| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
Un hemo B o heme B (también conocido como … Un hemo B o heme B (también conocido como protohemo IX) es el más abundante de los grupos hemo, tanto la hemoglobina como la mioglobina son ejemplos de proteínas transportadoras de oxígeno que contienen hemo B. Las proteínas de la familia de las peroxidasas también contienen hemo B. Las enzomas cicloxigenasas COX-1 y COX-2, también contienen hemo B en uno de sus dos sitios activos.n hemo B en uno de sus dos sitios activos.
, 헴 B(영어: heme B)는 가장 풍부하게 존재하는 헴이다. 프로토헴 IX … 헴 B(영어: heme B)는 가장 풍부하게 존재하는 헴이다. 프로토헴 IX(영어: protoheme IX)라고도 한다. 헤모글로빈과 미오글로빈은 헴 B를 포함하고 있는 산소 운반 단백질의 예이다. 과산화효소 계열의 효소들은 헴 B를 포함하고 있다. 과 는 두 활성 부위 중 하나에 헴 B를 포함하고 있다. 일반적으로 헴 B는 헴 철과 아미노산 곁사슬 사이의 단일 배위 결합을 통해 주변 단백질 매트릭스(아포단백질이라고 함)에 부착된다. 헤모글로빈과 미오글로빈은 진화적으로 보존된 히스티딘에 배위 결합을 하는 반면, 산화질소 생성효소와 사이토크롬 P450은 헴 B의 철 중심에 결합된 진화적으로 보존된 시스테인에 배위 결합을 한다. 단백질을 포함한 헴 B의 철은 포르피린의 4개의 질소(평면 형성)와 단백질의 단일 전자 공여 원자에 결합되어 있기 때문에 철은 종종 5배위 상태에 놓이게 된다. 산소 또는 독성을 지닌 일산화 탄소가 결합되면 철은 6배위가 된다. 헴 B와 헴 S의 정확한 구조는 독일의 화학자 한스 피셔에 의해 처음으로 밝혀졌다. 헴 S의 정확한 구조는 독일의 화학자 한스 피셔에 의해 처음으로 밝혀졌다.
, هيم ب أو هيم باء أو هيم B (بالإنجليزية: He … هيم ب أو هيم باء أو هيم B (بالإنجليزية: Heme B أو haem B) المعروف أيضًا باسم( protoheme IX) هو الهيم الأكثر وفرة. الهيموغلوبين والميوغلوبين هما مثالان على بروتينات نقل الأكسجين التي تحتوي على الهيم ب. تحتوي عائلة إنزيمات البيروكسيداز أيضًا على الهيم ب. وإنزيمات COX-2 من الشهرة الحديثة، تحتوي أيضًا على الهيم B في أحد موقعين نشطين. بشكل عام، يرتبط الهيم B بمصفوفة البروتين المحيطة (المعروفة باسم ) من خلال رابطة تناسقية (تساهمية) واحدة بين حديد الهيم وسلسلة جانبية من الأحماض الأمينية. يحتوي كل من الهيموغلوبين والميوغلوبين على رابطة تناسقية مع هيستيدين محفوظ تطوريًا، في حين أن سينثيز أكسيد النيتريك والسيتوكروم P450 لهما رابطة تنايقية إلى سيستين محفوظ تطوريًا مرتبط بمركز الحديد في الهيم ب. يرتبط الحديد بأربعة نيتروجين من البورفيرين (مكونًا مستويًا Plane) وإلكترونًا واحدًا يتبرع بذرة من البروتين، ويكون الحديد غالبًا في حالة خماسية التساهم. عندما يرتبط الأكسجين أو أول أكسيد الكربون السام، يصبح الحديد سداسي التناسق. تم توضيح الهياكل الصحيحة للهيم ب ووهيم س ( Hem S ) لأول مرة بواسطة الكيميائي الألماني هانز فيشر.ل مرة بواسطة الكيميائي الألماني هانز فيشر.
, L'hème de type B est un groupement prosthé … L'hème de type B est un groupement prosthétique des protéines de transport de l'oxygène, notamment l'hémoglobine et la myoglobine, c'est-à-dire un groupement non protéique de ces protéines. Cette hème contient un atome de fer sous forme ferreux Fe2+ en son centre qui lui permettra d'être liée de façon covalente à la protéine d'hémoglobine et qui lui permettra également de fixer les molécules de dioxygène (O2) afin de permettre à la molécule d'hémoglobine de transporter l'oxygène dans le sang puis dans les tissus où la pression partielle en oxygène sera basse. L’hème b, également appelé protohème IX, est la forme la plus abondante d'hème. L'hémoglobine et la myoglobine sont deux exemples de protéines de transport de l'oxygène qui contiennent de l'hème b. Ce dernier est également présent dans les peroxydases, et les cyclooxygénases COX-1 et COX-2 en contiennent sur l'un de leurs deux sites actifs. L'hème b est généralement lié à l'apoprotéine par une liaison covalente de coordination entre l'ion ferreux et la chaîne latérale d'un résidu d'acide aminé de la protéine. Dans l'hémoglobine et la myoglobine, l'ion ferreux est ainsi coordonné avec un résidu histidine, mais avec un résidu cystéine dans le cytochrome P450 et de l'oxyde nitrique synthase : dans tous ces cas, l'acide aminé de coordination avec l'hème est conservé au cours de l'évolution.hème est conservé au cours de l'évolution.
, Heme B or haem B (also known as protoheme … Heme B or haem B (also known as protoheme IX) is the most abundant heme. Hemoglobin and myoglobin are examples of oxygen transport proteins that contain heme B. The peroxidase family of enzymes also contain heme B. The COX-1 and COX-2 enzymes (cyclooxygenase) of recent fame, also contain heme B at one of two active sites. Generally, heme B is attached to the surrounding protein matrix (known as the apoprotein) through a single coordination bond between the heme iron and an amino-acid side-chain. Both hemoglobin and myoglobin have a coordination bond to an evolutionarily-conserved histidine, while nitric oxide synthase and cytochrome P450 have a coordination bond to an evolutionarily-conserved cysteine bound to the iron center of heme B. Since the iron in heme B containing proteins is bound to the four nitrogens of the porphyrin (forming a plane) and a single electron donating atom of the protein, the iron is often in a pentacoordinate state. When oxygen or the toxic carbon monoxide is bound the iron becomes hexacoordinated.The correct structures of heme B and heme S were first elucidated by German chemist Hans Fischer.elucidated by German chemist Hans Fischer.
, Гем b (также известный как протогем IX) — … Гем b (также известный как протогем IX) — наиболее часто встречающийся гем, как в гемоглобине, так и в миоглобине. Такое семейство ферментов как тоже содержат в себе гем Б. Циклооксигеназа-1 и циклооксигеназа-2 из малоизвестного семейства семейства циклооксигеназ содержат в себе гем Б как один из своих активных сайтов. Обычно гем Б крепится к окружающему его белковому матриксу посредством координационной связи между железом гема и аминокислотой боковой цепи.Гемоглобин и миоглобин связываются с гемом через гистидин, а синтаза оксида азота и Цитохром P450 через цистеин. Поскольку железо в гем-содержащих белках связано с четырьмя атомами азота в порфирине (плоская структура) является единственным электродонорным атомом в белке, железо обычно находится в пятивалентном состоянии. Когда с ним связываются кислород или монооксид углерода оно становится шестивалентным.ид углерода оно становится шестивалентным.
|
| http://dbpedia.org/ontology/alternativeName
|
Iron protoporphyrin IX,
, protoheme IX
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Heme_b.svg?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
10248942
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
3752
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1081626627
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Heme +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Tetrapyrroles +
, http://dbpedia.org/resource/Myoglobin +
, http://dbpedia.org/resource/Porphyrin +
, http://dbpedia.org/resource/Histidine +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Biomolecules +
, http://dbpedia.org/resource/Cysteine +
, http://dbpedia.org/resource/Carbon_monoxide +
, http://dbpedia.org/resource/Peroxidase +
, http://dbpedia.org/resource/COX-1 +
, http://dbpedia.org/resource/COX-2 +
, http://dbpedia.org/resource/Apoenzyme +
, http://dbpedia.org/resource/Coordination_bond +
, http://dbpedia.org/resource/Oxygen +
, http://dbpedia.org/resource/Nitrogen +
, http://dbpedia.org/resource/Hans_Fischer +
, http://dbpedia.org/resource/Cytochrome_P450 +
, http://dbpedia.org/resource/Nitric_oxide_synthase +
, http://dbpedia.org/resource/Amino-acid +
, http://dbpedia.org/resource/Hemoglobin +
|
| http://dbpedia.org/property/imagealt
|
Space-filling model of the heme B complex
, Skeletal formula of heme B
|
| http://dbpedia.org/property/imagefile
|
Heme b.svg
, Haem-B-based-on-xtal-3D-sf.png
|
| http://dbpedia.org/property/imagesize
|
150
, 170
|
| http://dbpedia.org/property/othernames
|
Iron protoporphyrin IX,
, protoheme IX
|
| http://dbpedia.org/property/verifiedrevid
|
396492132
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Stdinchicite +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Fact +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Enzyme_cofactors +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Fdacite +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Chembox_Identifiers +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Chembox_Hazards +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Chembox_Properties +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Chembox +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Cascite +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Chemspidercite +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Tetrapyrroles +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Tetrapyrroles +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Biomolecules +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Heme_B?oldid=1081626627&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Heme_b.svg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Haem-B-based-on-xtal-3D-sf.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Heme_B +
|
| owl:sameAs |
http://fr.dbpedia.org/resource/H%C3%A8me_b +
, http://sr.dbpedia.org/resource/Hem_B +
, https://global.dbpedia.org/id/4oise +
, http://sk.dbpedia.org/resource/Hem_B +
, http://dbpedia.org/resource/Heme_B +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.02q6g8w +
, http://ko.dbpedia.org/resource/%ED%97%B4_B +
, http://azb.dbpedia.org/resource/%D9%87%D9%85_%D8%A8%DB%8C +
, http://sh.dbpedia.org/resource/Hem_B +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%D9%87%D9%85_%D8%A8%DB%8C +
, http://yago-knowledge.org/resource/Heme_B +
, http://www.wikidata.org/entity/Q620084 +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%93%D0%B5%D0%BC_b +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D9%87%D9%8A%D9%85_%D8%A8 +
, http://es.dbpedia.org/resource/Hemo_B +
, http://gl.dbpedia.org/resource/Hemo_B +
|
| rdf:type |
http://umbel.org/umbel/rc/ChemicalSubstanceType +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Acid114607521 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/ontology/ChemicalSubstance +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Statement106722453 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
, http://www.ontologydesignpatterns.org/ont/dul/DUL.owl#ChemicalObject +
, http://dbpedia.org/class/yago/CarboxylicAcid114739360 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Message106598915 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Communication100033020 +
, http://dbpedia.org/ontology/ChemicalCompound +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatMolecularFormulas +
, http://www.wikidata.org/entity/Q11173 +
, http://dbpedia.org/class/yago/MolecularFormula106817173 +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatCarboxylicAcids +
, http://dbpedia.org/class/yago/Formula106816935 +
|
| rdfs:comment |
Heme B or haem B (also known as protoheme … Heme B or haem B (also known as protoheme IX) is the most abundant heme. Hemoglobin and myoglobin are examples of oxygen transport proteins that contain heme B. The peroxidase family of enzymes also contain heme B. The COX-1 and COX-2 enzymes (cyclooxygenase) of recent fame, also contain heme B at one of two active sites. Generally, heme B is attached to the surrounding protein matrix (known as the apoprotein) through a single coordination bond between the heme iron and an amino-acid side-chain.he heme iron and an amino-acid side-chain.
, Un hemo B o heme B (también conocido como … Un hemo B o heme B (también conocido como protohemo IX) es el más abundante de los grupos hemo, tanto la hemoglobina como la mioglobina son ejemplos de proteínas transportadoras de oxígeno que contienen hemo B. Las proteínas de la familia de las peroxidasas también contienen hemo B. Las enzomas cicloxigenasas COX-1 y COX-2, también contienen hemo B en uno de sus dos sitios activos.n hemo B en uno de sus dos sitios activos.
, Гем b (также известный как протогем IX) — … Гем b (также известный как протогем IX) — наиболее часто встречающийся гем, как в гемоглобине, так и в миоглобине. Такое семейство ферментов как тоже содержат в себе гем Б. Циклооксигеназа-1 и циклооксигеназа-2 из малоизвестного семейства семейства циклооксигеназ содержат в себе гем Б как один из своих активных сайтов. Обычно гем Б крепится к окружающему его белковому матриксу посредством координационной связи между железом гема и аминокислотой боковой цепи.Гемоглобин и миоглобин связываются с гемом через гистидин, а синтаза оксида азота и Цитохром P450 через цистеин.ксида азота и Цитохром P450 через цистеин.
, هيم ب أو هيم باء أو هيم B (بالإنجليزية: He … هيم ب أو هيم باء أو هيم B (بالإنجليزية: Heme B أو haem B) المعروف أيضًا باسم( protoheme IX) هو الهيم الأكثر وفرة. الهيموغلوبين والميوغلوبين هما مثالان على بروتينات نقل الأكسجين التي تحتوي على الهيم ب. تحتوي عائلة إنزيمات البيروكسيداز أيضًا على الهيم ب. وإنزيمات COX-2 من الشهرة الحديثة، تحتوي أيضًا على الهيم B في أحد موقعين نشطين. بشكل عام، يرتبط الهيم B بمصفوفة البروتين المحيطة (المعروفة باسم ) من خلال رابطة تناسقية (تساهمية) واحدة بين حديد الهيم وسلسلة جانبية من الأحماض الأمينية.د الهيم وسلسلة جانبية من الأحماض الأمينية.
, 헴 B(영어: heme B)는 가장 풍부하게 존재하는 헴이다. 프로토헴 IX … 헴 B(영어: heme B)는 가장 풍부하게 존재하는 헴이다. 프로토헴 IX(영어: protoheme IX)라고도 한다. 헤모글로빈과 미오글로빈은 헴 B를 포함하고 있는 산소 운반 단백질의 예이다. 과산화효소 계열의 효소들은 헴 B를 포함하고 있다. 과 는 두 활성 부위 중 하나에 헴 B를 포함하고 있다. 일반적으로 헴 B는 헴 철과 아미노산 곁사슬 사이의 단일 배위 결합을 통해 주변 단백질 매트릭스(아포단백질이라고 함)에 부착된다. 헤모글로빈과 미오글로빈은 진화적으로 보존된 히스티딘에 배위 결합을 하는 반면, 산화질소 생성효소와 사이토크롬 P450은 헴 B의 철 중심에 결합된 진화적으로 보존된 시스테인에 배위 결합을 한다. 단백질을 포함한 헴 B의 철은 포르피린의 4개의 질소(평면 형성)와 단백질의 단일 전자 공여 원자에 결합되어 있기 때문에 철은 종종 5배위 상태에 놓이게 된다. 산소 또는 독성을 지닌 일산화 탄소가 결합되면 철은 6배위가 된다. 헴 B와 헴 S의 정확한 구조는 독일의 화학자 한스 피셔에 의해 처음으로 밝혀졌다. 헴 S의 정확한 구조는 독일의 화학자 한스 피셔에 의해 처음으로 밝혀졌다.
, L'hème de type B est un groupement prosthé … L'hème de type B est un groupement prosthétique des protéines de transport de l'oxygène, notamment l'hémoglobine et la myoglobine, c'est-à-dire un groupement non protéique de ces protéines. Cette hème contient un atome de fer sous forme ferreux Fe2+ en son centre qui lui permettra d'être liée de façon covalente à la protéine d'hémoglobine et qui lui permettra également de fixer les molécules de dioxygène (O2) afin de permettre à la molécule d'hémoglobine de transporter l'oxygène dans le sang puis dans les tissus où la pression partielle en oxygène sera basse. pression partielle en oxygène sera basse.
|
| rdfs:label |
Hemo B
, 헴 B
, Hème b
, هيم ب
, Гем b
, Heme B
|
