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Http://dbpedia.org/resource/Astacin
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http://dbpedia.org/resource/Astacin
http://dbpedia.org/ontology/abstract Astacins are a family of multidomain metalAstacins are a family of multidomain metalloendopeptidases which are either secreted or membrane-anchored. These metallopeptidases belong to the MEROPS peptidase family M12, subfamily M12A (astacin family, clan MA(M)). The protein fold of the peptidase domain for members of this family resembles that of thermolysin, the type example for clan MA and the predicted active site residues for members of this family and thermolysin occur in the motif HEXXH. The astacin family of metalloendopeptidases (EC 3.4.24.21) encompasses a range of proteins found in hydra to humans, in mature and developmental systems. Their functions include activation of growth factors, degradation of polypeptides, and processing of extracellular proteins. The proteins are synthesised with N-terminal signal and pro-enzyme sequences, and many contain multiple domains C-terminal to the protease domain. They are either secreted from cells, or are associated with the plasma membrane. The astacin molecule adopts a kidney shape, with a deep active-site cleft between its N- and C-terminal domains. The zinc ion, which lies at the bottom of the cleft, exhibits a unique penta-coordinated mode of binding, involving 3 histidine residues, a tyrosine and a water molecule (which is also bound to the carboxylate side chain of Glu93). The N-terminal domain comprises 2 alpha-helices and a 5-stranded beta-sheet. The overall topology of this domain is shared by the archetypal zinc-endopeptidase thermolysin. Astacin protease domains also share common features with serralysins, matrix metalloendopeptidases, and snake venom proteases; they cleave peptide bonds in polypeptides such as insulin B chain and bradykinin, and in proteins such as casein and gelatin; and they have arylamidase activity.latin; and they have arylamidase activity. , アスタシン(Astacin)は、マルチドメインの金属エンドペプチダーゼである。ではペアスタシン(Astacin)は、マルチドメインの金属エンドペプチダーゼである。ではペプチダーゼファミリーM12のサブファミリーM12Aに分類される。ペプチダーゼドメインのフォールディングは、テルモリシンと似ている。アスタシンとテルモリシンの予測される活性部位残基は、HEXXHモチーフである。 アスタシンファミリーは、ヒドラからヒトまで、成熟したシステムから未熟なシステムまで、広範に見られるタンパク質である。その機能には、成長因子の活性化、ポリペプチドの分解、細胞外タンパク質のプロセシング等がある。このタンパク質はN末端シグナルとプロ酵素配列から構成され、その多くはプロテアーゼドメインのC末端に複数のドメインを含む。細胞から分泌されるものも膜タンパク質のものもある。 アスタシン分子は腎臓に似た形をしており、N末端とC末端の間に深い活性部位の亀裂がある。亀裂の底にあるには、3つのヒスチジン残基と1つのチロシン残基、Glu93のカルボキシル側鎖にも結合した1つの水分子が配位した独特の5配位構造を持っている。N末端ドメインは、2つのと5つのβシートから構成されている。このドメインの全体的な形は、典型的な亜鉛エンドペプチダーゼであるテルモリシンと共通である。アスタシンのプロテアーゼドメインは、セラリシン、マトリックスメタロプロテアーゼ、ヘビ毒プロテアーゼとも共通の特長を持つ。これらは、インスリンB鎖やブラジキニン等のポリペプチドやカゼインやゼラチン等のタンパク質中のペプチド結合を切断し、また活性も持つ。ペプチドやカゼインやゼラチン等のタンパク質中のペプチド結合を切断し、また活性も持つ。
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