| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
β-цилиндр — разновидность третичной структ … β-цилиндр — разновидность третичной структуры белков; β-складчатый слой, свернутый с образованием замкнутой структуры, в которой первая цепь водородными связями связана с последней. Как правило, β-цепи в β-цилиндрах расположены в антипараллельной ориентации. Чаще всего β-цилиндры формируют такие белки, как порины и другие пронизывающие мембраны белки, и белки, связывающие внутри цилиндра гидрофобные лиганды, такие как липокалины. Примерно 2-3 % генов в грамотрицательных бактериальных геномах кодируют бета-цилиндры. Во многих случаях пряди содержат чередующиеся неполярные (гидрофильные и гидрофобные) аминокислоты, так что гидрофобные остатки ориентированы во внутреннюю часть цилиндра с образованием гидрофобного ядра, а полярные остатки ориентированы наружу цилиндра на открытой для растворителя поверхности. Порины и другие мембранные белки, содержащие бета-цилиндры, меняют эту картину, причем гидрофобные остатки ориентированы наружу, где они контактируют с окружающими липидами, а гидрофильные остатки ориентированы к водной внутренней поре. Все бета-цилиндры можно классифицировать по двум целочисленным параметрам: число прядей в бета-листе, n, и «число сдвига», S, мера колебания цепей в бета-листе. Эти два параметра (n и S) связаны с углом наклона бета-нитей относительно оси ствола.аклона бета-нитей относительно оси ствола.
, Um barril beta é uma grande folha-beta que … Um barril beta é uma grande folha-beta que se torce e se enrola para formar uma estrutura fechada na qual a primeira fita está ligada à última através de ligações de hidrogénio. as folhas-beta em barris beta estão tipicamente arranjados de uma forma antiparalela. Estruturas em barril são encontradas de maneira comum em porinas e outras proteínas de atravessam a membrana celular e proteínas de se ligam a ligandos hidrofóbicos no centro do barril, como em lipocalinas. Estruturas em barril semelhantes a porinas representam entre 2 a 3% dos genes em bactérias Gram negativas. 3% dos genes em bactérias Gram negativas.
, β桶状结构（英语：Beta barrel）是蛋白质的一种三级构造。它由多条β折叠带通过反平行重叠成桶状，两段则由肽链残基间的氢键结束。常见采取这种构造的蛋白有孔蛋白、跨膜蛋白以及其他需要与非极性分子打交道的蛋白。 在β桶中，β折叠带往往同时带有亲水与疏水性残基。根据外部环境与管道需要，再将内外分别整理成亲水或疏水的管道面。
, In protein structures, a beta barrel is a … In protein structures, a beta barrel is a beta sheet composed of tandem repeats that twists and coils to form a closed toroidal structure in which the first strand is bonded to the last strand (hydrogen bond). Beta-strands in many beta-barrels are arranged in an antiparallel fashion. Beta barrel structures are named for resemblance to the barrels used to contain liquids. Most of them are water-soluble proteins and frequently bind hydrophobic ligands in the barrel center, as in lipocalins. Others span cell membranes and are commonly found in porins. Porin-like barrel structures are encoded by as many as 2–3% of the genes in Gram-negative bacteria. It has been shown that more than 600 proteins with various function (e.g., oxidase, dismutase, amylase) contain the beta barrel structure. In many cases, the strands contain alternating polar and non-polar (hydrophilic and hydrophobic) amino acids, so that the hydrophobic residues are oriented into the interior of the barrel to form a hydrophobic core and the polar residues are oriented toward the outside of the barrel on the solvent-exposed surface. Porins and other membrane proteins containing beta barrels reverse this pattern, with hydrophobic residues oriented toward the exterior where they contact the surrounding lipids, and hydrophilic residues oriented toward the aqueous interior pore. All beta-barrels can be classified in terms of two integer parameters: the number of strands in the beta-sheet, n, and the "shear number", S, a measure of the stagger of the strands in the beta-sheet. These two parameters (n and S) are related to the inclination angle of the beta strands relative to the axis of the barrel.trands relative to the axis of the barrel.
, Ein β-Fass (engl. β-barrel) ist ein Protei … Ein β-Fass (engl. β-barrel) ist ein Proteinstruktur-Motiv, das besonders in porenbildenden Proteinen vorkommt. Es besteht aus mindestens fünf β-Faltblättern, die im Kreis angeordnet sind und so eine Röhre (die Pore) bilden, die meist für die Funktion des Proteins als Transportprotein verantwortlich ist. Der Innendurchmesser einer solchen Pore kann von wenigen bis mehreren Dutzend Ångström betragen.en bis mehreren Dutzend Ångström betragen.
, Le strutture a barile β (strutture a manic … Le strutture a barile β (strutture a manicotto) sono particolari strutture che derivano dalla struttura secondaria foglietto β. Sono formate da catene laterali apolari all'esterno (contatto con catene idrofobiche dei fosfolipidi di membrana) e catene laterali polari verso l'interno. e catene laterali polari verso l'interno.
, Un barril beta es una estructura de proteí … Un barril beta es una estructura de proteínas formada por una serie de láminas beta que se tuercen y enrollan para formar una estructura cerrada en donde la primera cadena de láminas beta se une a la última a través de enlaces por puente de hidrógeno. Estas láminas beta generalmente forman arreglos antiparalelos. Las estructuras de barril se encuentran comúnmente en porinas y otras proteínas que se atraviesan membranas celulares y proteínas que se unen a ligandos hidrofóbicos en el centro del barril, como en las lipocalinas. Las estructuras de barril tipo porinas son hasta el 2-3% de los genes de una bacteria Gram negativas.En muchos casos, la alternancia de cadenas contienen residuos aminoacídicos polares e hidrofóbicos, de modo que los residuos hidrofóbicos están orientados hacia el interior del barril para formar un núcleo hidrofóbico y los residuos polares están orientados hacia el exterior del barril sobre la superficie expuesta a solvente. Las porinas y otras proteínas de membrana que contienen barriles beta pueden revertir este patrón, con residuos hidrófobos orientados hacia el exterior, donde están en contacto con lípidos, y los residuos hidrófilos orientados hacia el interior del poro. Todos los barriles-beta se pueden clasificar en función de dos parámetros: el número de cadenas en la lámina beta, n, y el "número de cizalla", S, una medida de la forma escalonada de los capítulos de la lámina beta. Estos dos parámetros (n y S) se relacionan con el ángulo de inclinación de las cadenas de láminas beta en relación con el eje del barril. beta en relación con el eje del barril.
, βバレル（Beta barrel）はタンパク質の三次構造の1つであり、大きなβシート … βバレル（Beta barrel）はタンパク質の三次構造の1つであり、大きなβシートがねじれてコイル状になり、両端が水素結合で結合した構造をしている。βバレル中のβストランドは通常は平行に配列している。この構造はポリンや、細胞膜を貫通する他のタンパク質、などの疎水性リガンドと結合するタンパク質で見られる。グラム陰性細菌の遺伝子の2-3%はポリン様のタンパク質をコードしている。 多くの場合、ストランドのアミノ酸は極性のものと疎水性のものが1つおきに並び、疎水残基はバレルの内側を向いて疎水性中心を作り、極性残基は外側を向いて溶媒に露出している。ただし脂質中ではこれとは逆になり、疎水性残基が外側、極性残基が内側にくることがある。 全てのβバレルは、βシート中のストランドの数を表すnとシートSという中のストランドのずれSという2つのパラメータによって分類される。これらのパラメータはβバレルの軸に対するストランドの偏向角に関係する。て分類される。これらのパラメータはβバレルの軸に対するストランドの偏向角に関係する。
, De bèta-barrel of het bèta-vat is een vouw … De bèta-barrel of het bèta-vat is een vouwingspatroon in eiwitten bestaande uit herhalende bèta-platen die in een cilindrische conformatie zijn gedraaid. Beta-barrels zijn vernoemd naar hun gelijkenis met vaten (Engels: barrels) waarin men vloeistoffen bewaart. De meeste bèta-barrels zijn wateroplosbare eiwitten die een hydrofoob ligand kunnen binden. Ze komen ook voor in membranen en spelen dan een rol als selectief doorlatend membraaneiwit. Maar liefst 2–3% van de genen van gramnegatieve bacteriën coderen voor bèta-barrels in membranen. Over het algemeen bestaan de β-strengen van een bèta-barrel uit afwisselende polaire en apolaire aminozuren. De apolaire aminozuren wijzen naar binnen en vormen een hydrofobe kern. De polaire aminozuren wijzen naar de buitenkant (naar het omliggende water). Bij membraaneiwitten die bèta-barrels bevatten, is dit patroon omgekeerd: de hydrofobe residuen wijzen dan naar buiten en zijn in contact met de omringende lipiden. Bèta-barrels kunnen worden geclassificeerd in termen van twee parameters: het aantal β-strengen in de bèta-plaat (n) en de zogenaamde shear number (s), een maat voor de afschuiving van de eerste en de laatste streng. Deze twee parameters (n en s) zijn evenredig aan de hellingsgraad van de β-strengen ten opzichte van de lengte-as van de bèta-barrel.ichte van de lengte-as van de bèta-barrel.
, Un tonneau β est une structure protéique c … Un tonneau β est une structure protéique constituée d'un grand feuillet β qui se tord et s'enroule pour former une structure quasi-cylindrique fermée par des liaisons hydrogène. Les feuillets bêta sont généralement arrangés de façon antiparallèle, le premier brin étant lié au dernier par liaisons hydrogène. On trouve plusieurs types de tonneaux β de diamètres variables. Les plus grands permettent de ménager un canal central permettant la fixation ou le passage de petites molécules ou d'ions. D'autres sont plus compacts et ne comportent pas de canal central mais utilisent ce motif au sein de la structure de protéines globulaires, dont ils constituent souvent des domaines structuraux. On trouve ainsi des tonneaux β dans les porines et diverses protéines, (telles des translocases de la membrane mitochondriale interne, ou même au sein de toxines bactériennes comme l'hémolysine) qui s'étendent sur les membranes cellulaires ainsi que dans les protéines qui se lient à des ligands hydrophobes au centre du tonneau, comme les lipocalines. Les structures en tonneau de type porine sont encodées par pas moins de 2 à 3 % des gènes des bactéries à Gram négatif. Un motif en tonneau β compact très commun est le motif dit OB-fold (oligonucleotide-binding fold) qui comporte cinq brins bêta, on le retrouve chez toutes les espèces vivantes et il est présent dans environ 300 protéines codées dans le génome humain. Dans de nombreux cas, les feuillets contiennent des acides aminés polaires et apolaires, de sorte que les résidus hydrophobes sont orientés vers l'intérieur du tonneau pour former un cœur hydrophobe tandis que les résidus hydrophiles sont à l'extérieur du tonneau, au contact du milieu aqueux. Les porines et diverses autres protéines membranaires inversent cette organisation, avec des résidus hydrophobes orientés vers l'extérieur du tonneau au contact de la bicouche lipidique et des résidus hydrophiles orientés vers le pore intérieur. Tous les tonneaux β peuvent être classifiés en fonction deux nombres entiers : le nombre n de brins dans le feuillet β et le « nombre de cisaillement » S, qui mesure le décalage des brins dans les feuillets β. Ces deux paramètres, n et S, sont liés à l'angle d'inclinaison des feuillets β par rapport à l'axe du tonneau.euillets β par rapport à l'axe du tonneau.
, Бета-циліндр (англ. beta-barrel) -- це ант … Бета-циліндр (англ. beta-barrel) -- це антипаралельні бета-ланцюги, що утворюють гідрофобне білкове ядро з великим бета-листом. Бета-лист скручується, в результаті чого утворюється замкнута структура, в якій перший ланцюг зв'язаний водневим зв'язком з останнім. У багатьох випадках структура містить поперечні полярні та гідрофобні амінокислоти так, що гідрофобні залишки орієнтуються у внутрішню частину циліндра з утворенням гідрофобного ядра, а полярні залишки орієнтуються на зовнішню сторону циліндра на поверхні, що піддається розчиннику.дра на поверхні, що піддається розчиннику.
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Sucrose_porin_1a0s.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
http://www.biologie.uni-konstanz.de/folding/Structure%20gallery%201.html +
, http://eprints.gla.ac.uk/143478/7/143478.pdf +
, https://web.archive.org/web/20060914195139/http:/kinemage.biochem.duke.edu/~jsr/index.html +
, http://www.cathdb.info/cathnode/2.40 +
, http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS95/course/8_folds/all_beta.html +
, https://web.archive.org/web/20060903014158/http:/www.jenner.ac.uk/Lipocalin/frontpage.htm +
, https://web.archive.org/web/20120204132129/http:/www.sbc.su.se/~gvh/teaching/SweLL/module1.html +
, https://web.archive.org/web/20120509122609/http:/scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.c.html +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
5014146
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
15183
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1086239955
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Primary_sequence +
, http://dbpedia.org/resource/Pheromones +
, http://dbpedia.org/resource/Green_fluorescent_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrophile +
, http://dbpedia.org/resource/Retinol +
, http://dbpedia.org/resource/Chloroplast +
, http://dbpedia.org/resource/Bacterial_outer_membrane +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrogen_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Beta_strand +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_domains +
, http://dbpedia.org/resource/Ligand +
, http://dbpedia.org/resource/Retinol_binding_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Membrane_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Major_urinary_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Lipocalin +
, http://dbpedia.org/resource/Chemical_polarity +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_folds +
, http://dbpedia.org/resource/Lipid +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_tandem_repeats +
, http://dbpedia.org/resource/Sucrose +
, http://dbpedia.org/resource/Porin_%28protein%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrophobic_core +
, http://dbpedia.org/resource/Beta_sheet +
, http://dbpedia.org/resource/File:Shear_Number_GFP.svg +
, http://dbpedia.org/resource/File:MupwithSBT.jpg +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_membrane +
, http://dbpedia.org/resource/N-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/Barrel +
, http://dbpedia.org/resource/C-terminus +
, http://dbpedia.org/resource/Calyx_%28zoology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Diffusion +
, http://dbpedia.org/resource/Translocase_of_the_outer_membrane +
, http://dbpedia.org/resource/Sorting_and_assembly_machinery +
, http://dbpedia.org/resource/One-letter_amino_acid_code +
, http://dbpedia.org/resource/Deformation_%28mechanics%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Gram-negative +
, http://dbpedia.org/resource/Antiparallel_%28biochemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/OMPdb +
, http://dbpedia.org/resource/Beta-sandwich +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_tandem_repeats +
, http://dbpedia.org/resource/Shear_%28geology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Beta_bulge +
, http://dbpedia.org/resource/Salmonella_typhimurium +
, http://dbpedia.org/resource/Structural_Classification_of_Proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Jelly_roll_fold +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrophobe +
, http://dbpedia.org/resource/Mitochondria +
, http://dbpedia.org/resource/Amino_acid +
, http://dbpedia.org/resource/Hydrophobic +
|
| http://dbpedia.org/property/caption
|
Front view
, Back view
, 8
, 18
, Right view
, Left view
|
| http://dbpedia.org/property/footer
|
Hydrogen bonding in the beta sheet slabs of GFP. The residues are labeled with residue number and one-letter amino acid code. Only the backbone atoms of the beta barrel are shown from each of angle of the barrel coloured from blue to red .
|
| http://dbpedia.org/property/image
|
Rbp 1brp.png
, 1
, Sucrose porin 1a0s.png
|
| http://dbpedia.org/property/totalWidth
|
480
|
| http://dbpedia.org/property/width
|
150
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Protein_tertiary_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_journal +
, http://dbpedia.org/resource/Template:PDB +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Protein_tandem_repeats +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Multiple_image +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Commonscat +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_book +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Scholia +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Main +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refbegin +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refend +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Clear +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_structure +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_domains +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_folds +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Protein_tandem_repeats +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Hydrogen +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_barrel?oldid=1086239955&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Shear_Number_GFP.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/1RRX_pdb_slab_2.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/1RRX_pdb_slab_3.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/1RRX_pdb_slab_4.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/1RRX_pdb_slab_1.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/MupwithSBT.jpg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Rbp_1brp.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Sucrose_porin_1a0s.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_barrel +
|
| owl:sameAs |
http://pt.dbpedia.org/resource/Barril_beta +
, https://global.dbpedia.org/id/2sfbF +
, http://mk.dbpedia.org/resource/%D0%91%D0%B5%D1%82%D0%B0-%D1%86%D0%B8%D0%BB%D0%B8%D0%BD%D0%B4%D0%B0%D1%80 +
, http://nl.dbpedia.org/resource/B%C3%A8ta-barrel +
, http://sl.dbpedia.org/resource/Beta_sod%C4%8Dek +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Tonneau_b%C3%AAta +
, http://sr.dbpedia.org/resource/Beta_barel +
, http://da.dbpedia.org/resource/Beta-barrel +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%CE%92%E3%83%90%E3%83%AC%E3%83%AB +
, http://gl.dbpedia.org/resource/Barril_beta +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%91%D0%B5%D1%82%D0%B0-%D1%86%D0%B8%D0%BB%D0%B8%D0%BD%D0%B4%D1%80 +
, http://yago-knowledge.org/resource/Beta_barrel +
, http://dbpedia.org/resource/Beta_barrel +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.0czw8f +
, http://it.dbpedia.org/resource/Barile_%CE%B2 +
, http://sh.dbpedia.org/resource/Beta_barel +
, http://www.wikidata.org/entity/Q310424 +
, http://uk.dbpedia.org/resource/%D0%91%D0%B5%D1%82%D0%B0-%D1%86%D0%B8%D0%BB%D1%96%D0%BD%D0%B4%D1%80_%28%D1%81%D1%82%D1%80%D1%83%D0%BA%D1%82%D1%83%D1%80%D0%B0_%D0%B1%D1%96%D0%BB%D0%BA%D1%96%D0%B2%29 +
, http://es.dbpedia.org/resource/Barril_beta +
, http://de.dbpedia.org/resource/%CE%92-Fass +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%CE%92%E6%A1%B6%E7%8A%B6%E7%BB%93%E6%9E%84 +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Whole100003553 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Object100002684 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Design103178782 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Motif103789014 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Decoration103169390 +
, http://dbpedia.org/ontology/MeanOfTransportation +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteinStructuralMotifs +
, http://dbpedia.org/class/yago/Artifact100021939 +
|
| rdfs:comment |
β-цилиндр — разновидность третичной структ … β-цилиндр — разновидность третичной структуры белков; β-складчатый слой, свернутый с образованием замкнутой структуры, в которой первая цепь водородными связями связана с последней. Как правило, β-цепи в β-цилиндрах расположены в антипараллельной ориентации. Чаще всего β-цилиндры формируют такие белки, как порины и другие пронизывающие мембраны белки, и белки, связывающие внутри цилиндра гидрофобные лиганды, такие как липокалины. Примерно 2-3 % генов в грамотрицательных бактериальных геномах кодируют бета-цилиндры.териальных геномах кодируют бета-цилиндры.
, β桶状结构（英语：Beta barrel）是蛋白质的一种三级构造。它由多条β折叠带通过反平行重叠成桶状，两段则由肽链残基间的氢键结束。常见采取这种构造的蛋白有孔蛋白、跨膜蛋白以及其他需要与非极性分子打交道的蛋白。 在β桶中，β折叠带往往同时带有亲水与疏水性残基。根据外部环境与管道需要，再将内外分别整理成亲水或疏水的管道面。
, Le strutture a barile β (strutture a manic … Le strutture a barile β (strutture a manicotto) sono particolari strutture che derivano dalla struttura secondaria foglietto β. Sono formate da catene laterali apolari all'esterno (contatto con catene idrofobiche dei fosfolipidi di membrana) e catene laterali polari verso l'interno. e catene laterali polari verso l'interno.
, Um barril beta é uma grande folha-beta que … Um barril beta é uma grande folha-beta que se torce e se enrola para formar uma estrutura fechada na qual a primeira fita está ligada à última através de ligações de hidrogénio. as folhas-beta em barris beta estão tipicamente arranjados de uma forma antiparalela. Estruturas em barril são encontradas de maneira comum em porinas e outras proteínas de atravessam a membrana celular e proteínas de se ligam a ligandos hidrofóbicos no centro do barril, como em lipocalinas. Estruturas em barril semelhantes a porinas representam entre 2 a 3% dos genes em bactérias Gram negativas. 3% dos genes em bactérias Gram negativas.
, De bèta-barrel of het bèta-vat is een vouw … De bèta-barrel of het bèta-vat is een vouwingspatroon in eiwitten bestaande uit herhalende bèta-platen die in een cilindrische conformatie zijn gedraaid. Beta-barrels zijn vernoemd naar hun gelijkenis met vaten (Engels: barrels) waarin men vloeistoffen bewaart. De meeste bèta-barrels zijn wateroplosbare eiwitten die een hydrofoob ligand kunnen binden. Ze komen ook voor in membranen en spelen dan een rol als selectief doorlatend membraaneiwit. Maar liefst 2–3% van de genen van gramnegatieve bacteriën coderen voor bèta-barrels in membranen.ën coderen voor bèta-barrels in membranen.
, Ein β-Fass (engl. β-barrel) ist ein Protei … Ein β-Fass (engl. β-barrel) ist ein Proteinstruktur-Motiv, das besonders in porenbildenden Proteinen vorkommt. Es besteht aus mindestens fünf β-Faltblättern, die im Kreis angeordnet sind und so eine Röhre (die Pore) bilden, die meist für die Funktion des Proteins als Transportprotein verantwortlich ist. Der Innendurchmesser einer solchen Pore kann von wenigen bis mehreren Dutzend Ångström betragen.en bis mehreren Dutzend Ångström betragen.
, In protein structures, a beta barrel is a … In protein structures, a beta barrel is a beta sheet composed of tandem repeats that twists and coils to form a closed toroidal structure in which the first strand is bonded to the last strand (hydrogen bond). Beta-strands in many beta-barrels are arranged in an antiparallel fashion. Beta barrel structures are named for resemblance to the barrels used to contain liquids. Most of them are water-soluble proteins and frequently bind hydrophobic ligands in the barrel center, as in lipocalins. Others span cell membranes and are commonly found in porins. Porin-like barrel structures are encoded by as many as 2–3% of the genes in Gram-negative bacteria. It has been shown that more than 600 proteins with various function (e.g., oxidase, dismutase, amylase) contain the beta barrel structure.mylase) contain the beta barrel structure.
, Un barril beta es una estructura de proteí … Un barril beta es una estructura de proteínas formada por una serie de láminas beta que se tuercen y enrollan para formar una estructura cerrada en donde la primera cadena de láminas beta se une a la última a través de enlaces por puente de hidrógeno. Estas láminas beta generalmente forman arreglos antiparalelos. Las estructuras de barril se encuentran comúnmente en porinas y otras proteínas que se atraviesan membranas celulares y proteínas que se unen a ligandos hidrofóbicos en el centro del barril, como en las lipocalinas. Las estructuras de barril tipo porinas son hasta el 2-3% de los genes de una bacteria Gram negativas.En muchos casos, la alternancia de cadenas contienen residuos aminoacídicos polares e hidrofóbicos, de modo que los residuos hidrofóbicos están orientados hacia el inthidrofóbicos están orientados hacia el int
, Бета-циліндр (англ. beta-barrel) -- це ант … Бета-циліндр (англ. beta-barrel) -- це антипаралельні бета-ланцюги, що утворюють гідрофобне білкове ядро з великим бета-листом. Бета-лист скручується, в результаті чого утворюється замкнута структура, в якій перший ланцюг зв'язаний водневим зв'язком з останнім. У багатьох випадках структура містить поперечні полярні та гідрофобні амінокислоти так, що гідрофобні залишки орієнтуються у внутрішню частину циліндра з утворенням гідрофобного ядра, а полярні залишки орієнтуються на зовнішню сторону циліндра на поверхні, що піддається розчиннику.дра на поверхні, що піддається розчиннику.
, βバレル（Beta barrel）はタンパク質の三次構造の1つであり、大きなβシート … βバレル（Beta barrel）はタンパク質の三次構造の1つであり、大きなβシートがねじれてコイル状になり、両端が水素結合で結合した構造をしている。βバレル中のβストランドは通常は平行に配列している。この構造はポリンや、細胞膜を貫通する他のタンパク質、などの疎水性リガンドと結合するタンパク質で見られる。グラム陰性細菌の遺伝子の2-3%はポリン様のタンパク質をコードしている。 多くの場合、ストランドのアミノ酸は極性のものと疎水性のものが1つおきに並び、疎水残基はバレルの内側を向いて疎水性中心を作り、極性残基は外側を向いて溶媒に露出している。ただし脂質中ではこれとは逆になり、疎水性残基が外側、極性残基が内側にくることがある。 全てのβバレルは、βシート中のストランドの数を表すnとシートSという中のストランドのずれSという2つのパラメータによって分類される。これらのパラメータはβバレルの軸に対するストランドの偏向角に関係する。て分類される。これらのパラメータはβバレルの軸に対するストランドの偏向角に関係する。
, Un tonneau β est une structure protéique c … Un tonneau β est une structure protéique constituée d'un grand feuillet β qui se tord et s'enroule pour former une structure quasi-cylindrique fermée par des liaisons hydrogène. Les feuillets bêta sont généralement arrangés de façon antiparallèle, le premier brin étant lié au dernier par liaisons hydrogène.ant lié au dernier par liaisons hydrogène.
|
| rdfs:label |
Barril beta
, Βバレル
, Β桶状结构
, Beta barrel
, Бета-цилиндр
, Bèta-barrel
, Бета-циліндр (структура білків)
, Β-Fass
, Tonneau bêta
, Barile β
|
