| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
Proteins are generally thought to adopt un … Proteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis. The study of protein dynamics is most directly concerned with the transitions between these states, but can also involve the nature and equilibrium populations of the states themselves.These two perspectives—kinetics and thermodynamics, respectively—can be conceptually synthesized in an "energy landscape" paradigm:highly populated states and the kinetics of transitions between them can be described by the depths of energy wells and the heights of energy barriers, respectively. heights of energy barriers, respectively.
, Считается, что белки имеют уникальные стру … Считается, что белки имеют уникальные структуры, определяемые их аминокислотными последовательностями. Однако белки не являются строго статическими объектами, а скорее представляют ансамбли (иногда похожие) конформаций. Переходы между этими состояниями происходят в различных масштабах длины (от десятых Å до нм) и временных масштабах (от нс до с) и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов и ферментативный катализ. Изучение динамики белков наиболее непосредственно связано с переходами между этими состояниями, но также может включать природу и равновесные популяции самих состояний. Эти две точки зрения — кинетика и термодинамика соответственно — могут быть концептуально синтезированы в парадигме «энергетического ландшафта»: распространённые состояния и кинетика переходов между ними может быть описана глубиной энергетических ям и высотой энергетических барьеров, соответственно.й энергетических барьеров, соответственно.
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Kinesin_walking.gif?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
https://www.rcsb.org/structure/2PTN +
, https://github.com/Pranavkhade/PACKMAN +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
22835055
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
22759
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1122434714
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Protein_NMR +
, http://dbpedia.org/resource/Intrinsically_unstructured_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Ion_channel +
, http://dbpedia.org/resource/Protein +
, http://dbpedia.org/resource/Chemical_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Ionic_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_membrane +
, http://dbpedia.org/resource/Rotamer +
, http://dbpedia.org/resource/Molecular_evolution +
, http://dbpedia.org/resource/Neutron_spin_echo +
, http://dbpedia.org/resource/Random_coil_index +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_folding +
, http://dbpedia.org/resource/Simple_harmonic_motion +
, http://dbpedia.org/resource/Hemoglobin +
, http://dbpedia.org/resource/File:2PTN.gif +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_biosynthesis +
, http://dbpedia.org/resource/Nanoscopic_scale +
, http://dbpedia.org/resource/Relaxation_%28NMR%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Conformational_change +
, http://dbpedia.org/resource/ABC_transporter +
, http://dbpedia.org/resource/Van_der_Waals_force +
, http://dbpedia.org/resource/Mechanoreceptor +
, http://dbpedia.org/resource/Pyruvate_phosphate_dikinase +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrogen_bond +
, http://dbpedia.org/resource/File:Kinesin_walking.gif +
, http://dbpedia.org/resource/Allosteric_regulation +
, http://dbpedia.org/resource/Motor_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/DHFR +
, http://dbpedia.org/resource/Mechanotransduction +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_complexes +
, http://dbpedia.org/resource/File:Catalase_diverse_alternate_conformation_network.jpg +
, http://dbpedia.org/resource/X-ray_crystallography +
, http://dbpedia.org/resource/File:Hen_egg_white_lysozyme_PDB_ensemble.jpg +
, http://dbpedia.org/resource/Anharmonic +
, http://dbpedia.org/resource/Database_of_Molecular_Motions +
, http://dbpedia.org/resource/Anisotropic_terahertz_microspectroscopy +
, http://dbpedia.org/resource/Raman_spectroscopy +
, http://dbpedia.org/resource/Alpha_helix +
, http://dbpedia.org/resource/Beta_sheet +
, http://dbpedia.org/resource/Allosteric +
, http://dbpedia.org/resource/Anfinsen%27s_dogma +
, http://dbpedia.org/resource/Thermodynamics +
, http://dbpedia.org/resource/Kinetics_%28physics%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Kerr_effect +
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:See_also +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Citation_needed +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Protein_topics +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_folding +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_biosynthesis +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_dynamics?oldid=1122434714&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Hen_egg_white_lysozyme_PDB_ensemble.jpg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/2PTN.gif +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Catalase_diverse_alternate_conformation_network.jpg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Kinesin_walking.gif +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_dynamics +
|
| owl:sameAs |
http://fa.dbpedia.org/resource/%D9%BE%D9%88%DB%8C%D8%A7%DB%8C%DB%8C_%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%D8%A6%DB%8C%D9%86 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q17156992 +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.0w7mcqt +
, https://global.dbpedia.org/id/gEEH +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_dynamics +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%94%D0%B8%D0%BD%D0%B0%D0%BC%D0%B8%D0%BA%D0%B0_%D0%B1%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%BE%D0%B2 +
|
| rdfs:comment |
Proteins are generally thought to adopt un … Proteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.allosteric signaling and enzyme catalysis.
, Считается, что белки имеют уникальные стру … Считается, что белки имеют уникальные структуры, определяемые их аминокислотными последовательностями. Однако белки не являются строго статическими объектами, а скорее представляют ансамбли (иногда похожие) конформаций. Переходы между этими состояниями происходят в различных масштабах длины (от десятых Å до нм) и временных масштабах (от нс до с) и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов и ферментативный катализ.ередача сигналов и ферментативный катализ.
|
| rdfs:label |
Динамика белков
, Protein dynamics
|
| rdfs:seeAlso |
http://dbpedia.org/resource/Conformational_change +
|
