| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
Ubiquitin (von ubiquitär ‚allgegenwärtig‘) … Ubiquitin (von ubiquitär ‚allgegenwärtig‘) ist ein kleines Protein, das in allen eukaryotischen Zellen und Zelltypen zu finden ist und an der Regulation verschiedener Zellvorgänge beteiligt ist. Es wird mittels Ubiquitin-Protein-Ligasen enzymatisch an andere Proteine gekoppelt, die durch diese Ubiquitinierung in ihren Eigenschaften verändert werden. Abhängig von Anzahl und Art der Ubiquitin-Bindungen kann ein ubiquitiniertes Zielprotein dadurch in seiner Interaktion mit anderen Proteinen gefördert oder behindert, seine Aktivität beeinflusst, seine Lokalisation in der Zelle verändert oder sein Abbau beschleunigt werden. Mehrere in Kette angehängte Ubiquitine markieren bei der Proteinqualitätskontrolle das so poly-ubiquitinierte Protein für die Degradation im Proteasom. Ubiquitinierungen sind daneben für die Regelung von Transkription und Translation bedeutend, in die Signaltransduktion und die Endozytose eingebunden, an der DNA-Reparatur beteiligt und treten in geregelten Abläufen von Zellzyklus, Zelldifferenzierung und Entzündungsreaktionen auf. Die Ubiquitinierung selbst ist ein mehrphasiger Prozess, dessen drei Hauptschritte verschiedene Enzyme katalysieren: ubiquitin-aktivierende (E1), ubiquitin-konjugierende (E2) und schließlich Ubiquitin-Ligasen (E3), die Ubiquitin auf unterschiedliche Art an bestimmte Substratproteine binden. Demgegenüber steht eine Reihe desubiquitinierender Enzyme (DUB), die unter anderem die Abspaltung bereits angehängter Ubiquitin-Moleküle katalysieren. Eine Ubiquitinierung, auch Ubiquitinylierung genannt, stellt eine posttranslationale Modifikation von Proteinen dar. Vergleichbare Modifikationen sind Ankopplungen ubiquitin-ähnlicher Proteine wie SUMO, oder Nedd8, entsprechend Sumoylierung, Urmylierung bzw. Neddylierung genannt. Daneben ist bei manchen Prokaryoten, beispielsweise Mycobacterium tuberculosis, ein zu Ubiquitin analoges Protein bekannt, das Prokaryotic ubiquitin-like protein (Pup) genannt wird. Ubiquitin wurde 1975 entdeckt (ubiquitous immunopoietic polypeptide genannt), und in den Folgejahren näher charakterisiert. Für die Erforschung der Grundlagen des Ubiquitin-Systems Anfang der 1980er Jahre wurde Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose 2004 der Nobelpreis für Chemie verliehen. 2004 der Nobelpreis für Chemie verliehen.
, 泛素（英語：ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是 … 泛素（英語：ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。 1974年，G.格鲁斯坦第一次从小牛胸腺中提取8.5kd的多肽（胸腺生成素），后来在哺乳类的组织、鱼类、昆虫等均有发现。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保守性，人类和酵母的泛素有96%的相似性。 人类基因组约有1万9千个编码基因，蛋白转录后经剪接、修饰，可达几十万种，包括细胞的结构蛋白、激素、酶、转录因子等，有序的调节生命活动。蛋白酶降解，如胰蛋白酶将小肠内的食物蛋白消化成小肽、氨基酸，被小肠吸收；细胞内吞作用将外来蛋白吞入细胞，在食物泡内被溶酶体的消化酶吸收，不耗能量。小肠吸收；细胞内吞作用将外来蛋白吞入细胞，在食物泡内被溶酶体的消化酶吸收，不耗能量。
, Ubikwityna (Ub) – małocząsteczkowe białko … Ubikwityna (Ub) – małocząsteczkowe białko obecne we wszystkich komórkach eukariotycznych i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek (ubikwitynacja), które mają ulec nielizosomalnej proteolizie. Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych, o masie 8,6 kDa. Struktura ubikwityny jest , zarówno ewolucyjnie (tylko 3 z 76 reszt aminokwasowych różni ubikwitynę ludzką od drożdżowej), jak i pod względem fizykochemicznym: denaturacja jest odwracalna nawet po gotowaniu czy działaniu stężonym kwasem. Ubikwityna występuje u eukariontów w proteasomach. Potranslacyjna modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt lizylowych danego białka grupy karboksylowej C-końca reszty glicyny ubikwityny (Gly76). Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w 1975 roku. Za badania przeprowadzone w latach 80. XX wieku, które doprowadziły do odkrycia procesu degradacji białek z udziałem ubikwityny w komórkach, trzej badacze: Irwin Rose, Awram Herszko i Aaron Ciechanower w 2004 roku otrzymali Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii.rzymali Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii.
, Ubiquitin is a small (8.6 kDa) regulatory … Ubiquitin is a small (8.6 kDa) regulatory protein found in most tissues of eukaryotic organisms, i.e., it is found ubiquitously. It was discovered in 1975 by Gideon Goldstein and further characterized throughout the late 1970s and 1980s. Four genes in the human genome code for ubiquitin: UBB, UBC, UBA52 and RPS27A. The addition of ubiquitin to a substrate protein is called ubiquitylation (or, alternatively, ubiquitination or ubiquitinylation). Ubiquitylation affects proteins in many ways: it can mark them for degradation via the proteasome, alter their cellular location, affect their activity, and promote or prevent protein interactions. Ubiquitylation involves three main steps: activation, conjugation, and ligation, performed by ubiquitin-activating enzymes (E1s), ubiquitin-conjugating enzymes (E2s), and ubiquitin ligases (E3s), respectively. The result of this sequential cascade is to bind ubiquitin to lysine residues on the protein substrate via an isopeptide bond, cysteine residues through a thioester bond, serine and threonine residues through an ester bond, or the amino group of the protein's N-terminus via a peptide bond. The protein modifications can be either a single ubiquitin protein (monoubiquitylation) or a chain of ubiquitin (polyubiquitylation). Secondary ubiquitin molecules are always linked to one of the seven lysine residues or the N-terminal methionine of the previous ubiquitin molecule. These 'linking' residues are represented by a "K" or "M" (the one-letter amino acid notation of lysine and methionine, respectively) and a number, referring to its position in the ubiquitin molecule as in K48, K29 or M1. The first ubiquitin molecule is covalently bound through its C-terminal carboxylate group to a particular lysine, cysteine, serine, threonine or N-terminus of the target protein. Polyubiquitylation occurs when the C-terminus of another ubiquitin is linked to one of the seven lysine residues or the first methionine on the previously added ubiquitin molecule, creating a chain. This process repeats several times, leading to the addition of several ubiquitins. Only polyubiquitylation on defined lysines, mostly on K48 and K29, is related to degradation by the proteasome (referred to as the "molecular kiss of death"), while other polyubiquitylations (e.g. on K63, K11, K6 and M1) and monoubiquitylations may regulate processes such as endocytic trafficking, inflammation, translation and DNA repair. The discovery that ubiquitin chains target proteins to the proteasome, which degrades and recycles proteins, was honored with the Nobel Prize in Chemistry in 2004.with the Nobel Prize in Chemistry in 2004.
, La ubiquitina és un polipèptid de 76 resid … La ubiquitina és un polipèptid de 76 residus d'aminoàcid (8.56 KDa) altament conservat, present en els eucariotes i absent en els procariotes. El procés d'ubiquitinació és la modificació post-traducció d'una proteïna en la qual de forma covalent se li uneixen un o més monòmers d'ubiquitina. La principal funció de la ubiquitinació és la de marcar proteïnes per la seva degradació pel proteosoma.nes per la seva degradació pel proteosoma.
, L'ubiquitina è una piccola proteina regola … L'ubiquitina è una piccola proteina regolatoria, ubiquitaria negli eucarioti. Con il termine di ubiquitinazione ci si riferisce alla modificazione post-traduzionale di una proteina dovuta al legame covalente di uno o più monomeri di ubiquitina. Tale legame porta, solitamente, alla degradazione della proteina stessa. L'ubiquitina (originariamente chiamata ubiquitous immunopoietic polypeptide, polipeptide immunopoietico ubiquitario) fu identificata per la prima volta nel 1975 come proteina di funzione ignota presente in tutte le cellule. Le funzioni basilari di tale proteina furono chiarite solo all'inizio degli anni ottanta dal lavoro di Aaron Ciechanover, Avram Hershko ed Irwin Rose, per il quale hanno ricevuto il Premio Nobel per la Chimica nel 2004.o il Premio Nobel per la Chimica nel 2004.
, Ubikitin atau ubiquitin adalah yang ditemu … Ubikitin atau ubiquitin adalah yang ditemukan pada hampir semua jaringan eukariota. Nama protein ini berasal dari kata ubiquitous yang berarti "ditemukan di mana-mana". Protein ini berukuran kecil, sebesar 8,5 . Protein ini ditemukan pertama kali pada tahun 1975 oleh Gideon Goldsteindan kawan-kawan.Walaupun demikian, nama ubikitin dideskripsikan pertama kali oleh Lois T. Hunt dan Margaret O. Dayhoff pada tahun 1977. Ubikitin terlibat dalam . Proses penambahan ubikitin pada substrat protein disebut ubikitinasi. Protein yang telah mengalami ubikitinasi kemudian masuk ke dalam sintas dan dihancurkan. Penemuan sintas degradasi yang melibatkan ubikitin membuat Aaron Ciechanover, Avram Hershko, dan Irwin Rose menerima hadiah Nobel Kimia 2004. Penemuan terbaru menunjukkan bahwa ubikitin tidak hanya terlibat dalam mekanisme tetapi juga beberapa fungsi lain seperti mengatur dan .eberapa fungsi lain seperti mengatur dan .
, Убіквітин (від англ. ubiquitous — «присутн … Убіквітин (від англ. ubiquitous — «присутній всюди») — висококонсервативний малий регуляторний білок, що у великій кількості присутній у всіх клітинах еукаріотів. Цей білок здатний формувати ковалентні зв'язки з іншими білками, де полімерізується з утворенням у вигляді груп з кількох молекул убіківтину. Цей процес називається убіквітинуванням і є формою посттрансляційної модифікації білків. Головною ціллю убіквітинювання є направлення білків до протеасоми для деградації, хоча крім того, убіквітинювання контролює функцію та внутрішньоклітинну локалізацію багатьох білків.ішньоклітинну локалізацію багатьох білків.
, Ubiquitine is een klein regulerend proteïn … Ubiquitine is een klein regulerend proteïne dat in bijna alle weefsels voorkomt van eukaryoten. Het stuurt proteïnen naar verschillende compartimenten in de cel, inclusief het proteasoom dat proteïnen afbreekt en hergebruikt. Het proteïne verandert de eigenschappen van andere eiwitten waaraan het zich reversibel bindt. Afhankelijk van het aantal gebonden ubiquitine-moleculen en de aard van de bindingen worden de eiwitten in de cel naar specifieke locaties getransporteerd en de van de eiwitten bepaald. Het systeem van ubiquitine voert verkeerd gevouwen eiwitten af naar het proteasoom waar ze afgebroken worden. Tevens is ubiquitine betrokken bij de signaaltransductie en de celcyclus. Het is betrokken bij de posttranslationele modificatie. Enkele onderzoeken wijzen uit dat ook de evolutionair oudere prokaryoten een soortgelijk eiwit bezitten. Aaron Ciechanover, Avram Hershko en Irwin Rose ontvingen in 2004 de Nobelprijs voor de Scheikunde voor hun werk aan ubiquitine.e Scheikunde voor hun werk aan ubiquitine.
, Η ουβικουιτίνη (αγγλ. ubiquitin) είναι μια … Η ουβικουιτίνη (αγγλ. ubiquitin) είναι μια πρωτεΐνη αποτελούμενη από 76 αμινοξέα (≈8,5) η οποία είναι ευρύτατα διαδεδομένη στους ευκαρυωτικούς οργανισμούς (εξ ού και η ονομασία της από το λατινικό ubiquitous δηλ. «πανταχού παρούσα»). Η προσθήκη ενός ή λίγων μορίων ουβικουιτίνης σε μια πρωτεΐνη ( ή αντίστοιχα) επηρεάζει τη δραστηριότητα της και τη θέση της μέσα στο κύτταρο. Αντίθετα, η προσθήκη πολλών μορίων ουβικουιτίνης σε μια πρωτεΐνη οδηγεί στο σχηματισμό αλυσίδων ή δενδρικών δομών ουβικουιτίνης πάνω στην πρωτεΐνη-στόχο και τη σημαίνει για μεταφορά και αποικοδόμηση στο πρωτεάσωμα. Η διαδικασία προσθήκης ουβικουιτίνης σε μια πρωτεΐνη ξεκινά με τη σύνδεση μεταξύ ενός ενζύμου που ενεργοποιεί την ουβικουιτίνη (Ε1, ubiquitin-activating enzyme) και του (C-άκρου) ελεύθερης ουβικουιτίνης. Η ενεργοποιημένη, πλέον, ουβικουιτίνη μεταφέρεται με ένα "ένζυμο που προσθέτει ουβικουιτίνη" (Ε2, ubiquitin-conjugating enzyme). Τέλος, με τη βοήθεια μιας ουβικουιτίνης (Ε3, ubiquitin-ligase) καταλύεται η σύνδεση της ουβικουιτίνης στην ε-αμινομάδα κάποιου υπολείμματος λυσίνης της πρωτεΐνης-στόχου. Κατά την πολυουβικουιτίνωση τα πρόσθετα μόρια ουβικουιτίνης συνδέονται μέσω της λυσίνης τους στη θέση 48 (lys-48) με τη γλυκίνη στη θέση 76 (gly-76) του καρβοξυτελικού άκρου μορίου ουβικουιτίνης που έχει ήδη συνδεθεί άμεσα ή έμμεσα (μέσω άλλου μορίου ουβικουιτίνης) στην πρωτεΐνη-στόχο. Η πολυουβικουιτίνωση δεν καταδικάζει πάντα μια πρωτεΐνη σε αποικοδόμηση και αυτό λόγω της δράσης ενζύμων γνωστών ως (De-UBiquitinating enzymes) τα οποία μπορούν και αφαιρούν τα μόρια ουβικουιτίνης. Οι δύο κατηγορίες των DUBs είναι οι υδρολάσες ουβικουιτίνης C-άκρου και οι ειδικές στην επεξεργασία ουβικουιτίνης πρωτεάσες .στην επεξεργασία ουβικουιτίνης πρωτεάσες .
, Ubiquitin či ubikvitin (z lat. ubique, všu … Ubiquitin či ubikvitin (z lat. ubique, všude) je malý globulární polypeptid o délce 76 aminokyselin, přítomný ve všech eukaryotických buňkách, který reguluje rozklad jiných proteinů v proteazomu, lyzozomu či ve vakuole. V určitých případech však také stimuluje endocytózu, vnitrobuněčný transport a podílí se na udržování struktury chromatinu (ubiquitin se váže se na histony). Ubiquitin se zpravidla připojí na protein, který má být rozložen (degradován), tento proces navázání ubiquitinu se označuje jako ubiquitinace. Váže se glycinem (na svém C-terminálním konci) k lysinu na proteinu určeném k degradaci. Po připojení ubiquitinu je označený protein degradován proteasomem 26S. Tato degradace je specifická a přesně cílená, je tedy často využívaná pro specifické odstranění proteinů signálních drah. Proteiny degradované proto, aby jejich aminokyseliny, případně peptidy mohly být použity jako stavební kameny, bývají degradovány spíše nespecificky proteázami.degradovány spíše nespecificky proteázami.
, Ubikvitino estas eta proteino troviĝanta en ĉiuj eŭkariotaj ĉeloj (tial ilia latindevena nomo, el la vorto ubīque, kiu signifas ĉiuloke). Ĝia ĉefa funkcio estas markado de aliaj proteinoj por ilia posta malkombino (procezo konata kiel proteinolizo).
, Ubikvitin är ett protein med 76 aminosyror … Ubikvitin är ett protein med 76 aminosyror vars huvudsakliga syfte är att "märka" andra intracellulära proteiner som ska brytas ner (till exempel för att de är skadade, eller för att de inte behövs längre). Om ett protein märks snabbt eller långsamt beror på vilken aminosyra den har i sin N-terminala ände, och detta avgör alltså andra proteiners principiella halveringstid. Exempelvis, om ett protein börjar med metionin har det en halveringstid på runt 20 timmar, men om det börjar med arginin har det en halveringstid runt 2 minuter. När ett protein blivit märkt kommer det att brytas ned i en proteasom. kommer det att brytas ned i en proteasom.
, اليوبيكويتين بروتين تنظيمي صغير الحجم (8.5 … اليوبيكويتين بروتين تنظيمي صغير الحجم (8.5 كيلو دالتون)، وموجود تقريبًا في جميع أنسجة حقيقيات النوى، اكتشفه عام 1975 وصفاته الأخرى اكتشفت خلال السبعينيات والثمانينات. هناك أربع جينات في الجينوم البشري التي تنتج اليوبيكويتين: ، ، وRPS27A . اليوبيكويتين عبارة عن مركب تحليلي يتواجد في الخلايا الحية ويلعب دورًا مهمًا في تحليل البروتينات المعيبة (الفاسدة) وغير الضرورية، وهو عبارة عن سلسلة بيبتيدية واحدة.إن التعديلات البروتينية يمكن أن تكون إما بروتين يوبيكيتين مفرد أو سلاسل مناليوبيكيتين.يوجد عدة أشكال من السلاسل تسمى بحسب أي من السبعة حموضأمينية من الليزين مستخدمة لربط السلاسل مع بعضها.وقد أجريت دراسات مكثفة للسلاسل (48) المرتبطة بالحمض الأميني (الليزين) الرابع والثمانين..وقد نال هذا الاكتشاف جائزة نوبل للكيمياء لعام 2004.إن السلاسل المرتبطة بالليزين (63) المرتبطة بالحمض الأميني الثالث والستينلليوبيكيتين (ليزين) تنظم عمليات مثل النقل الالتقامي والالتهابوالترجمة وترميم الدنا. الالتقامي والالتهابوالترجمة وترميم الدنا.
, La ubicuitina, ubiquitina o ubicuina es … La ubicuitina, ubiquitina o ubicuina es una pequeña proteína reguladora que ha sido encontrada en la mayoría de los tejidos de los organismos eucariotas. Una de sus muchas funciones es dirigir el reciclaje de proteínas. La ubicuitina puede asociarse a proteínas y marcarlas para su destrucción. El marcaje de ubicuitina dirige las proteínas al proteasoma, que es un gran complejo de proteínas que encontramos en la célula y que degrada y recicla proteínas innecesarias. Este descubrimiento ganó el premio Nobel en química en 2004.ganó el premio Nobel en química en 2004.
, A ubiquitina é uma proteína encontrada nas … A ubiquitina é uma proteína encontrada nas células eucariotas constituída por 76 aminoácidos que desempenha uma função importante na regulação de proteínas. Ela marca proteínas indesejadas (por exemplo proteínas mal-dobradas) para que sejam degradadas por um complexo multiproteíco denominado proteassoma. Embora relativamente recentes, estudos mostram que a degradação pelo sistema ubiquitina-proteassoma parece afetar praticamente todos os processos celulares. A sinalização por ubiquitina e suas cadeias tem um papel não proteolítico no transporte pela membrana, na estrutura e transcrição da cromatina, na reparação de DNA e diversas outras vias sinalizadoras. A descoberta do processo de regulação de proteínas por Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose, ganhadores do prêmio Nobel de Química de 2004, feita em uma série de estudos entre 70 e 80, possibilitou a compreensão do controle celular de processos como o ciclo celular, a transcrição gênica, a reparação de DNA e o controle de qualidade das proteínas produzidas. Diferentemente de outras vias proteolíticas, a via da ubiquitina envolve consumo de ATP. A degradação protéica é feita em uma série de etapas que resultam na ubiquitinação da proteína a ser destruída, esse processo permite que a célula elimine proteínas de modo bastante específico e é esta regulação que exige energia.fico e é esta regulação que exige energia.
, Убиквити́н (от англ. ubiquitous — «вездесу … Убиквити́н (от англ. ubiquitous — «вездесущий») — небольшой (8,5 кДа) консервативный белок эукариот, участвующий в регуляции процессов внутриклеточной деградации других белков, а также в модификации их функций. Он присутствует почти во всех тканях многоклеточных эукариот, а также у одноклеточных эукариотических организмов. Убиквитин был открыт в 1975 году с соавторами и охарактеризован в 70—80-х годах XX века. В геноме человека есть четыре гена, кодирующих убиквитин: , , и . Убиквитинирование — это посттрансляционное присоединение ферментами убиквитинлигазами одного или нескольких мономеров убиквитина с помощью ковалентной связи к боковым аминогруппам белка-мишени. Присоединение убиквитина может оказывать различное воздействие на белки-мишени: оно влияет на внутриклеточную локализацию, оказывает воздействие на их активность, способствует или препятствует белок-белковым взаимодействиям. Однако первой открытой функцией убиквитина стала протеолитическая деградация белков, помеченных полиубиквитиновыми цепями (в них последующие убиквитиновые звенья присоединяются к боковым аминогруппам предыдущей молекулы убиквитина), с помощью протеасомы 26S. Убиквитин регулирует и такие важные процессы, как пролиферация, развитие и дифференцировка клеток, реакция на стресс и патогены, репарация ДНК. В 2004 году Аарон Чехановер, Аврам Гершко и Ирвин Роуз были удостоены Нобелевской премии по химии «за открытие убиквитин-опосредованной деградации белка».биквитин-опосредованной деградации белка».
, Ubikitinasi atau juga dikenal sebagai ubik … Ubikitinasi atau juga dikenal sebagai ubikitilasi adalah proses penambahan protein ubikitin ke substrat protein. Ubikitinasi merupakan suatu mekanisme pengaturan penting pada banyak proses-prose seluler. Ubikitansi dikatalisis oleh kaskade multi-enzim berurutan yang melibatkan tiga enzim: E1, E2 dan E3.yang melibatkan tiga enzim: E1, E2 dan E3.
, 유비퀴틴(영어: ubiquitin)은 76개의 아미노산으로 구성되어 있는 단 … 유비퀴틴(영어: ubiquitin)은 76개의 아미노산으로 구성되어 있는 단백질이다. 처음에 알려진 기능은, 유비퀴틴이 다른 단백질에 결합함으로써 단백질의 분해를 촉진하는 것이었다. 그러나 최근들어 유비퀴틴의 다른 기능들이 속속 밝혀지고 있다. 유비퀴틴은 세 종류의 단백질, 즉 E1, E2, 그리고 E3의 순차적인 작용에 의해 기질에 결합하게 된다. 유비퀴틴의 C쪽 말단 도메인에 있는 글리신이 기질 단백질의 라이신의 R기에 있는 NH3에 결합함으로써 기질과 공유결합을 형성하게 된다. 일반적으로 유비퀴틴이 붙은 단백질은 프로테아좀에 의해 분해가 된다. 이 때, 프로테아좀에 의해 분해가 되기 위해서는 유비퀴틴이 여러 개가 붙은 폴리유비퀴틴이 기질에 붙어야 한다. 현재까지는 적어도 4개의 유비퀴틴이 결합한 폴리유비퀴틴이 기질에 붙을때만 기질의 프로테아좀 의존적인 분해가 일어난다. 그러나 이것은 in vitro 실험에서 나온 것이기 때문에 논란의 여지는 있다. 프로테아좀 의존적인 분해를 일으키는 폴리유비퀴틴결합은, 유비퀴틴의 48번째 라이신에 다른 유비퀴틴이 결합하는 형태이다. E1 효소는 개체 내에 한 종류만이 존재하고, 개수가 가장 많다. E2는 여러 종류가 존재하고, 일반적으로 유비퀴틴을 E1에서 E3 또는 기질로 전달해주는 역할을 한다. E3는 E3 ligase 효소라고도 하며, 유비퀴틴을 기질에 붙게 하는 마지막 단계의 효소이다. E3가 유비퀴티네이션이 될 기질의 특이성을 결정하게 된다. 즉, 주어진 E3 효소와 상호작용할 수 있는 기질은 특이적으로 결정되어 있다. E3 효소는 크게 2가지 형태로 나눌 수 있다. RING 도메인을 갖는 것과 HECT 도메인을 갖는 것이 그것이다. RING 도메인을 갖는 E3 효소들은 E2와 기질이 서로 가깝게 위치하도록 도와주는 역할을 한다. 즉, E2와 기질 두 물질이 E3와 결합을 하면, E2에 있는 유비퀴틴과 기질 사이에 충분히 가까운 거리가 형성되고 이때 화학적으로 E2에 있던 유비퀴틴이 기질로 이동을 하게 된다. 반면 HECT 도메인을 갖고 있는 E3 효소에 속하는 것들은, E2에서 유비퀴틴을 전달받은 후, 이것을 기질로 이동을 시키게 된다. 유비퀴틴의 63번째 라이신을 통한 폴리유비퀴틴 사슬은 신호 전달에 관여하는 것으로 알려져 있다. 대표적인 것으로는 염증 반응을 유발하는 NF-κB의 활성화가 있다. 이 뿐만 아니라, 세포막의 내포작용(endocytosis)에는 유비퀴틴 한 분자가 붙어 관여하는 것이 알려져 있고, 전사가 일어나는 과정에 DNA의 올바른 전사를 결정하는 TCR, 즉 transcription coupled repair에도 유비퀴틴이 관여하는 것으로 알려져 있다.on coupled repair에도 유비퀴틴이 관여하는 것으로 알려져 있다.
, ユビキチン (ubiquitin) は76個のアミノ酸からなるタンパク質で、他のタンパク質の修飾に用いられ、タンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わる。至る所にある (ubiquitous) ことからこの名前が付いた。進化的な保存性が高く、すべての真核生物でほとんど同じアミノ酸配列をもっている。古細菌も真核生物に近い一部の系統（アスガルド古細菌や"Caldiarchaeum"など）がユビキチンを持つ。
, L'ubiquitine est une protéine de 76 acides … L'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée). Cette modification post-traductionnelle a pour principale fonction la reconnaissance puis la destruction de la protéine ainsi marquée, par le complexe protéolytique du protéasome.r le complexe protéolytique du protéasome.
|
| http://dbpedia.org/ontology/symbol
|
ubiquitin
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Ubiquitin_cartoon-2-.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/268325220 +
, https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/268325670 +
, http://ocw.mit.edu/courses/biology/7-340-ubiquitination-the-proteasome-and-human-disease-fall-2004/ +
, https://web.archive.org/web/20060324041127/http:/www.ebi.uniprot.org/uniprot-srv/uniProtView.do%3FproteinAc=P62988 +
, https://www.ncbi.nlm.nih.gov/omim/105830%2C601623%2C105830%2C601623 +
, https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK1144/ +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
32167
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
96409
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1114484474
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Horizontal_gene_transfer +
, http://dbpedia.org/resource/RAD23B +
, http://dbpedia.org/resource/DDI1 +
, http://dbpedia.org/resource/Protein +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin_C +
, http://dbpedia.org/resource/Fanconi_anemia +
, http://dbpedia.org/resource/Viral_budding +
, http://dbpedia.org/resource/Hypervascularity +
, http://dbpedia.org/resource/Proliferating_cell_nuclear_antigen +
, http://dbpedia.org/resource/Glioblastoma +
, http://dbpedia.org/resource/Technion +
, http://dbpedia.org/resource/Molybdopterin +
, http://dbpedia.org/resource/RING_finger_domain +
, http://dbpedia.org/resource/Translation_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Epidermal_growth_factor_receptor +
, http://dbpedia.org/resource/UBA_protein_domain +
, http://dbpedia.org/resource/Pick%27s_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin-binding_domain +
, http://dbpedia.org/resource/UBB%2B1 +
, http://dbpedia.org/resource/Actinomycetota +
, http://dbpedia.org/resource/Bortezomib +
, http://dbpedia.org/resource/Aaron_Ciechanover +
, http://dbpedia.org/resource/Rosenthal_fiber +
, http://dbpedia.org/resource/Avram_Hershko +
, http://dbpedia.org/resource/UBE1L2 +
, http://dbpedia.org/resource/Atomic_mass_unit +
, http://dbpedia.org/resource/Biogenesis +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide +
, http://dbpedia.org/resource/Cysteine +
, http://dbpedia.org/resource/Amide_bond +
, http://dbpedia.org/resource/F-box_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Transcription_%28genetics%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Glycine +
, http://dbpedia.org/resource/RIG-I-like_receptor +
, http://dbpedia.org/resource/Adenomatous_polyposis_coli +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_degradation +
, http://dbpedia.org/resource/OASL +
, http://dbpedia.org/resource/MyoD +
, http://dbpedia.org/resource/SUMO3 +
, http://dbpedia.org/resource/Nobel_Prize_in_Chemistry +
, http://dbpedia.org/resource/Transmembrane_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Threonine +
, http://dbpedia.org/resource/Cysteine_protease +
, http://dbpedia.org/resource/SUMO2 +
, http://dbpedia.org/resource/Carboxylic_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin-interacting_motif +
, http://dbpedia.org/resource/BAG1 +
, http://dbpedia.org/resource/UHRF2 +
, http://dbpedia.org/resource/3-M_syndrome +
, http://dbpedia.org/resource/C1orf131 +
, http://dbpedia.org/resource/Molecular_mass +
, http://dbpedia.org/resource/Lewy_body +
, http://dbpedia.org/resource/UIMC1 +
, http://dbpedia.org/resource/Vascular_endothelial_growth_factor +
, http://dbpedia.org/resource/Amine_group +
, http://dbpedia.org/resource/UBA1 +
, http://dbpedia.org/resource/UBQLN2 +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin-like_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin_ligase +
, http://dbpedia.org/resource/UBQLN1 +
, http://dbpedia.org/resource/UBQLN4 +
, http://dbpedia.org/resource/HERPUD1 +
, http://dbpedia.org/resource/UBE3A +
, http://dbpedia.org/resource/Polymerase +
, http://dbpedia.org/resource/T_cell +
, http://dbpedia.org/resource/TRIM25 +
, http://dbpedia.org/resource/Membrane_trafficking +
, http://dbpedia.org/resource/C-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/Adenosine_monophosphate +
, http://dbpedia.org/resource/Magnesium +
, http://dbpedia.org/resource/Signal_transduction +
, http://dbpedia.org/resource/Adenosine_triphosphate +
, http://dbpedia.org/resource/BARD1 +
, http://dbpedia.org/resource/ATG8 +
, http://dbpedia.org/resource/N-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/IKBKB +
, http://dbpedia.org/resource/Topology +
, http://dbpedia.org/resource/Immune_system +
, http://dbpedia.org/resource/Thioester +
, http://dbpedia.org/resource/Tauopathy +
, http://dbpedia.org/resource/PARK2 +
, http://dbpedia.org/resource/Motor_neurone_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Proteolytic +
, http://dbpedia.org/resource/Mdm2 +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Post-translational_modification +
, http://dbpedia.org/resource/Colorectal_cancer +
, http://dbpedia.org/resource/Phosphorylation +
, http://dbpedia.org/resource/Schizosaccharomyces_pombe +
, http://dbpedia.org/resource/Parkinson%27s_disease +
, http://dbpedia.org/resource/C-terminal +
, http://dbpedia.org/resource/Hypoxia-inducible_factor +
, http://dbpedia.org/resource/P53 +
, http://dbpedia.org/resource/Substrate_%28biochemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/RIG-I +
, http://dbpedia.org/resource/Ribosome_biogenesis +
, http://dbpedia.org/resource/Eukaryotic +
, http://dbpedia.org/resource/Random_forest +
, http://dbpedia.org/resource/Ultra-violet_radiation +
, http://dbpedia.org/resource/Human_genome +
, http://dbpedia.org/resource/Anaphase-promoting_complex +
, http://dbpedia.org/resource/SF3A1 +
, http://dbpedia.org/resource/Lysozyme +
, http://dbpedia.org/resource/ESCRT +
, http://dbpedia.org/resource/Active_site +
, http://dbpedia.org/resource/UBL4A +
, http://dbpedia.org/resource/Pluripotency +
, http://dbpedia.org/resource/Neurodegeneration +
, http://dbpedia.org/resource/CUL7 +
, http://dbpedia.org/resource/Archaea +
, http://dbpedia.org/resource/Immunohistochemistry +
, http://dbpedia.org/resource/Amyloid_precursor_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Alcoholic_liver_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Alzheimer%27s +
, http://dbpedia.org/resource/SUMO_enzymes +
, http://dbpedia.org/resource/Eukaryote +
, http://dbpedia.org/resource/Alzheimer%27s_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Antibody +
, http://dbpedia.org/resource/DNA_synthesis +
, http://dbpedia.org/resource/Cbl_TKB_domain +
, http://dbpedia.org/resource/Isoelectric_point +
, http://dbpedia.org/resource/Peptide_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Tyrosine_kinase +
, http://dbpedia.org/resource/Genetic_disorders +
, http://dbpedia.org/resource/Motor_neuron_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Sumoylation +
, http://dbpedia.org/resource/Virus +
, http://dbpedia.org/resource/Post-translational_modification +
, http://dbpedia.org/resource/BAP1 +
, http://dbpedia.org/resource/14-3-3_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Receptor_%28biochemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin_A-52_residue_ribosomal_protein_fusion_product_1 +
, http://dbpedia.org/resource/ISG15 +
, http://dbpedia.org/resource/URM1 +
, http://dbpedia.org/resource/Support_Vector_Machine +
, http://dbpedia.org/resource/One-letter_amino_acid_notation +
, http://dbpedia.org/resource/Von_Hippel%E2%80%93Lindau_syndrome +
, http://dbpedia.org/resource/Pick_bodies +
, http://dbpedia.org/resource/26S_proteasome +
, http://dbpedia.org/resource/Inclusion_body +
, http://dbpedia.org/resource/Urm1 +
, http://dbpedia.org/resource/Loss_of_function +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin_bacterial +
, http://dbpedia.org/resource/BAT3 +
, http://dbpedia.org/resource/MIDN +
, http://dbpedia.org/resource/UBA52 +
, http://dbpedia.org/resource/Sequence_identity +
, http://dbpedia.org/resource/Isopeptide +
, http://dbpedia.org/resource/File:Diubiquitin-lysine-48.png +
, http://dbpedia.org/resource/File:Diubiquitin-lysine-63.png +
, http://dbpedia.org/resource/Autoimmunity +
, http://dbpedia.org/resource/File:Ubiquitylation.svg +
, http://dbpedia.org/resource/ANUBL1 +
, http://dbpedia.org/resource/HOPS +
, http://dbpedia.org/resource/LOC391257 +
, http://dbpedia.org/resource/File:Glycine_lysine_isopeptide_v2.svg +
, http://dbpedia.org/resource/File:Ubiquitin_1UBQ_surface.png +
, http://dbpedia.org/resource/ThiF +
, http://dbpedia.org/resource/RPS27A +
, http://dbpedia.org/resource/TMUB1 +
, http://dbpedia.org/resource/MoaD +
, http://dbpedia.org/resource/ATG12 +
, http://dbpedia.org/resource/ThiS +
, http://dbpedia.org/resource/UBLCP1 +
, http://dbpedia.org/resource/UBQLN3 +
, http://dbpedia.org/resource/UBFD1 +
, http://dbpedia.org/resource/UBL4B +
, http://dbpedia.org/resource/Proteolysis +
, http://dbpedia.org/resource/UBTD2 +
, http://dbpedia.org/resource/DDI2 +
, http://dbpedia.org/resource/Lysine +
, http://dbpedia.org/resource/UBQLNL +
, http://dbpedia.org/resource/UBTD1 +
, http://dbpedia.org/resource/Angelman_syndrome +
, http://dbpedia.org/resource/Amine +
, http://dbpedia.org/resource/SUMO1 +
, http://dbpedia.org/resource/JUNQ_and_IPOD +
, http://dbpedia.org/resource/Human_papillomavirus_infection +
, http://dbpedia.org/resource/Wiktionary:ubiquitous +
, http://dbpedia.org/resource/Dalton_%28unit%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Proteosome +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin_B +
, http://dbpedia.org/resource/Huntington%27s_disease +
, http://dbpedia.org/resource/Neurofibrillary_tangle +
, http://dbpedia.org/resource/Hydroxyl +
, http://dbpedia.org/resource/Endocytosis +
, http://dbpedia.org/resource/Protein%E2%80%93protein_interaction +
, http://dbpedia.org/resource/BRCA1 +
, http://dbpedia.org/resource/Apoptosis +
, http://dbpedia.org/resource/Autophagy +
, http://dbpedia.org/resource/Thiol +
, http://dbpedia.org/resource/NEDD8 +
, http://dbpedia.org/resource/SKP2 +
, http://dbpedia.org/resource/Histones +
, http://dbpedia.org/resource/UBL5 +
, http://dbpedia.org/resource/Antigen_processing +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin-activating_enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Isopeptide_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Ester +
, http://dbpedia.org/resource/Proteoarchaeota +
, http://dbpedia.org/resource/Genome +
, http://dbpedia.org/resource/Lysosome +
, http://dbpedia.org/resource/Autophagin +
, http://dbpedia.org/resource/CBL_%28gene%29 +
, http://dbpedia.org/resource/UHRF1 +
, http://dbpedia.org/resource/TMUB2 +
, http://dbpedia.org/resource/HECT_domain +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophile +
, http://dbpedia.org/resource/Methionine +
, http://dbpedia.org/resource/Parkinson%27s +
, http://dbpedia.org/resource/P300-CBP_coactivator_family +
, http://dbpedia.org/resource/RAD23A +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/E3_ubiquitin_ligase +
, http://dbpedia.org/resource/Saccharomyces_cerevisiae +
, http://dbpedia.org/resource/Sacsin +
, http://dbpedia.org/resource/Breast_cancer +
, http://dbpedia.org/resource/Astrocyte +
, http://dbpedia.org/resource/Gram-positive_bacteria +
, http://dbpedia.org/resource/Angiogenesis +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin-conjugating_enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Irwin_Rose +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Serine +
, http://dbpedia.org/resource/Regulatory_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Biological_membrane +
, http://dbpedia.org/resource/TP53 +
, http://dbpedia.org/resource/Convergent_evolution +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_proliferation +
, http://dbpedia.org/resource/Inflammation +
, http://dbpedia.org/resource/UBL7 +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin_D +
, http://dbpedia.org/resource/SUMO4 +
, http://dbpedia.org/resource/Kinase +
, http://dbpedia.org/resource/CDKN1B +
, http://dbpedia.org/resource/Enzyme_substrate_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Beta-catenin +
, http://dbpedia.org/resource/DNA +
, http://dbpedia.org/resource/Tyrosine +
, http://dbpedia.org/resource/DNA_repair +
, http://dbpedia.org/resource/UFM1 +
, http://dbpedia.org/resource/Subcellular_localization +
, http://dbpedia.org/resource/Gram-negative +
, http://dbpedia.org/resource/Cyclin-dependent_kinase +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_subunit +
, http://dbpedia.org/resource/Nucleophilic +
, http://dbpedia.org/resource/Eukaryotes +
, http://dbpedia.org/resource/Cancer +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_cycle +
, http://dbpedia.org/resource/Cyclin +
, http://dbpedia.org/resource/Proteasome +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_domain +
, http://dbpedia.org/resource/Retinoblastoma_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Prokaryotic_ubiquitin-like_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Mallory_body +
, http://dbpedia.org/resource/SUMO_protein +
, http://dbpedia.org/resource/H2AFX +
, http://dbpedia.org/resource/SCF_complex +
, http://dbpedia.org/resource/FAU_%28gene%29 +
, http://dbpedia.org/resource/HERPUD2 +
, http://dbpedia.org/resource/Von_Hippel%E2%80%93Lindau_tumor_suppressor +
, http://dbpedia.org/resource/Deubiquitinating_enzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Oncogenic +
, http://dbpedia.org/resource/Tumor_suppressor_gene +
, http://dbpedia.org/resource/Pathogen +
, http://dbpedia.org/resource/Endoplasmic-reticulum-associated_protein_degradation +
, http://dbpedia.org/resource/Estrogen +
|
| http://dbpedia.org/property/caption
|
A diagram of ubiquitin. The seven lysine sidechains are shown in yellow/orange.
|
| http://dbpedia.org/property/interpro
|
IPR000626
|
| http://dbpedia.org/property/name
|
Ubiquitin family
|
| http://dbpedia.org/property/pfam
|
PF00240
|
| http://dbpedia.org/property/prosite
|
PDOC00271
|
| http://dbpedia.org/property/scop
|
1
|
| http://dbpedia.org/property/symbol
|
ubiquitin
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Pfam_box +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Anchor +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Chem +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Main +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Protein_posttranslational_modification +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_web +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Monodiv +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Distinguish +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Chemokine_receptor_modulators +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Citation_needed +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Posttranslational_modification +
, http://dbpedia.org/resource/Template:See_also +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Authority_control +
, http://dbpedia.org/resource/Template:MeshName +
, http://dbpedia.org/resource/Template:UniProt +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Post-translational_modification +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Proteins +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Protein +
|
| http://www.w3.org/2004/02/skos/core#broadMatch
|
http://www.springernature.com/scigraph/things/subjects/ubiquitylated-proteins +
|
| http://www.w3.org/2004/02/skos/core#closeMatch
|
http://www.springernature.com/scigraph/things/subjects/ubiquitins +
, http://www.springernature.com/scigraph/things/subjects/ubiquitylation +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Ubiquitin?oldid=1114484474&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Glycine_lysine_isopeptide_v2.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Diubiquitin-lysine-63.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Diubiquitin-lysine-48.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Ubiquitylation.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Ubiquitin_1UBQ_surface.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Ubiquitin_cartoon-2-.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Ubiquitin +
|
| owl:differentFrom |
http://dbpedia.org/resource/Ubiquinol +
|
| owl:sameAs |
http://pl.dbpedia.org/resource/Ubikwityna +
, http://ro.dbpedia.org/resource/Ubicuitin%C4%83 +
, http://el.dbpedia.org/resource/%CE%9F%CF%85%CE%B2%CE%B9%CE%BA%CE%BF%CF%85%CE%B9%CF%84%CE%AF%CE%BD%CE%B7 +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%A3%D0%B1%D0%B8%D0%BA%D0%B2%D0%B8%D1%82%D0%B8%D0%BD +
, http://hy.dbpedia.org/resource/%D5%88%D6%82%D5%A2%D5%AB%D6%84%D5%BE%D5%AB%D5%BF%D5%AB%D5%B6 +
, http://uk.dbpedia.org/resource/%D0%A3%D0%B1%D1%96%D0%BA%D0%B2%D1%96%D1%82%D0%B8%D0%BD +
, http://pt.dbpedia.org/resource/Ubiquitina +
, http://nn.dbpedia.org/resource/Ubikvitin +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E6%B3%9B%E7%B4%A0 +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D9%8A%D9%88%D8%A8%D9%8A%D9%83%D9%88%D9%8A%D8%AA%D9%8A%D9%86 +
, http://et.dbpedia.org/resource/Ubikvitiin +
, http://fi.dbpedia.org/resource/Ubikitiini +
, http://tr.dbpedia.org/resource/Ubikuitin +
, http://hr.dbpedia.org/resource/Ubikvitin +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Ubiquitine +
, http://lt.dbpedia.org/resource/Ubikvitinas +
, http://www.wikidata.org/entity/Q25457556 +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%DB%8C%D9%88%D8%A8%DB%8C%DA%A9%D9%88%D8%AA%DB%8C%D9%86 +
, https://global.dbpedia.org/id/2PsAi +
, http://id.dbpedia.org/resource/Ubikitin +
, http://id.dbpedia.org/resource/Ubikitinasi +
, http://ca.dbpedia.org/resource/Ubiquitina +
, http://eo.dbpedia.org/resource/Ubikvitino +
, http://ko.dbpedia.org/resource/%EC%9C%A0%EB%B9%84%ED%80%B4%ED%8B%B4 +
, http://oc.dbpedia.org/resource/Ubiquitina +
, http://th.dbpedia.org/resource/%E0%B8%A2%E0%B8%B9%E0%B8%9A%E0%B8%B4%E0%B8%84%E0%B8%A7%E0%B8%B4%E0%B8%95%E0%B8%B4%E0%B8%99 +
, http://de.dbpedia.org/resource/Ubiquitin +
, http://bs.dbpedia.org/resource/Ubikvitin +
, http://www.wikidata.org/entity/Q407111 +
, http://yago-knowledge.org/resource/Ubiquitin +
, http://sv.dbpedia.org/resource/Ubiquitin +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%E3%83%A6%E3%83%93%E3%82%AD%E3%83%81%E3%83%B3 +
, http://es.dbpedia.org/resource/Ubicuitina +
, http://sl.dbpedia.org/resource/Ubikvitin +
, http://la.dbpedia.org/resource/Ubiquitinum +
, http://cs.dbpedia.org/resource/Ubiquitin +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.07x2k +
, http://nl.dbpedia.org/resource/Ubiquitine +
, http://bg.dbpedia.org/resource/%D0%A3%D0%B1%D0%B8%D0%BA%D0%B2%D0%B8%D1%82%D0%B8%D0%BD +
, http://gl.dbpedia.org/resource/Ubiquitina +
, http://sh.dbpedia.org/resource/Ubikvitin +
, http://sr.dbpedia.org/resource/Ubikvitin +
, http://he.dbpedia.org/resource/%D7%90%D7%95%D7%91%D7%99%D7%A7%D7%95%D7%95%D7%99%D7%98%D7%99%D7%9F +
, http://it.dbpedia.org/resource/Ubiquitina +
, http://d-nb.info/gnd/4314848-7 +
, http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin +
|
| rdf:type |
http://www.wikidata.org/entity/Q8054 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Sequence108459252 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Series108457976 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Gene105436752 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Ordering108456993 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Arrangement107938773 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Group100031264 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Peptide114743046 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Amide114724264 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
, http://dbpedia.org/ontology/Protein +
, http://dbpedia.org/ontology/Biomolecule +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatPeptides +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatGenesOnChromosome12 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteins +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q206229 +
|
| rdfs:comment |
ユビキチン (ubiquitin) は76個のアミノ酸からなるタンパク質で、他のタンパク質の修飾に用いられ、タンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わる。至る所にある (ubiquitous) ことからこの名前が付いた。進化的な保存性が高く、すべての真核生物でほとんど同じアミノ酸配列をもっている。古細菌も真核生物に近い一部の系統（アスガルド古細菌や"Caldiarchaeum"など）がユビキチンを持つ。
, Ubikitin atau ubiquitin adalah yang ditemu … Ubikitin atau ubiquitin adalah yang ditemukan pada hampir semua jaringan eukariota. Nama protein ini berasal dari kata ubiquitous yang berarti "ditemukan di mana-mana". Protein ini berukuran kecil, sebesar 8,5 . Protein ini ditemukan pertama kali pada tahun 1975 oleh Gideon Goldsteindan kawan-kawan.Walaupun demikian, nama ubikitin dideskripsikan pertama kali oleh Lois T. Hunt dan Margaret O. Dayhoff pada tahun 1977.t dan Margaret O. Dayhoff pada tahun 1977.
, La ubicuitina, ubiquitina o ubicuina es … La ubicuitina, ubiquitina o ubicuina es una pequeña proteína reguladora que ha sido encontrada en la mayoría de los tejidos de los organismos eucariotas. Una de sus muchas funciones es dirigir el reciclaje de proteínas. La ubicuitina puede asociarse a proteínas y marcarlas para su destrucción. El marcaje de ubicuitina dirige las proteínas al proteasoma, que es un gran complejo de proteínas que encontramos en la célula y que degrada y recicla proteínas innecesarias. Este descubrimiento ganó el premio Nobel en química en 2004.ganó el premio Nobel en química en 2004.
, L'ubiquitina è una piccola proteina regola … L'ubiquitina è una piccola proteina regolatoria, ubiquitaria negli eucarioti. Con il termine di ubiquitinazione ci si riferisce alla modificazione post-traduzionale di una proteina dovuta al legame covalente di uno o più monomeri di ubiquitina. Tale legame porta, solitamente, alla degradazione della proteina stessa., alla degradazione della proteina stessa.
, Ubiquitine is een klein regulerend proteïn … Ubiquitine is een klein regulerend proteïne dat in bijna alle weefsels voorkomt van eukaryoten. Het stuurt proteïnen naar verschillende compartimenten in de cel, inclusief het proteasoom dat proteïnen afbreekt en hergebruikt. Het proteïne verandert de eigenschappen van andere eiwitten waaraan het zich reversibel bindt. Afhankelijk van het aantal gebonden ubiquitine-moleculen en de aard van de bindingen worden de eiwitten in de cel naar specifieke locaties getransporteerd en de van de eiwitten bepaald. Het systeem van ubiquitine voert verkeerd gevouwen eiwitten af naar het proteasoom waar ze afgebroken worden. Tevens is ubiquitine betrokken bij de signaaltransductie en de celcyclus. Het is betrokken bij de posttranslationele modificatie. Enkele onderzoeken wijzen uit dat ook de evolutionaierzoeken wijzen uit dat ook de evolutionai
, Ubikitinasi atau juga dikenal sebagai ubik … Ubikitinasi atau juga dikenal sebagai ubikitilasi adalah proses penambahan protein ubikitin ke substrat protein. Ubikitinasi merupakan suatu mekanisme pengaturan penting pada banyak proses-prose seluler. Ubikitansi dikatalisis oleh kaskade multi-enzim berurutan yang melibatkan tiga enzim: E1, E2 dan E3.yang melibatkan tiga enzim: E1, E2 dan E3.
, La ubiquitina és un polipèptid de 76 resid … La ubiquitina és un polipèptid de 76 residus d'aminoàcid (8.56 KDa) altament conservat, present en els eucariotes i absent en els procariotes. El procés d'ubiquitinació és la modificació post-traducció d'una proteïna en la qual de forma covalent se li uneixen un o més monòmers d'ubiquitina. La principal funció de la ubiquitinació és la de marcar proteïnes per la seva degradació pel proteosoma.nes per la seva degradació pel proteosoma.
, Ubikvitin är ett protein med 76 aminosyror … Ubikvitin är ett protein med 76 aminosyror vars huvudsakliga syfte är att "märka" andra intracellulära proteiner som ska brytas ner (till exempel för att de är skadade, eller för att de inte behövs längre). Om ett protein märks snabbt eller långsamt beror på vilken aminosyra den har i sin N-terminala ände, och detta avgör alltså andra proteiners principiella halveringstid. Exempelvis, om ett protein börjar med metionin har det en halveringstid på runt 20 timmar, men om det börjar med arginin har det en halveringstid runt 2 minuter. När ett protein blivit märkt kommer det att brytas ned i en proteasom. kommer det att brytas ned i en proteasom.
, Ubiquitin (von ubiquitär ‚allgegenwärtig‘) … Ubiquitin (von ubiquitär ‚allgegenwärtig‘) ist ein kleines Protein, das in allen eukaryotischen Zellen und Zelltypen zu finden ist und an der Regulation verschiedener Zellvorgänge beteiligt ist. Es wird mittels Ubiquitin-Protein-Ligasen enzymatisch an andere Proteine gekoppelt, die durch diese Ubiquitinierung in ihren Eigenschaften verändert werden. Abhängig von Anzahl und Art der Ubiquitin-Bindungen kann ein ubiquitiniertes Zielprotein dadurch in seiner Interaktion mit anderen Proteinen gefördert oder behindert, seine Aktivität beeinflusst, seine Lokalisation in der Zelle verändert oder sein Abbau beschleunigt werden. Mehrere in Kette angehängte Ubiquitine markieren bei der Proteinqualitätskontrolle das so poly-ubiquitinierte Protein für die Degradation im Proteasom. Ubiquitinierungen sindation im Proteasom. Ubiquitinierungen sin
, L'ubiquitine est une protéine de 76 acides … L'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée). Cette modification post-traductionnelle a pour principale fonction la reconnaissance puis la destruction de la protéine ainsi marquée, par le complexe protéolytique du protéasome.r le complexe protéolytique du protéasome.
, Убіквітин (від англ. ubiquitous — «присутн … Убіквітин (від англ. ubiquitous — «присутній всюди») — висококонсервативний малий регуляторний білок, що у великій кількості присутній у всіх клітинах еукаріотів. Цей білок здатний формувати ковалентні зв'язки з іншими білками, де полімерізується з утворенням у вигляді груп з кількох молекул убіківтину. Цей процес називається убіквітинуванням і є формою посттрансляційної модифікації білків. Головною ціллю убіквітинювання є направлення білків до протеасоми для деградації, хоча крім того, убіквітинювання контролює функцію та внутрішньоклітинну локалізацію багатьох білків.ішньоклітинну локалізацію багатьох білків.
, Η ουβικουιτίνη (αγγλ. ubiquitin) είναι μια … Η ουβικουιτίνη (αγγλ. ubiquitin) είναι μια πρωτεΐνη αποτελούμενη από 76 αμινοξέα (≈8,5) η οποία είναι ευρύτατα διαδεδομένη στους ευκαρυωτικούς οργανισμούς (εξ ού και η ονομασία της από το λατινικό ubiquitous δηλ. «πανταχού παρούσα»). Η προσθήκη ενός ή λίγων μορίων ουβικουιτίνης σε μια πρωτεΐνη ( ή αντίστοιχα) επηρεάζει τη δραστηριότητα της και τη θέση της μέσα στο κύτταρο. Αντίθετα, η προσθήκη πολλών μορίων ουβικουιτίνης σε μια πρωτεΐνη οδηγεί στο σχηματισμό αλυσίδων ή δενδρικών δομών ουβικουιτίνης πάνω στην πρωτεΐνη-στόχο και τη σημαίνει για μεταφορά και αποικοδόμηση στο πρωτεάσωμα. μεταφορά και αποικοδόμηση στο πρωτεάσωμα.
, Ubikvitino estas eta proteino troviĝanta en ĉiuj eŭkariotaj ĉeloj (tial ilia latindevena nomo, el la vorto ubīque, kiu signifas ĉiuloke). Ĝia ĉefa funkcio estas markado de aliaj proteinoj por ilia posta malkombino (procezo konata kiel proteinolizo).
, Ubikwityna (Ub) – małocząsteczkowe białko … Ubikwityna (Ub) – małocząsteczkowe białko obecne we wszystkich komórkach eukariotycznych i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek (ubikwitynacja), które mają ulec nielizosomalnej proteolizie. Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych, o masie 8,6 kDa. Struktura ubikwityny jest , zarówno ewolucyjnie (tylko 3 z 76 reszt aminokwasowych różni ubikwitynę ludzką od drożdżowej), jak i pod względem fizykochemicznym: denaturacja jest odwracalna nawet po gotowaniu czy działaniu stężonym kwasem. Ubikwityna występuje u eukariontów w proteasomach.na występuje u eukariontów w proteasomach.
, 泛素（英語：ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是 … 泛素（英語：ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。 1974年，G.格鲁斯坦第一次从小牛胸腺中提取8.5kd的多肽（胸腺生成素），后来在哺乳类的组织、鱼类、昆虫等均有发现。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保守性，人类和酵母的泛素有96%的相似性。 人类基因组约有1万9千个编码基因，蛋白转录后经剪接、修饰，可达几十万种，包括细胞的结构蛋白、激素、酶、转录因子等，有序的调节生命活动。蛋白酶降解，如胰蛋白酶将小肠内的食物蛋白消化成小肽、氨基酸，被小肠吸收；细胞内吞作用将外来蛋白吞入细胞，在食物泡内被溶酶体的消化酶吸收，不耗能量。小肠吸收；细胞内吞作用将外来蛋白吞入细胞，在食物泡内被溶酶体的消化酶吸收，不耗能量。
, 유비퀴틴(영어: ubiquitin)은 76개의 아미노산으로 구성되어 있는 단 … 유비퀴틴(영어: ubiquitin)은 76개의 아미노산으로 구성되어 있는 단백질이다. 처음에 알려진 기능은, 유비퀴틴이 다른 단백질에 결합함으로써 단백질의 분해를 촉진하는 것이었다. 그러나 최근들어 유비퀴틴의 다른 기능들이 속속 밝혀지고 있다. 유비퀴틴은 세 종류의 단백질, 즉 E1, E2, 그리고 E3의 순차적인 작용에 의해 기질에 결합하게 된다. 유비퀴틴의 C쪽 말단 도메인에 있는 글리신이 기질 단백질의 라이신의 R기에 있는 NH3에 결합함으로써 기질과 공유결합을 형성하게 된다. 일반적으로 유비퀴틴이 붙은 단백질은 프로테아좀에 의해 분해가 된다. 이 때, 프로테아좀에 의해 분해가 되기 위해서는 유비퀴틴이 여러 개가 붙은 폴리유비퀴틴이 기질에 붙어야 한다. 현재까지는 적어도 4개의 유비퀴틴이 결합한 폴리유비퀴틴이 기질에 붙을때만 기질의 프로테아좀 의존적인 분해가 일어난다. 그러나 이것은 in vitro 실험에서 나온 것이기 때문에 논란의 여지는 있다. 프로테아좀 의존적인 분해를 일으키는 폴리유비퀴틴결합은, 유비퀴틴의 48번째 라이신에 다른 유비퀴틴이 결합하는 형태이다.퀴틴결합은, 유비퀴틴의 48번째 라이신에 다른 유비퀴틴이 결합하는 형태이다.
, Убиквити́н (от англ. ubiquitous — «вездесу … Убиквити́н (от англ. ubiquitous — «вездесущий») — небольшой (8,5 кДа) консервативный белок эукариот, участвующий в регуляции процессов внутриклеточной деградации других белков, а также в модификации их функций. Он присутствует почти во всех тканях многоклеточных эукариот, а также у одноклеточных эукариотических организмов. Убиквитин был открыт в 1975 году с соавторами и охарактеризован в 70—80-х годах XX века. В геноме человека есть четыре гена, кодирующих убиквитин: , , и .четыре гена, кодирующих убиквитин: , , и .
, اليوبيكويتين بروتين تنظيمي صغير الحجم (8.5 كيلو دالتون)، وموجود تقريبًا في جميع أنسجة حقيقيات النوى، اكتشفه عام 1975 وصفاته الأخرى اكتشفت خلال السبعينيات والثمانينات. هناك أربع جينات في الجينوم البشري التي تنتج اليوبيكويتين: ، ، وRPS27A .
, A ubiquitina é uma proteína encontrada nas … A ubiquitina é uma proteína encontrada nas células eucariotas constituída por 76 aminoácidos que desempenha uma função importante na regulação de proteínas. Ela marca proteínas indesejadas (por exemplo proteínas mal-dobradas) para que sejam degradadas por um complexo multiproteíco denominado proteassoma.lexo multiproteíco denominado proteassoma.
, Ubiquitin is a small (8.6 kDa) regulatory … Ubiquitin is a small (8.6 kDa) regulatory protein found in most tissues of eukaryotic organisms, i.e., it is found ubiquitously. It was discovered in 1975 by Gideon Goldstein and further characterized throughout the late 1970s and 1980s. Four genes in the human genome code for ubiquitin: UBB, UBC, UBA52 and RPS27A. The discovery that ubiquitin chains target proteins to the proteasome, which degrades and recycles proteins, was honored with the Nobel Prize in Chemistry in 2004.with the Nobel Prize in Chemistry in 2004.
, Ubiquitin či ubikvitin (z lat. ubique, všu … Ubiquitin či ubikvitin (z lat. ubique, všude) je malý globulární polypeptid o délce 76 aminokyselin, přítomný ve všech eukaryotických buňkách, který reguluje rozklad jiných proteinů v proteazomu, lyzozomu či ve vakuole. V určitých případech však také stimuluje endocytózu, vnitrobuněčný transport a podílí se na udržování struktury chromatinu (ubiquitin se váže se na histony).omatinu (ubiquitin se váže se na histony).
|
| rdfs:label |
ユビキチン
, Ubiquitina
, Ubiquitin
, Ubikvitino
, يوبيكويتين
, Ubikitinasi
, Убиквитин
, Ουβικουιτίνη
, 泛素
, Ubiquitine
, Ubikitin
, Убіквітин
, 유비퀴틴
, Ubikwityna
, Ubicuitina
|
| rdfs:seeAlso |
http://dbpedia.org/resource/Ubiquitin_ligase +
, http://dbpedia.org/resource/Poly-ubiquitylation +
|
