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Http://dbpedia.org/resource/Rhodanese
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http://dbpedia.org/resource/Rhodanese
http://dbpedia.org/ontology/abstract La rodanasi è un enzima epatico che cataliLa rodanasi è un enzima epatico che catalizza la coniugazione fra gli ioni cianuro (CN−) e il tiosolfato S2O2−3, generando acido tiocianico. La reazione chimica è la seguente: CN− + S2O2−3 → SCN− + SO2−3 La reazione avviene in due step. Nel primo step, il tiosolfato reagisce col gruppo tiolico della cisteina-247, a formare disolfuro. Nel secondo step, il disolfuro reagisce col cianuro, per produrre tiocianato, mentre il disolfuro si trasforma in tiolo. Oltre al tiosolfato l'enzima può usare come substrato anche l'idrossicobalamina che trasforma in cianocobalamina.balamina che trasforma in cianocobalamina. , Als Rhodanase, auch Schwefeltransferase, wAls Rhodanase, auch Schwefeltransferase, werden Enzyme bezeichnet, die Schwefel von Thiosulfat oder Persulfid auf andere Moleküle übertragen. Die Übertragung von Persulfid ist ein wichtiger Bestandteil der Sulfid-Oxidation, also der Entgiftung des konstant beim Cysteinabbau entstehenden Schwefelwasserstoffs. Mit der Übertragung von Schwefel auf Cyanide werden auch diese im Körper zu Thiocyanaten entgiftet. Die Übertragung auf Eisen produziert die als Kofaktor funktionierenden Eisen-Schwefel-Cluster. Rhodanasen sind in vielen Bakterien und Pilzen zu finden. Die Rhodanasen der Vielzeller sind in den Mitochondrien bzw. den Chloroplasten lokalisiert. Die TST vom Menschen zeigt außerdem schwache -Aktivität. Rhodanasen gehören zu den Sulfurtransferasen.danasen gehören zu den Sulfurtransferasen. , La rhodanèse, également appelée rhodanase La rhodanèse, également appelée rhodanase et thiosulfate sulfurtransférase (TST), est une transférase qui catalyse la réaction : S2O32− + CN− SO32− + SCN−. Cette enzyme mitochondriale intervient dans la détoxication du cyanure. La réaction se produit en deux étapes, représentées sur le schéma ci-dessous : * le thiosulfate S2O32− réagit avec le groupe thiol du résidu Cys-247 (1) pour former un disulfure (2) en libérant un ion sulfite SO32− ; * le disulfure –S–SH réagit avec le cyanure CN− pour former le thiocyanate SCN− en redonnant le thiol –SH initial.te SCN− en redonnant le thiol –SH initial. , Rhodanese, also known as rhodanase, thiosuRhodanese, also known as rhodanase, thiosulfate sulfurtransferase, thiosulfate cyanide transsulfurase, and thiosulfate thiotransferase, is a mitochondrial enzyme that detoxifies cyanide (CN−) by converting it to thiocyanate (SCN−). This reaction takes place in two steps. The diagram on the right shows the crystallographically-determined structure of rhodanese. In the first step, thiosulfate is reduced by the thiol group on cysteine-247 1, to form a persulfide and a sulfite 2. In the second step, the persulfide reacts with cyanide to produce thiocyanate, re-generating the cysteine thiol 1. This reaction is important for the treatment of exposure to cyanide, since the thiocyanate formed is around 1 / 200 as toxic.:p. 15938 The use of thiosulfate solution as an antidote for cyanide poisoning is based on the activation of this enzymatic cycle. Rhodanese shares evolutionary relationship with a large family of proteins, including * Cdc25 phosphatase catalytic domain. * non-catalytic domains of eukaryotic dual-specificity MAPK-phosphatases * non-catalytic domains of yeast PTP-type MAPK-phosphatases * non-catalytic domains of yeast Ubp4, Ubp5, Ubp7 * non-catalytic domains of mammalian Ubp-Y * Drosophila heat shock protein HSP-67BB * several bacterial cold-shock and phage shock proteins * plant senescence associated proteins * catalytic and non-catalytic domains of rhodanese Rhodanese has an internal duplication. This domain is found as a single copy in other proteins, including phosphatases and ubiquitin C-terminal hydrolases.tases and ubiquitin C-terminal hydrolases. , La rodanasa es una enzima mitocondrial (ECLa rodanasa es una enzima mitocondrial (EC 2.8.1.1) cuyo nombre sistemático es tiosulfato sulfurotransferasa. Esta enzima detoxifica el cianuro (CN-) convirtiéndolo en tiocianato (SCN-).​ Esta reacción ocurre en dos etapas. El diagrama de la derecha muestra la estructura determinada por cristalografía de rayos X de la rodanasa. En el primer paso, el tiosulfato reacciona con el grupo tiol de la cisteína-247 1, para formar un disulfuro 2. En el segundo paso, el disulfuro reacciona con el cianuro para producir tiocianato, mientras que simultáneamente se autoconvierte nuevamente a su estado tiol normal 1. Esta reacción es importante como mecanismo de detoxificación del cianuro, ya que el tiocianato formado es relativamente inocuo. El uso de una solución de tiosulfato como antídoto para el envenenamiento con cianuro se basa en la activación de este ciclo enzimático. La rodanasa comparte relaciones evolutivas con un gran número de proteínas, entre las que se incluyen: * Cdc25 dominio catalítico fosfatasa. * dominios no catalíticos de las fosfatasas MAPK de especificidad dual * dominios no catalíticos de las fosfatasas MAPK de levadura tipo PTP * dominios no catalíticos de enzimas de levadura Ubp4, Ubp5, Ubp7 * dominios no catalíticos de enzimas de mamíferos Ubp-Y * proteína de choque térmico de Drosophila HSP-67BB * varias proteínas bacterianas de choque por frío y fagos * proteínas asociadas a la senescencia de plantas * dominios catalíticos y no catalíticos de rodanasas . La rodanasa es producto de una duplicación interna. Este dominio se encuentra en forma de copia simple en otras proteínas, incluyendo a fosfatasas y ubiquitin hidrolasas C-terminales.​asas y ubiquitin hidrolasas C-terminales.​
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