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Http://dbpedia.org/resource/Amyloid
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http://dbpedia.org/resource/Amyloid
http://dbpedia.org/ontology/abstract Amyloid – szkodliwe, nieprawidłowe białko Amyloid – szkodliwe, nieprawidłowe białko przypominające skrobię, powstające w organizmie w wyniku długiego przebiegu wyniszczających chorób, gromadzące się między naczyniami włosowatymi a tkankami niektórych narządów. Powoduje to ucisk i utrudnienie (lub uniemożliwienie) wymiany substancji między krwią i komórkami. Schorzenie to nazywane jest amyloidozą (skrobiawicą). Chorobami wywołującymi tworzenie się amyloidów są m.in. gruźlica, kiła, reumatoidalne zapalenie stawów, przewlekłe zapalenie kości, choroba Creutzfeldta-Jakoba, choroba Parkinsona oraz choroba Alzheimera.horoba Parkinsona oraz choroba Alzheimera. , Amyloid (z řec. amylon = škrob), je bílkovAmyloid (z řec. amylon = škrob), je bílkovina, resp. její fragment, která se při chorobných stavech ukládá v mezibuněčném prostoru. Proteiny, ze kterých vzniká amyloid, se většinou fyziologicky vyskytují v těle, např. prekurzory amyloidu, např. sérový amyloid A nebo lehké řetězce imunoglobulinů. Méně časté jsou mutace, které vedou k tvorbě proteinů pohotovějších k tvorbě amyloidu, např. tzv. finský nebo portugalský typ amyloidózy.v. finský nebo portugalský typ amyloidózy. , Amyloids are aggregates of proteins characAmyloids are aggregates of proteins characterised by a fibrillar morphology of 7–13 nm in diameter, a beta sheet (β-sheet) secondary structure (known as cross-β) and ability to be stained by particular dyes, such as Congo red. In the human body, amyloids have been linked to the development of various diseases. Pathogenic amyloids form when previously healthy proteins lose their normal structure and physiological functions (misfolding) and form fibrous deposits in amyloid plaques around cells which can disrupt the healthy function of tissues and organs. Such amyloids have been associated with (but not necessarily as the cause of) more than 50 human diseases, known as amyloidosis, and may play a role in some neurodegenerative diseases. Some of these diseases are mainly sporadic and only a few cases are familial. Others are only familial. Some are iatrogenic as they result from medical treatment. Prions are an infectious form of amyloids that can act as a template to convert other non-infectious forms. Amyloids may also have normal biological functions; for example, in the formation of fimbriae in some genera of bacteria, transmission of epigenetic traits in fungi, as well as pigment deposition and hormone release in humans. Amyloids have been known to arise from many different proteins. These polypeptide chains generally form β-sheet structures that aggregate into long fibers; however, identical polypeptides can fold into multiple distinct amyloid conformations. The diversity of the conformations may have led to different forms of the prion diseases. An unusual secondary structure named alpha sheet has been proposed as the toxic constituent of amyloid precursor proteins. This idea is not widely accepted at present, but a fair amount of evidence has accumulated, especially recently, in its favor.ulated, especially recently, in its favor. , النشوانيات هي تجمعات من البروتينات التي تتالنشوانيات هي تجمعات من البروتينات التي تتميز بمورفولوجيا ليفية يبلغ قطرها 7-13 نانومتر، وببنية ثانية من صحيفة بيتا، بالإضافة إلى إمكانية صبغها عبر صبغات محددة، مثل أحمر الكونغو. في جسم الإنسان، ارتبطت النشوانيات بتطور الأمراض المختلفة. تتشكل النشوانيات الممرضة عندما تفقد البروتينات السليمة سابقًا بنيتها الطبيعية ووظائفها الفيزيولوجية (سوء طي) فتشكل رواسب ليفية في لويحات حول الخلايا، ما يمكن أن يعطل الوظيفة الصحية للأنسجة والأعضاء. ارتبطت مثل هذه النشويات (بعلاقة ليست سببية بالضرورة) مع أكثر من 50 مرض لدى البشر، تُعرف بالداء النشواني، وقد تلعب دورًا مهمًا في بعض اضطرابات التنكس العصبي. تُعد بعض هذه الاضطرابات فرديةً بشكل أساسي مع وجود بعض الحالات الوراثية. بينما يكون بعضها الآخر وراثيًا فقط. بالإضافة إلى أن بعضها علاجي المنشأ ناتج عن العلاج الطبي. أحد بروتينات النشواني معدية وتُدعى البريون، إذ يمكن له أن يعمل كقالب يحول البروتينات الأخرى غير المعدية إلى شكل معدي. قد تحتوي النشوانيات أيضًا على وظائف بيولوجية طبيعية؛ على سبيل المثال، في تشكيل الهدب لدى بعض الأجناس البكتيرية، وفي نقل صفات التخلق المتوالي لدى الفطريات، بالإضافة إلى ترسيب الصباغ وتحرير الهرمونات لدى الإنسان. تنشأ النشوانيات من العديد من البروتينات المختلفة. تشكل سلاسل عديد الببتيد عمومًا بنى من صفائح بيتا التي تتجمع في ألياف طويلة؛ ومع ذلك، يمكن طي عديدات الببتيد المتطابقة إلى عدة تطابقات نشوانية متميزة. يؤدي تنوع التطابقات إلى أشكال مختلفة من أمراض البريون.تطابقات إلى أشكال مختلفة من أمراض البريون. , Els amiloides són agregats de proteïnes fiEls amiloides són agregats de proteïnes fibroses insolubles que comparteixen trets estructurals específics. L'acumulació anormal d'amiloide en els òrgans pot donar lloc a l'amiloïdosi, i pot tenir un paper en diverses malalties neurodegeneratives. Els amiloides són agregats de proteïnes que es pleguen en una forma que permet que moltes còpies d'aquesta proteïna queden enganxades formant fibril·les. Al cos humà, els amiloides s'han relacionat amb el desenvolupament de diverses malalties. Els amiloides patògens es formen quan les proteïnes prèviament saludables perden les seves funcions fisiològiques normals i formen dipòsits fibrosos en plaques al voltant de les cèl·lules, cosa que pot pertorbar la funció sana dels teixits i òrgans.Aquests amiloides s'han associat amb (però no necessàriament com a causa de) més de 50 malalties humanes, conegudes com a "malalties amiloïdoses", i poden tenir un paper en algunes malalties neurodegeneratives. Algunes proteïnes amiloides són infeccioses; es diuen prions aquelles formes infeccioses que poden actuar com a plantilla per convertir altres proteïnes no infeccioses en forma infecciosa. Els amiloides també poden tenir funcions biològiques normals; per exemple, en la formació de fímbries en alguns gèneres de bacteris, transmissió de trets epigenètics en fongs, així com deposició de pigments i alliberament d'hormones en humans. S'ha sabut que els amiloides provenen de moltes proteïnes i polipèptids diferents. Aquestes cadenes polipeptídiques generalment formen estructures de full β que s'agreguen en fibres llargues; no obstant això, els polipèptids idèntics poden plegar-se en múltiples conformacions amiloides diferents. La diversitat de les conformacions pot haver donat lloc a diferents formes de malalties prionàries. El nom amiloide prové de la identificació errònia primerenca per part de Rudolf Virchow de la substància com a midó (amilo en llatí, del grec ἄμυλον amylon), basat en tècniques de tinció de iode en brut. Durant un període, la comunitat científica va debatre sobre si els dipòsits amiloides són o no dipòsits grassos o dipòsits de carbohidrats fins que finalment es va trobar (el 1859) que són, de fet, dipòsits de material proteicoide. * La definició histopatològica clàssica de l'amiloide és un dipòsit extracel·lular i proteic que presenta una estructura de full beta. Comuns a la majoria de les estructures de tipus beta creuada, en general, s'identifiquen per birrefringència verda-poma quan es tenyeixen amb vermell de congo i vist sota llum polaritzada. Aquests dipòsits solen reclutar diversos sucres i altres components com el component P del sèrum amiloide, resultant en estructures complexes i de vegades no homogènies. Recentment, aquesta definició es va posar en qüestió, ja que s'han observat espècies amiloides clàssiques en ubicacions clarament intracel·lulars. * Una definició biofísica més recent és més àmplia, incloent qualsevol polipèptid que polimeritza per formar una estructura beta creuada, in vivo o in vitro. Alguns d'aquests, encara que demostren que són una fulla beta creuada, no mostren algunes característiques histopatològiques clàssiques com la birrefringència vermella del Congo. Els microbiòlegs i biofísics han adoptat aquesta definició en gran manera,provocant alguns conflictes a la comunitat biològica sobre un tema de llenguatge. La resta d'aquest article utilitzarà el context biofísic.st article utilitzarà el context biofísic. , La substance amyloïde est un agrégat de prLa substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Dans le corps humain, la substance amyloïde est liée au développement de diverses maladies. Une telle substance amyloïde pathogène se forme lorsque des protéines précédemment saines perdent leurs fonctions physiologiques normales et s'agrègent en dépôts fibreux autour des cellules dans des plaques susceptibles de perturber le bon fonctionnement des tissus et des organes. Cette substance amyloïde a été associée (sans nécessairement en être la cause) à plus de 50 maladies humaines connues sous le nom d'amyloïdoses, et peut jouer un rôle dans certaines maladies neurodégénératives. Certaines protéines amyloïdes sont infectieuses et sont alors appelées prions : la forme infectieuse peut servir de matrice pour convertir d'autres protéines non infectieuses en une forme infectieuse, car la forme inhabituelle du repliement et l'agrégation font alors partie des informations biologiques transmises. La substance amyloïde peut aussi avoir des fonctions biologiques normales, par exemple, dans la formation de fimbriae chez certains genres de bactéries, la transmission de traits épigénétiques chez les champignons, ainsi que dans le dépôt de pigments et la libération d'hormones chez l'homme. Cette substance amyloïde peut naître à partir de nombreuses protéines différentes. Ces chaînes polypeptidiques forment généralement des structures en feuillets β qui s'agrègent en fibres longues ; cependant, des polypeptides identiques peuvent se replier en plusieurs conformations amyloïdes distinctes. La diversité des conformations peut avoir conduit à différentes formes de maladies à prions.à différentes formes de maladies à prions. , Amiloideak edo proteina amiloideak zuntzezAmiloideak edo proteina amiloideak zuntzezko proteina bereziak dira, disolbaezinak, patologia batzuk eragiten dituztenak ehunetan edo organoetan pilatzen direnean. Amiloideek sortzen dituzten patologia horiek amiloidosi izenarekin biltzen dira. Amiloidosi batzuk endekapenezko gaitz batzuekin lotu dira, Alzheimer bezalako neuronen endekapenezko gaixotasunekin, esaterako . Amiloide izena oker batetik dator: hasiera batean zientzialariek uste zuten ehunetan pilatzen zen material patologiko hori almidoia zela; geroago konturatu ziren material horrek egitura proteikoa zuela Amiloideen berezitasunik nabarmena da erresistenteak direla . Hots, entzima proteolitikoek ez dituztela degradatzen. Pisu molekular txikiko proteinak dira amiloideak, egitura tridimensional berezia hartzen dutenak, tolestura bitxiekin (beta lamina antiparaleloa). Egitura tridimensional berezi horrek amiloideen ezaugarri fisiko-kimikoak baldintzatzen dituzte hein handi batean.k baldintzatzen dituzte hein handi batean. , 類澱粉蛋白(英語:amyloid)又稱淀粉样物质、淀粉样蛋白,簡稱類澱粉,是一種不可溶的纖維性蛋白質。在器官中不正常的堆積,會造成類澱粉沉積症(amyloidosis)。在許多神經性疾病,如阿茲海默症、帕金森氏症中,都可以觀察到神經系統中出現大量類澱粉蛋白的累積沉澱。許多學者相信它可能導致腦部或其他器官退化或功能障礙。 , Amyloid är olösliga fiberlika proteinaggreAmyloid är olösliga fiberlika proteinaggregat med vissa gemensamma egenskaper. Amyloid uppkommer från ett antal felveckade varianter av proteiner och polypeptider som naturligt förekommer i kroppen. Onormal förekomst av amyloid i vävnader hör ihop med olika sjukdomar, bland annat den grupp av sjukdomar som kallas amyloidos. Namnet kommer från amylum, det latinska namnet för stärkelse, eftersom man ursprungligen (baserat på infärgning och studier i mikroskop) trodde att de upplagrade ämnena utgjordes av kolhydrater.pplagrade ämnena utgjordes av kolhydrater. , アミロイド(Amyloids)はある特定の構造を持つ水に溶けない繊維状のタンパク質である(詳細な定義は本文参照)。器官にアミロイドが異常に蓄積すると、アミロイド症などの神経変性疾患の原因になると言われている。 , Amilóides são fibrilas proteicas que podemAmilóides são fibrilas proteicas que podem depositar em vários tecidos (epitelial, ósseo, muscular, etc.), prejudicando a função de vários órgãos (rins, pulmões, coração, intestino, cérebro, etc). Os amilóides não são tão raros como se acredita. Ocorrem em mais de 10% dos casos de doenças que iniciam com o sintoma da proteinúria. Sabe-se que os amiloides surgem de muitas proteínas diferentes. Essas cadeias polipeptídicas geralmente formam estruturas de folhas β que se agregam em fibras longas; no entanto, polipeptídeos idênticos podem se dobrar em várias conformações amilóides distintas. A diversidade das conformações pode ter levado a diferentes formas das doenças dos príons. As fibrilas amilóides são agregados de proteínas fibrosas auto-montadas que estão associadas a várias doenças atualmente incuráveis, como a doença de Alzheimer e a doença de Parkinson.ença de Alzheimer e a doença de Parkinson. , Амілоїд — аномальний білок (глікопротеїн),Амілоїд — аномальний білок (глікопротеїн), основним компонетом якого є нерозчинні фібрилярні (фибрилярный компонент, F-компонент) та глобулярні (плазменный компонент, P-компонент) протеїни, а також полісахариди. Скупчення амілоїду призводить до утворення cтромально-судинного диспротеїнозу — амілоїдозу.льно-судинного диспротеїнозу — амілоїдозу.
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http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink https://www.tandfonline.com/journals/iamy20 + , https://web.archive.org/web/20090219204637/http:/wiki.iop.kcl.ac.uk/default.aspx/Neurodegeneration/Amyloid%20Cascade%20Hypothesis.html + , https://scholar.google.com/citations%3Fview_op=list_works&hl=en&hl=en&user=D9iK6dsAAAAJ + , https://medicalxpress.com/news/2007-01-role-anesthetics-alzheimer-disease-molecular.html + , https://web.archive.org/web/20081210070634/http:/scivee.tv/node/7266 +
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http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink http://dbpedia.org/resource/Alpha_sheet + , http://dbpedia.org/resource/Spidroin + , http://dbpedia.org/resource/Fimbria_%28bacteriology%29 + , http://dbpedia.org/resource/Neurodegenerative_diseases + , http://dbpedia.org/resource/TGFBI + , http://dbpedia.org/resource/Streptomyces_coelicolor + , http://dbpedia.org/resource/Enfuvirtide + , http://dbpedia.org/resource/Disease + , http://dbpedia.org/resource/ITM2B + , http://dbpedia.org/resource/Category:Amyloidosis + , http://dbpedia.org/resource/Familial_British_dementia + , http://dbpedia.org/resource/Familial_Danish_dementia + , http://dbpedia.org/resource/Nanometre + , http://dbpedia.org/resource/Hydrophobin + , http://dbpedia.org/resource/Neurospora_crassa + , http://dbpedia.org/resource/Atrial_natriuretic_factor + , http://dbpedia.org/resource/Fibril + , http://dbpedia.org/resource/Gas_vesicle + , http://dbpedia.org/resource/Prions + , http://dbpedia.org/resource/Peptides + , http://dbpedia.org/resource/Primary_systemic_amyloidosis + , http://dbpedia.org/resource/Master_equation + , http://dbpedia.org/resource/Histopathology + , http://dbpedia.org/resource/Salmonella + , http://dbpedia.org/resource/Amylin + , http://dbpedia.org/resource/Fourier_transform_infrared_spectroscopy + , http://dbpedia.org/resource/Dye + , http://dbpedia.org/resource/Apolipoprotein_C3 + , http://dbpedia.org/resource/Linguistic_prescription + , http://dbpedia.org/resource/Kronecker_delta + , http://dbpedia.org/resource/%CE%91-synuclein + , http://dbpedia.org/resource/Aromatic + , http://dbpedia.org/resource/Thermodynamics + , http://dbpedia.org/resource/Senile_systemic_amyloidosis + , http://dbpedia.org/resource/Thermal_fluctuations + , http://dbpedia.org/resource/Pulmonary_alveolar_proteinosis + , http://dbpedia.org/resource/Microbiologists + , http://dbpedia.org/resource/Aplysia_californica + , http://dbpedia.org/resource/Lipid + , http://dbpedia.org/resource/Ure2p + , http://dbpedia.org/resource/Diseases + , http://dbpedia.org/resource/Huntingtin + , http://dbpedia.org/resource/Thioflavin + , http://dbpedia.org/resource/Insulin + , http://dbpedia.org/resource/Biophysicists + , http://dbpedia.org/resource/Tuomas_Knowles + , http://dbpedia.org/resource/Infectious + , http://dbpedia.org/resource/Apolipoprotein_A2 + , http://dbpedia.org/resource/Energy_barrier + , http://dbpedia.org/resource/Lichen_amyloidosis + , http://dbpedia.org/resource/Beta-2_microglobulin + , http://dbpedia.org/resource/Lactoferrin + , http://dbpedia.org/resource/Diabetes_mellitus_type_2 + , http://dbpedia.org/resource/Sigmoid_function + , http://dbpedia.org/resource/Reactive_oxygen_species + , http://dbpedia.org/resource/Yeast_prions + , http://dbpedia.org/resource/Latin + , http://dbpedia.org/resource/Apolipoprotein_AI + , http://dbpedia.org/resource/Cell_%28biology%29 + , http://dbpedia.org/resource/%CE%92-sheet + , http://dbpedia.org/resource/Methanosaeta + , http://dbpedia.org/resource/Progressive_supranuclear_palsy + , http://dbpedia.org/resource/Macular_amyloidosis + , http://dbpedia.org/resource/Medullary_thyroid_cancer + , http://dbpedia.org/resource/JUNQ_and_IPOD + , http://dbpedia.org/resource/Incubation_period + , http://dbpedia.org/resource/Category:Structural_proteins + , http://dbpedia.org/resource/Familial_amyloid_cardiomyopathy + , http://dbpedia.org/resource/Beta_strand + , http://dbpedia.org/resource/Polarization_%28waves%29 + , http://dbpedia.org/resource/E._coli + , http://dbpedia.org/resource/Bacteria + , http://dbpedia.org/resource/Enterobacteriales + , http://dbpedia.org/resource/Gelsolin + , http://dbpedia.org/resource/Nanometer + , http://dbpedia.org/resource/Corticobasal_degeneration + , http://dbpedia.org/resource/Exponential_growth + , http://dbpedia.org/resource/Proteopathy + , http://dbpedia.org/resource/Familial_amyloid_polyneuropathy + , http://dbpedia.org/resource/Protein_misfolding + , 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http://dbpedia.org/resource/Homo_sapiens + , http://dbpedia.org/resource/Prostatic_acid_phosphatase + , http://dbpedia.org/resource/Intercalation_%28biochemistry%29 + , http://dbpedia.org/resource/Amyloidosis + , http://dbpedia.org/resource/LECT2 + , http://dbpedia.org/resource/Beta_helix + , http://dbpedia.org/resource/Circular_dichroism + , http://dbpedia.org/resource/Transthyretin + , http://dbpedia.org/resource/Prion + , http://dbpedia.org/resource/Serum_amyloid_P_component + , http://dbpedia.org/resource/Beta_amyloid + , http://dbpedia.org/resource/Michele_Vendruscolo + , http://dbpedia.org/resource/S100_protein + , http://dbpedia.org/resource/Gelatinous_drop-like_corneal_dystrophy + , http://dbpedia.org/resource/Apolipoprotein_C2 + , http://dbpedia.org/resource/Genetic_disorder + , http://dbpedia.org/resource/Staining + , http://dbpedia.org/resource/SciVee + , http://dbpedia.org/resource/Cryo-Electron_Microscopy + , http://dbpedia.org/resource/Trinucleotide_repeat_disorders + , 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rdfs:comment Амілоїд — аномальний білок (глікопротеїн),Амілоїд — аномальний білок (глікопротеїн), основним компонетом якого є нерозчинні фібрилярні (фибрилярный компонент, F-компонент) та глобулярні (плазменный компонент, P-компонент) протеїни, а також полісахариди. Скупчення амілоїду призводить до утворення cтромально-судинного диспротеїнозу — амілоїдозу.льно-судинного диспротеїнозу — амілоїдозу. , Amiloideak edo proteina amiloideak zuntzezAmiloideak edo proteina amiloideak zuntzezko proteina bereziak dira, disolbaezinak, patologia batzuk eragiten dituztenak ehunetan edo organoetan pilatzen direnean. Amiloideek sortzen dituzten patologia horiek amiloidosi izenarekin biltzen dira. Amiloidosi batzuk endekapenezko gaitz batzuekin lotu dira, Alzheimer bezalako neuronen endekapenezko gaixotasunekin, esaterako . Amiloide izena oker batetik dator: hasiera batean zientzialariek uste zuten ehunetan pilatzen zen material patologiko hori almidoia zela; geroago konturatu ziren material horrek egitura proteikoa zuelaen material horrek egitura proteikoa zuela , アミロイド(Amyloids)はある特定の構造を持つ水に溶けない繊維状のタンパク質である(詳細な定義は本文参照)。器官にアミロイドが異常に蓄積すると、アミロイド症などの神経変性疾患の原因になると言われている。 , Amyloid är olösliga fiberlika proteinaggreAmyloid är olösliga fiberlika proteinaggregat med vissa gemensamma egenskaper. Amyloid uppkommer från ett antal felveckade varianter av proteiner och polypeptider som naturligt förekommer i kroppen. Onormal förekomst av amyloid i vävnader hör ihop med olika sjukdomar, bland annat den grupp av sjukdomar som kallas amyloidos. Namnet kommer från amylum, det latinska namnet för stärkelse, eftersom man ursprungligen (baserat på infärgning och studier i mikroskop) trodde att de upplagrade ämnena utgjordes av kolhydrater.pplagrade ämnena utgjordes av kolhydrater. , Amilóides são fibrilas proteicas que podemAmilóides são fibrilas proteicas que podem depositar em vários tecidos (epitelial, ósseo, muscular, etc.), prejudicando a função de vários órgãos (rins, pulmões, coração, intestino, cérebro, etc). Os amilóides não são tão raros como se acredita. Ocorrem em mais de 10% dos casos de doenças que iniciam com o sintoma da proteinúria. que iniciam com o sintoma da proteinúria. , النشوانيات هي تجمعات من البروتينات التي تتالنشوانيات هي تجمعات من البروتينات التي تتميز بمورفولوجيا ليفية يبلغ قطرها 7-13 نانومتر، وببنية ثانية من صحيفة بيتا، بالإضافة إلى إمكانية صبغها عبر صبغات محددة، مثل أحمر الكونغو. في جسم الإنسان، ارتبطت النشوانيات بتطور الأمراض المختلفة. تتشكل النشوانيات الممرضة عندما تفقد البروتينات السليمة سابقًا بنيتها الطبيعية ووظائفها الفيزيولوجية (سوء طي) فتشكل رواسب ليفية في لويحات حول الخلايا، ما يمكن أن يعطل الوظيفة الصحية للأنسجة والأعضاء.ن أن يعطل الوظيفة الصحية للأنسجة والأعضاء. , Els amiloides són agregats de proteïnes fibroses insolubles que comparteixen trets estructurals específics. L'acumulació anormal d'amiloide en els òrgans pot donar lloc a l'amiloïdosi, i pot tenir un paper en diverses malalties neurodegeneratives. , 類澱粉蛋白(英語:amyloid)又稱淀粉样物质、淀粉样蛋白,簡稱類澱粉,是一種不可溶的纖維性蛋白質。在器官中不正常的堆積,會造成類澱粉沉積症(amyloidosis)。在許多神經性疾病,如阿茲海默症、帕金森氏症中,都可以觀察到神經系統中出現大量類澱粉蛋白的累積沉澱。許多學者相信它可能導致腦部或其他器官退化或功能障礙。 , Amyloid – szkodliwe, nieprawidłowe białko Amyloid – szkodliwe, nieprawidłowe białko przypominające skrobię, powstające w organizmie w wyniku długiego przebiegu wyniszczających chorób, gromadzące się między naczyniami włosowatymi a tkankami niektórych narządów. Powoduje to ucisk i utrudnienie (lub uniemożliwienie) wymiany substancji między krwią i komórkami. Schorzenie to nazywane jest amyloidozą (skrobiawicą). Chorobami wywołującymi tworzenie się amyloidów są m.in. gruźlica, kiła, reumatoidalne zapalenie stawów, przewlekłe zapalenie kości, choroba Creutzfeldta-Jakoba, choroba Parkinsona oraz choroba Alzheimera.horoba Parkinsona oraz choroba Alzheimera. , Amyloids are aggregates of proteins characAmyloids are aggregates of proteins characterised by a fibrillar morphology of 7–13 nm in diameter, a beta sheet (β-sheet) secondary structure (known as cross-β) and ability to be stained by particular dyes, such as Congo red. In the human body, amyloids have been linked to the development of various diseases. Pathogenic amyloids form when previously healthy proteins lose their normal structure and physiological functions (misfolding) and form fibrous deposits in amyloid plaques around cells which can disrupt the healthy function of tissues and organs.he healthy function of tissues and organs. , Amyloid (z řec. amylon = škrob), je bílkovAmyloid (z řec. amylon = škrob), je bílkovina, resp. její fragment, která se při chorobných stavech ukládá v mezibuněčném prostoru. Proteiny, ze kterých vzniká amyloid, se většinou fyziologicky vyskytují v těle, např. prekurzory amyloidu, např. sérový amyloid A nebo lehké řetězce imunoglobulinů. Méně časté jsou mutace, které vedou k tvorbě proteinů pohotovějších k tvorbě amyloidu, např. tzv. finský nebo portugalský typ amyloidózy.v. finský nebo portugalský typ amyloidózy. , La substance amyloïde est un agrégat de prLa substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Certaines protéines amyloïdes sont infectieuses et sont alors appelées prions : la forme infectieuse peut servir de matrice pour convertir d'autres protéines non infectieuses en une forme infectieuse, car la forme inhabituelle du repliement et l'agrégation font alors partie des informations biologiques transmises.e des informations biologiques transmises.
rdfs:label Amiloide , نشواني , Substance amyloïde , Амілоїд , Amyloid , アミロイド , 類澱粉蛋白
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http://dbpedia.org/resource/Lynette_Cegelski + , http://dbpedia.org/resource/Amphidinium + , http://dbpedia.org/resource/Rosalind_Ridley + , http://dbpedia.org/resource/Rhodotus + , http://dbpedia.org/resource/Plaque + , http://dbpedia.org/resource/Neurodegenerative_disease + , http://dbpedia.org/resource/Protein_aggregation + , http://dbpedia.org/resource/Ibercivis + , http://dbpedia.org/resource/Photo-induced_cross-linking_of_unmodified_proteins + , http://dbpedia.org/resource/Chemical_chaperone + , http://dbpedia.org/resource/Positron_emission_tomography + , http://dbpedia.org/resource/Nucleation + , http://dbpedia.org/resource/Gap-43_protein + , http://dbpedia.org/resource/Ehud_Gazit + , http://dbpedia.org/resource/Amylin + , http://dbpedia.org/resource/Apolipoprotein_E + , http://dbpedia.org/resource/List_of_University_of_Edinburgh_medical_people + , http://dbpedia.org/resource/Alois_Alzheimer + , http://dbpedia.org/resource/Oligopeptide_P11-4 + , 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http://dbpedia.org/resource/Oswald_Schmiedeberg + , http://dbpedia.org/resource/Amanita_flavorubens + , http://dbpedia.org/resource/Sup35p + , http://dbpedia.org/resource/Denise_C._Park + , http://dbpedia.org/resource/Suillus_spraguei + , http://dbpedia.org/resource/Innogenetics + , http://dbpedia.org/resource/Blusher + , http://dbpedia.org/resource/Clavulina_cristata + , http://dbpedia.org/resource/Amanita_porphyria + , http://dbpedia.org/resource/Tricholoma_ustaloides + , http://dbpedia.org/resource/Prion + , http://dbpedia.org/resource/Infiltration_%28medical%29 + , http://dbpedia.org/resource/Donald_L._Price + , http://dbpedia.org/resource/Donanemab + , http://dbpedia.org/resource/Felix_Victor_Birch-Hirschfeld + , http://dbpedia.org/resource/Karen_Duff + , http://dbpedia.org/resource/Dorothea_Zucker-Franklin + , http://dbpedia.org/resource/Anfinsen%27s_dogma + , http://dbpedia.org/resource/Amanita_atkinsoniana + , http://dbpedia.org/resource/Chester_Mathis + , http://dbpedia.org/resource/Prostatic_acid_phosphatase + , http://dbpedia.org/resource/Amyloid_cardiomyopathy + , http://dbpedia.org/resource/Immunoperoxidase + , http://dbpedia.org/resource/Apolipoprotein_AI + , http://dbpedia.org/resource/Corpora_amylacea + , http://dbpedia.org/resource/List_of_MeSH_codes_%28D05%29 + , http://dbpedia.org/resource/Shar_Pei_fever + , http://dbpedia.org/resource/Antoine_Portal + , http://dbpedia.org/resource/Familial_amyloid_cardiomyopathy + , http://dbpedia.org/resource/Sirius_Red + , http://dbpedia.org/resource/Somali_cat + , http://dbpedia.org/resource/Resinomycena + , http://dbpedia.org/resource/Proteinopathy + , http://dbpedia.org/resource/Elastin-like_polypeptides + , http://dbpedia.org/resource/Curli + , http://dbpedia.org/resource/Contact_activation_system + , http://dbpedia.org/resource/Calcifying_epithelial_odontogenic_tumor + , http://dbpedia.org/resource/LOXL1 + , http://dbpedia.org/resource/N-alpha-acetyltransferase_10 + , http://dbpedia.org/resource/Formyl_peptide_receptor + , http://dbpedia.org/resource/Amyloid_fibrils + , http://dbpedia.org/resource/Amyloids + , http://dbpedia.org/resource/Amyloidosis%2C_familial + , http://dbpedia.org/resource/Amyl + , http://dbpedia.org/resource/Catathelasma + , http://dbpedia.org/resource/Heredofamilial_amyloidosis + , http://dbpedia.org/resource/Amyloidogenic + , http://dbpedia.org/resource/Amyloid_proteins + , http://dbpedia.org/resource/Amyloid_diseases + , http://dbpedia.org/resource/Curli_fibrils + , http://dbpedia.org/resource/Lardacein + , http://dbpedia.org/resource/Amyloid_bodies + , http://dbpedia.org/resource/Amyloid_cascade + , http://dbpedia.org/resource/Amyloid_cascade_hypothesis + , http://dbpedia.org/resource/Amyloid_disease + , http://dbpedia.org/resource/Amyloid_pathway + , http://dbpedia.org/resource/Amaloid + , http://dbpedia.org/resource/Hereditary_amyloidosis + , http://dbpedia.org/resource/Amyloid_protein + 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