Катализ биохимических реакций в клетке жизненно важен, поскольку многие, но не все метаболически важные реакции имеют очень низкую скорость, если не катализируются. Одной из движущих сил эволюции белков является оптимизация такой каталитической активности, хотя только наиболее важные ферменты работают вблизи пределов каталитической эффективности, а многие ферменты далеки от оптимальных. Важные факторы ферментативного катализа включают , орбитальное управление, энтропийное ограничение, эффекты ориентации (то есть катализ замка и ключа), а также эффекты движения, связанные с динамикой белка. Механизмы ферментативного катализа различаются, но все они в принципе аналогичны другим типам химического катализа, поскольку решающим фактором является снижение энергетического барьера (барьеров), отделяющего реагенты (или субстраты от продуктов). Снижение энергии активации (Еа) увеличивает долю молекул реагентов, которые могут преодолеть этот барьер и образовать продукт. Важным принципом является то, что, поскольку они только снижают энергетические барьеры между продуктами и реагентами, ферменты всегда катализируют реакции в обоих направлениях и не могут продвигать реакцию вперед или влиять на положение равновесия — только на скорость, с которой она достигается. Как и в случае с другими катализаторами, фермент не расходуется и не изменяется в ходе реакции (в отличие от субстрата), а рециркулируется, так что один фермент выполняет много циклов катализа. Ферменты часто очень специфичны и действуют только на определённые субстраты. Некоторые ферменты абсолютно специфичны, что означает, что они действуют только на один субстрат, в то время как другие проявляют групповую специфичность и могут действовать на сходные, но не идентичные химические группы, такие как пептидная связь в разных молекулах. Многие ферменты обладают стереохимической специфичностью и действуют на один стереоизомер, но не действуют на другой.н стереоизомер, но не действуют на другой.
, La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi. È la catalisi con la quale avvengono praticamente tutte le reazioni biochimiche.
, Katalisis enzim adalah peningkatan laju su … Katalisis enzim adalah peningkatan laju suatu proses (katalisis) oleh sebuah biomolekul. Biomolekul seperti ini disebut enzim, dan kebanyakan enzim adalah protein, sedangkan proses yang dipercepatnya kebanyakan adalah reaksi kimia dalam tubuh. Katalisis ini biasanya terjadi di lokasi khusus dalam molekul enzim, yang disebut . Protein yang membentuk enzim dapat berupa suatu rantai tunggal, atau lebih dari satu rantai yang bergabung membentuk . Enzim juga sering memiliki komponen yang bukan protein, seperti ion-ion logam atau molekul organik khusus yang disebut kofaktor (misalnya, ATP/adenosin trifosfat). Banyak kofaktor adalah vitamin, dan fungsinya sebagai vitamin terkait langsung dengan penggunaannya dalam katalisis proses biologi dalam metabolisme. Katalisis reaksi biokimia sangatlah penting karena banyak (tetapi tidak semua) reaksi yang penting dalam metabolisme sel berjalan sangat lambat tanpa adanya katalis. Cara kerja katalisis enzim berbeda-beda, tetapi semuanya memiliki prinsip yang sama dengan katalisis kimia secara umum, yaitu mengurangi energi aktivasi, atau "dinding" yang memisahkan pereaksi dengan hasil reaksi. Pengurangan ini meningkatkan laju reaksi dengan meningkatkan mempermudah molekul-molekul pereaksi untuk melewati dinding ini untuk menjadi hasil reaksi. Karena katalisis mengandalkan penurunan energi aktivasi, enzim selalu mempercepat kedua arah reaksi dalam sebuah kesetimbangan kimia. Alhasil, enzim hanya mempercepat tercapainya kesetimbangan dan tidak dapat mempengaruhi posisi kesetimbangan itu sendiri. Selain itu, seperti katalis pada umumnya, enzim tidak habis dikonsumsi oleh sebuah reaksi, melainkan selalu didaur ulang sehingga dapat mengatalisis reaksi secara berulang-ulang.mengatalisis reaksi secara berulang-ulang.
, La catalyse enzymatique est le processus p … La catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition). L'enzyme favorise la réaction catalysée en permettant un chemin réactionnel plus favorable, qui abaisse en particulier l'énergie d'activation de la réaction, en stabilisant l'état de transition. La catalyse enzymatique repose à la fois sur l'orientation favorable des composés devant réagir dans le site actif de l'enzyme, leur déformation éventuelle et le positionnement de groupements fonctionnels des chaînes latérales des acides aminés de l'enzyme favorisant la réaction. Le processus de catalyse enzymatique peut faire intervenir plusieurs mécanismes : 1.
* Effets de placement : l'orientation des groupements réactifs facilite le passage du complexe ES à l'état de transition ; 2.
* Ajustement induit : la distorsion de l'enzyme et de son substrat favorise également le passage de ES à l'état de transition ; 3.
* Radicaux R de certains acides aminés sont des donneurs ou accepteurs de protons : ce sont de puissants catalyseurs (-COOH; -SH...) ; 4.
* Formation d'un complexe instable transitoire : cela permet la formation très rapide des produits.met la formation très rapide des produits.
, 酵素反応（こうそはんのう）とは、酵素が触媒する生化学反応である。
, Enzyme catalysis is the increase in the ra … Enzyme catalysis is the increase in the rate of a process by a biological molecule, an "enzyme". Most enzymes are proteins, and most such processes are chemical reactions. Within the enzyme, generally catalysis occurs at a localized site, called the active site. Most enzymes are made predominantly of proteins, either a single protein chain or many such chains in a multi-subunit complex. Enzymes often also incorporate non-protein components, such as metal ions or specialized organic molecules known as cofactor (e.g. adenosine triphosphate). Many cofactors are vitamins, and their role as vitamins is directly linked to their use in the catalysis of biological process within metabolism. Catalysis of biochemical reactions in the cell is vital since many but not all metabolically essential reactions have very low rates when uncatalysed. One driver of protein evolution is the optimization of such catalytic activities, although only the most crucial enzymes operate near catalytic efficiency limits, and many enzymes are far from optimal. Important factors in enzyme catalysis include general acid and base catalysis, orbital steering, entropic restriction, orientation effects (i.e. lock and key catalysis), as well as motional effects involving protein dynamics Mechanisms of enzyme catalysis vary, but are all similar in principle to other types of chemical catalysis in that the crucial factor is a reduction of energy barrier(s) separating the reactants (or substrates from the products. The reduction of activation energy (Ea) increases the fraction of reactant molecules that can overcome this barrier and form the product. An important principle is that since they only reduce energy barriers between products and reactants, enzymes always catalyze reactions in both directions, and cannot drive a reaction forward or affect the equilibrium position - only the speed with which is it achieved. As with other catalysts, the enzyme is not consumed or changed by the reaction (as a substrate is) but is recycled such that a single enzyme performs many rounds of catalysis. Enzymes are often highly specific and act on only certain substrates. Some enzymes are absolutely specific meaning that they act on only one substrate, while others show group specificity and can act on similar but not identical chemical groups such as the peptide bond in different molecules. Many enzymes have stereochemical specificity and act on one stereoisomer but not another.d act on one stereoisomer but not another.
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Hexokinase_induced_fit.svg?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ +
, http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/rbl/ +
, https://web.archive.org/web/20190530132101/http:/www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/rbl/ +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
7137983
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageInterLanguageLink
|
http://es.dbpedia.org/resource/Cat%C3%A1lisis_enzim%C3%A1tica +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
44024
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1094368538
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Pyridoxal_phosphate +
, http://dbpedia.org/resource/Multiprotein_complex +
, http://dbpedia.org/resource/Conformational_change +
, http://dbpedia.org/resource/Single-molecule_experiment +
, http://dbpedia.org/resource/Serine_protease +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Quantum_tunnelling +
, http://dbpedia.org/resource/Triose_phosphate_isomerase +
, http://dbpedia.org/resource/DHAP +
, http://dbpedia.org/resource/Process +
, http://dbpedia.org/resource/Mass_diffusivity +
, http://dbpedia.org/resource/Quantum_tunneling +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Electrophile +
, http://dbpedia.org/resource/Aspartate_transaminase +
, http://dbpedia.org/resource/Aspartic_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Catalytic_triad +
, http://dbpedia.org/resource/Cofactor_%28biochemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Thiamine_pyrophosphate +
, http://dbpedia.org/resource/File:Hexokinase_induced_fit.svg +
, http://dbpedia.org/resource/Triose +
, http://dbpedia.org/resource/Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Dihydroxyacetone_phosphate +
, http://dbpedia.org/resource/Substrate_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Lysine +
, http://dbpedia.org/resource/Activation_energy +
, http://dbpedia.org/resource/Biochemistry +
, http://dbpedia.org/resource/Covalent_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Histidine +
, http://dbpedia.org/resource/Zinc +
, http://dbpedia.org/resource/Acid_dissociation_constant +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_promiscuity +
, http://dbpedia.org/resource/Arginine +
, http://dbpedia.org/resource/Isomer +
, http://dbpedia.org/resource/Protein +
, http://dbpedia.org/resource/Carboxypeptidase +
, http://dbpedia.org/resource/Acid_catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Substrate_%28biochemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Chymotrypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Aldolase +
, http://dbpedia.org/resource/Trypsin +
, http://dbpedia.org/resource/Fructose_1%2C6-bisphosphate +
, http://dbpedia.org/resource/Oxyanion_hole +
, http://dbpedia.org/resource/Base_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Reaction_rate +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Articles_containing_video_clips +
, http://dbpedia.org/resource/Lysozyme +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_assay +
, http://dbpedia.org/resource/PH +
, http://dbpedia.org/resource/Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Lewis_acids_and_bases +
, http://dbpedia.org/resource/Transition_state +
, http://dbpedia.org/resource/Pyruvate_dehydrogenase +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Stereoisomerism +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/The_Proteolysis_Map +
, http://dbpedia.org/resource/Aromatic_amine_dehydrogenase +
, http://dbpedia.org/resource/File:Serine_protease_catalysis.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Inter_vs_intramolecular_reaction_rates.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Lysozyme_transition_state.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Carboxypeptidase_catalysis.png +
, http://dbpedia.org/resource/Entropy +
, http://dbpedia.org/resource/File:Enzyme_catalysis_uniform%2Bdifferential_binding.png +
, http://dbpedia.org/resource/Amine +
, http://dbpedia.org/resource/Active_site +
, http://dbpedia.org/resource/Glyceraldehyde_3-phosphate +
, http://dbpedia.org/resource/Omics +
, http://dbpedia.org/resource/Pseudoenzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Ionic_bonds +
, http://dbpedia.org/resource/Acid +
, http://dbpedia.org/resource/Standard_enthalpy_of_reaction +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_kinetics +
, http://dbpedia.org/resource/Biomolecule +
, http://dbpedia.org/resource/Cystine +
, http://dbpedia.org/resource/Protease +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_dynamics +
, http://dbpedia.org/resource/Center_of_mass +
, http://dbpedia.org/resource/Acetate +
, http://dbpedia.org/resource/Energy_profile_%28chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Tryptamine +
, http://dbpedia.org/resource/File:Macromolecular-juggling-by-ubiquitylation-enzymes-1741-7007-11-65-S1.ogv +
, http://dbpedia.org/resource/Conformational_proofreading +
, http://dbpedia.org/resource/Glutamic_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophile +
, http://dbpedia.org/resource/Glycolysis +
, http://dbpedia.org/resource/Schiff_base +
, http://dbpedia.org/resource/Time_resolved_crystallography +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_inhibitor +
, http://dbpedia.org/resource/Adenosine_triphosphate +
|
| http://dbpedia.org/property/date
|
April 2013
, "2019-05-30"^^xsd:date
|
| http://dbpedia.org/property/reason
|
The original papers do not in themselves prove that this was the first such model.
|
| http://dbpedia.org/property/url
|
https://web.archive.org/web/20190530132101/http:/www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/rbl/ +
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Chiral_synthesis +
, http://dbpedia.org/resource/Template:PDB +
, http://dbpedia.org/resource/Template:PDB2 +
, http://dbpedia.org/resource/Template:NumBlk +
, http://dbpedia.org/resource/Template:EquationNote +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Template:EC_number +
, http://dbpedia.org/resource/Template:See_also +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Third-party-inline +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Commons_category-inline +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_journal +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Use_dmy_dates +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_book +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refbegin +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refend +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Chem2 +
, http://dbpedia.org/resource/Template:EquationRef +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Webarchive +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Page_needed +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Citation_needed +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Articles_containing_video_clips +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Catalysis +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Enzymes +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Increase +
|
| http://www.w3.org/2004/02/skos/core#closeMatch
|
http://www.springernature.com/scigraph/things/subjects/enzyme-catalysed-reactions +
, http://www.springernature.com/scigraph/things/subjects/enzyme-mechanisms +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_catalysis?oldid=1094368538&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Lysozyme_transition_state.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Serine_protease_catalysis.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Hexokinase_induced_fit.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Inter_vs_intramolecular_reaction_rates.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Carboxypeptidase_catalysis.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Enzyme_catalysis_uniform%2Bdifferential_binding.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_catalysis +
|
| owl:sameAs |
http://ca.dbpedia.org/resource/Cat%C3%A0lisi_enzim%C3%A0tica +
, http://d-nb.info/gnd/4152480-9 +
, http://yago-knowledge.org/resource/Enzyme_catalysis +
, https://global.dbpedia.org/id/2jMG1 +
, http://bn.dbpedia.org/resource/%E0%A6%89%E0%A7%8E%E0%A6%B8%E0%A7%87%E0%A6%9A%E0%A6%95_%E0%A6%85%E0%A6%A8%E0%A7%81%E0%A6%98%E0%A6%9F%E0%A6%A8 +
, http://id.dbpedia.org/resource/Katalisis_enzim +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E9%85%B6%E4%BF%83%E5%8F%8D%E5%BA%94 +
, http://nl.dbpedia.org/resource/Enzymatische_katalyse +
, http://da.dbpedia.org/resource/Enzymkatalyse +
, http://www.wikidata.org/entity/Q2941663 +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Catalyse_enzymatique +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_catalysis +
, http://ko.dbpedia.org/resource/%ED%9A%A8%EC%86%8C_%EC%B4%89%EB%A7%A4%EC%9E%91%EC%9A%A9 +
, http://sr.dbpedia.org/resource/Enzimska_kataliza +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.0h66bz +
, http://bs.dbpedia.org/resource/Enzimska_kataliza +
, http://it.dbpedia.org/resource/Catalisi_enzimatica +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%E9%85%B5%E7%B4%A0%E5%8F%8D%E5%BF%9C +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%DA%A9%D8%A7%D8%AA%D8%A7%D9%84%DB%8C%D8%B2_%D8%A2%D9%86%D8%B2%DB%8C%D9%85 +
, http://vi.dbpedia.org/resource/X%C3%BAc_t%C3%A1c_enzym +
, http://tr.dbpedia.org/resource/Enzim_katalizi +
, http://pt.dbpedia.org/resource/Cat%C3%A1lise_enzim%C3%A1tica +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D0%B0%D1%82%D0%B8%D0%B2%D0%BD%D1%8B%D0%B9_%D0%BA%D0%B0%D1%82%D0%B0%D0%BB%D0%B8%D0%B7 +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D8%A5%D9%86%D8%B2%D9%8A%D9%85_%D9%85%D8%AD%D9%81%D8%B2 +
, http://uk.dbpedia.org/resource/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D0%B0%D1%82%D0%B8%D0%B2%D0%BD%D0%B8%D0%B9_%D0%BA%D0%B0%D1%82%D0%B0%D0%BB%D1%96%D0%B7 +
, http://sh.dbpedia.org/resource/Enzimska_kataliza +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/class/yago/Activator114723079 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Enzyme114732946 +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatEnzymes +
, http://dbpedia.org/class/yago/Catalyst114723628 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://dbpedia.org/ontology/Disease +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
|
| rdfs:comment |
الإنزيم المُحفز هو زيادة في معدل رد الفعل … الإنزيم المُحفز هو زيادة في معدل رد الفعل الكيميائي بواسطة الموقع النشِط للبروتين. قد يكون المحفز البروتيني (الإنزيم) جزءًا من مركب البروتين المتعدد الفرعي، و/أو قد يرتبط بشكل عابر أو دائم مع عامل مساعد (على سبيل المثال أدينوسين ثلاثي الفوسفات). تحفيز التفاعلات الكيميائية الحيوية في الخلية هو أمر حيوي نظرًا لمعدلات رد الفعل المنخفض جدًا من ردود الفعل غير المُحفزة في درجة حرارة الغرفة والضغط. أحد العوامل الرئيسية لتطور البروتين هو تحسين هذه الأنشطة التحفيزية عن طريق .[1] وقد يكون التناسب المُستحث مفيدًا لدقة الاعتراف الجزيئي في وجود المنافسة والضوضاء من خلال آلية التدقيق التصحيحي التوافقي.اء من خلال آلية التدقيق التصحيحي التوافقي.
, Enzyme catalysis is the increase in the ra … Enzyme catalysis is the increase in the rate of a process by a biological molecule, an "enzyme". Most enzymes are proteins, and most such processes are chemical reactions. Within the enzyme, generally catalysis occurs at a localized site, called the active site. a localized site, called the active site.
, Enzymatische katalyse is het proces waarbi … Enzymatische katalyse is het proces waarbij een chemische reactie in de cellen van levende organismen wordt versneld of op gang wordt gebracht door daarvoor gespecificeerde enzymen. Enzymatische katalyse is voor alle levensvormen een biochemisch grondbeginsel omdat de reacties laat verlopen die nodig zijn voor hun metabolisme, homeostase en de synthese van alle biomoleculen waaruit zij bestaan.van alle biomoleculen waaruit zij bestaan.
, La catalyse enzymatique est le processus p … La catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Le processus de catalyse enzymatique peut faire intervenir plusieurs mécanismes :ut faire intervenir plusieurs mécanismes :
, 酵素反応（こうそはんのう）とは、酵素が触媒する生化学反応である。
, Katalisis enzim adalah peningkatan laju su … Katalisis enzim adalah peningkatan laju suatu proses (katalisis) oleh sebuah biomolekul. Biomolekul seperti ini disebut enzim, dan kebanyakan enzim adalah protein, sedangkan proses yang dipercepatnya kebanyakan adalah reaksi kimia dalam tubuh. Katalisis ini biasanya terjadi di lokasi khusus dalam molekul enzim, yang disebut .khusus dalam molekul enzim, yang disebut .
, Ферментати́вний ката́ліз (англ. enzyme cat … Ферментати́вний ката́ліз (англ. enzyme catalysis, рос. ферментативный катализ) — каталіз хімічних реакцій за допомогою ферментів (ензимів). Процес відзначається високою специфічністю та надзвичайно високим, порівняно зі звичайним каталізом, пришвидшенням каталізованих процесів. У простому випадку, коли перетворення субстрату (S) під дією ферменту (Е) йде через утворення фермент-субстратного комплексу за схемою: E + S ⎯→ ES (k1): ES ⎯→ E + S (k–1): ES ⎯→ P + E (k2) та при умові [S] >> [E], швидкість реакції описується рівнянням Міхаеліса — Ментен: W = k1k2[E]o[S]/(k1[S] + k–1 + k2).ентен: W = k1k2[E]o[S]/(k1[S] + k–1 + k2).
, 효소 촉매작용(酵素 觸媒作用, 영어: enzyme catalysis)은 생물 … 효소 촉매작용(酵素 觸媒作用, 영어: enzyme catalysis)은 생물학적 분자인 효소에 의해 촉매되는 과정이다. 대부분의 효소는 단백질이며, 이러한 과정은 화학 반응이다. 효소 내에서 일반적인 촉매작용은 활성 부위라고 불리는 특정 부위에서 일어난다. 대부분의 효소는 단일 단백질 사슬 또는 다중 소단위체 복합체의 여러 개의 사슬이며, 주성분은 단백질이다. 효소는 보통 금속 이온이나 보조 인자(예: 아데노신 삼인산)로 알려진 특별한 유기 분자와 같은 비단백질 성분들을 포함한다. 많은 보조 인자들이 비타민이며, 비타민의 역할은 물질대사에서 생물학적 과정의 촉매작용에 사용되는 것과 직접적으로 관련되어 있다.대사에서 생물학적 과정의 촉매작용에 사용되는 것과 직접적으로 관련되어 있다.
, 酶促反应（英語：enzyme catalysis）又称酶催化，是指由一类被称为酶的特殊蛋白质所催化的化学反应。因为非催化反应的速率特别慢，故细胞中生物化学反应的催化作用就显得极重要。 酶促反应的机制与其他类型的化学催化在原理上很相似。酶通过提供替代反应路线以及稳定中间产物的方法，减少了为达到最高能量过渡态时的能量需求。活化能（Ea）的减少增加了具有足够达到活化能并形成产物的反应物分子的数量。
, La catàlisi enzimàtica és l'acceleració de … La catàlisi enzimàtica és l'acceleració de la velocitat d'un procés biològic per l'acció d'un catalitzador, que és una molècula biològica —un enzim o un àcid nucleic amb activitat enzimàtica— que afavoreix la reacció de diversos substrats i la seva conversió en producte. Aquest fet està subordinat a les lleis de la catàlisi química convencional. Això vol dir que l'existència d'un enzim no permet l'aparició de noves reaccions ni va en contra de la termodinàmica del procés; simplement n'accelera la velocitat afavorint una ruta de menor cost energètic, incloent a la dinàmica de la reacció un estat intermedi d'alta energia, de manera que augmenti el nombre de molècules actives, capaces de crear i destruir nous enllaços. En la catàlisi enzimàtica, els reactius són en solució en la mateixa fase eactius són en solució en la mateixa fase
, La catalisi enzimatica è un tipo di catalisi realizzata da catalizzatori proteici detti enzimi. È la catalisi con la quale avvengono praticamente tutte le reazioni biochimiche.
, Ферментативный катализ — это увеличение ск … Ферментативный катализ — это увеличение скорости процесса с помощью биологической молекулы, «фермента». Большинство ферментов представляют собой белки, и большинство таких процессов представляют собой химические реакции. Внутри фермента катализ обычно происходит в локализованном центре, называемом активным центром.анном центре, называемом активным центром.
, Na catálise enzimática usam se enzimas, A … Na catálise enzimática usam se enzimas, A enzima é uma proteína que acelera ou inibe uma reacção química e cuja molécula tem uma forma única, que determina a sua função e o tipo substrato com quem vai trabalhar. No mecanismo de catálise enzimática há uso de substratos, que são compostos que existem na célula e vão reagir quimicamente, a enzima é o catalisador que fará com que a reacção se dê mais facilmente; e por fim o produto é o composto que se irá formar na reacção. A temperatura muito elevada tudo é irreversível.eratura muito elevada tudo é irreversível.
|
| rdfs:label |
Catalyse enzymatique
, Katalisis enzim
, Catalisi enzimatica
, Ферментативний каталіз
, Ферментативный катализ
, 효소 촉매작용
, Enzyme catalysis
, Enzymatische katalyse
, 酶促反应
, Catàlisi enzimàtica
, 酵素反応
, إنزيم محفز
, Catálise enzimática
|
| rdfs:seeAlso |
http://dbpedia.org/resource/Protein_pKa_calculations +
|
