| http://dbpedia.org/ontology/abstract
|
Akvaporin je označení pro skupinu proteinů, které regulují tok vody přes membránu. Řadí se mezi .
, Aquaporinen, ook wel waterkanaaltjes genoe … Aquaporinen, ook wel waterkanaaltjes genoemd, zijn een groep kanaaleiwitten in de membranen van cellen die het transport van water vergemakkelijken. Membranen van verschillende bacteriën, schimmels, dieren- en plantencellen zijn meestal rijkelijk voorzien van aquaporines en hebben hierdoor een relatief vlotte diffusie van water in en uit de fosfolipide-dubbellaag. Aquaporines zijn opgebouwd uit zes alfa-helixdomeinen die het membraan geheel overspannen. Zowel de N-terminus als de C-terminus bevinden zich aan de cytosolische zijde. Een aquaporine bevat twee hydrofobe lussen met een geconserveerd NPA-motief (asparagine-proline-alanine) dat een vatstructuur vormt. Deze structuur is het daadwerkelijke kanaal waardoorheen watermoleculen kunnen bewegen. Omdat aquaporines meestal open zijn en in vrijwel elk celtype voorkomen, is men snel geneigd te zeggen dat water van zichzelf gemakkelijk door het celmembraan beweegt. Water is weliswaar in staat om het celmembraan te passeren door middel van diffusie omdat het een klein molecuul is, maar aangezien water een polaire verbinding is, verloopt dit diffusieproces relatief langzaam: het meeste water diffundeert via de aquaporinen. De Nobelprijs voor de Scheikunde werd in 2003 toegekend aan Peter Agre voor de ontdekking van de aquaporine en aan Roderick MacKinnon voor zijn werk aan de structuur en het mechanisme van kaliumkanalen. Een genetisch defect van aquaporinen is in verband gebracht met verschillende menselijke ziekten, waaronder nefrogene diabetes insipidus en neuromyelitis optica.iabetes insipidus en neuromyelitis optica.
, Οι υδατοπορίνες ή ακουαπορίνες είναι διαμε … Οι υδατοπορίνες ή ακουαπορίνες είναι διαμεμβρανικές πρωτεΐνες (ΜΙΡs) - κανάλια, που εντοπίζονται στην κυτταρική μεμβράνη και τον . Οι υδατοπορίνες βρίσκονται σε μεγάλη ποικιλία κυττάρων, ζωϊκών και φυτικών. Διευκολύνουν τη μεταφορά του νερού δια μέσου των μεμβρανών. Στα θηλαστικά, οι υδατοπορίνες βρίσκονται στα κύτταρα του νεφρού, όπου βοηθούν στην επαναρρόφηση νερού. Υπάρχουν 35 υδατοπορίνες στο Arabidopsis, 5 στην λεύκα.Δομή: έχουν έξι διαμεμβρανικές αέλικες οι οποίες σχηματίζουν έναν στενό υδατικό δίαυλο που διαπερνά τη μεμβράνη. Δύο βρόχοι σχηματίζουν ημιέλικες οι οποίες αναδιπλώνονται στο εσωτερικό του διαύλου. Ο δίαυλος περιέχει έναν στενό πόροπου περιορίζει τη διέλευση των μορίων ύδατος, ώστε να περνάει ένα κάθε φορά, ενώ δεν επιτρέπει την είσοδο φορτισμένων ιόντων.ν επιτρέπει την είσοδο φορτισμένων ιόντων.
, Аквапорини — канали (пори) в мембрані клітин, що відповідають за проникність води.
, アクアポリン（Aquaporin、AQP）とは細胞膜に存在する細孔（pore）を持っ … アクアポリン（Aquaporin、AQP）とは細胞膜に存在する細孔（pore）を持ったタンパク質である。MIP（major intrinsic proteins）ファミリーに属する膜内在タンパク質の一種である。 細胞への水の取り込みに関係しており、水分子のみを選択的に通過させることができる。 アクアポリン遺伝子の異常によって起こる疾患がいくつか存在する。ピーター・アグレ（Peter Agre）はアクアポリンの発見により、2003年のノーベル化学賞を受賞した。この時、ロデリック・マキノン（Roderick MacKinnon）もカリウムチャネルの構造とメカニズムの研究により共同で受賞した。MacKinnon）もカリウムチャネルの構造とメカニズムの研究により共同で受賞した。
, 水通道蛋白（Aquaporin），又名水孔蛋白，是一種位於細胞膜上的蛋白質（），在細胞膜上組成「孔道」，可控制水在細胞的進出，就像是「細胞的泵」一樣。
, Le acquaporine (AQP) sono una famiglia di … Le acquaporine (AQP) sono una famiglia di proteine canale isolate dal biologo statunitense Peter Agre già individuate da , medico e biologo rumeno, che facilitano il flusso molto veloce delle molecole d'acqua all'interno o all'esterno delle cellule di specifici tessuti che richiedono questa capacità (tubuli prossimali, eritrociti, membrane dei vacuoli delle cellule vegetali). Un'altra funzione è quella di far defluire l'afflusso di sangue all'interno del rene.l'afflusso di sangue all'interno del rene.
, Aquaporinas são uma classe proteínas integ … Aquaporinas são uma classe proteínas integrais de membrana que estão presentes na membrana celular e organelas membranosas das células biológicas. Defeitos genéticos envolvendo aftas que codificam as aquaporinas têm sido associados a várias doenças humanas. O Prémio Nobel da Química do ano de 2003, foi atribuído a Peter Agre pela descoberta das aquaporinas e a Roderick MacKinnon pelo seu trabalho sobre a estrutura e funcionamento de canais iônicos.trutura e funcionamento de canais iônicos.
, Akwaporyny (AQP z ang. aquaporin) – integr … Akwaporyny (AQP z ang. aquaporin) – integralne białka błonowe, które tworząkanały, uczestniczące w procesie transportu wody (a także niektórych innych cząsteczek o podobnych rozmiarach np. glicerolu) przez półprzepuszczalne błony komórek organizmów żywych.uszczalne błony komórek organizmów żywych.
, Les aquaporines (AQP) sont une classe de p … Les aquaporines (AQP) sont une classe de protéines membranaires qui forment des « pores » perméables aux molécules d'eau dans les membranes biologiques. Les aquaporines permettent le passage de l'eau de part et d'autre de la membrane tout en empêchant les ions de pénétrer dans la cellule. En 2009, environ 500 aquaporines ont été découvertes aussi bien dans le règne végétal qu'animal, dont 13 chez l'humain. végétal qu'animal, dont 13 chez l'humain.
, Aquaporins, also called water channels, ar … Aquaporins, also called water channels, are channel proteins from a larger family of major intrinsic proteins that form pores in the membrane of biological cells, mainly facilitating transport of water between cells. The cell membranes of a variety of different bacteria, fungi, animal and plant cells contain aquaporins through which water can flow more rapidly into and out of the cell than by diffusing through the phospholipid bilayer. Aquaporins have six membrane-spanning alpha helical domains with both carboxylic and amino terminals on the cytoplasmic side. Two hydrophobic loops contain conserved asparagine-proline-alanine ("NPA motif") which form a barrel surrounding a central pore-like region that contains additional protein density. Because aquaporins are usually always open and are prevalent in just about every cell type, this leads to a misconception that water readily passes through the cell membrane down its concentration gradient. Water can pass through the cell membrane through simple diffusion because it is a small molecule, and through osmosis, in cases where the concentration of water outside of the cell is greater than that of the inside. However, because water is a polar molecule this process of simple diffusion is relatively slow, and in tissues with high water permeability the majority of water passes through aquaporin. The 2003 Nobel Prize in Chemistry was awarded jointly to Peter Agre for the discovery of aquaporins and Roderick MacKinnon for his work on the structure and mechanism of potassium channels. Genetic defects involving aquaporin genes have been associated with several human diseases including nephrogenic diabetes insipidus and neuromyelitis optica.abetes insipidus and neuromyelitis optica.
, Les aquaporines són proteïnes embegudes en … Les aquaporines són proteïnes embegudes en la membrana cel·lular que regulen el flux d'aigua. Són el sistema de canonades de les cèl·lules. Les proteïnes d'aquestes aquaporines formen part d'una llarga família de proteïnes de membrana, les anomenades proteïnes integrals trasmembranoses Hi ha força malalties humanes que han estat associades a defectes en els gens de les aquaporines. El 2003 Peter Agre va guanyar el Premi Nobel en Química pel descobriment de les aquaporines, i va col·laborar amb en Roderick MacKinnon en el treball de l'estructura i mecanisme dels canals de potassi.uctura i mecanisme dels canals de potassi.
, أكوابورين الأكوابورينات (بالإنجليزية: Aqua … أكوابورين الأكوابورينات (بالإنجليزية: Aquaporin)، وتسمى أيضًا قنوات الماء، هي بروتينات من عائلة كبيرة من البروتينات الداخلية الرئيسية التي تشكل مسامًا في غشاء الخلايا الحية، مما يسهل نقل الماء بين الخلايا بشكل أساسي. تحتوي أغشية الخلايا لمجموعة متنوعة من البكتيريا والفطريات والخلايا الحيوانية والنباتية على أكوابورينات يمكن للمياه أن تتدفق من خلالها بسرعة أكبر داخل وخارج الخلية أكثر من الانتشار عبر طبقة ثنائية الفوسفوليبيد (غشاء الخلية). تحتوي الأكوابورينات على ستة مجالات حلزونية ألفا تغطي الأغشية مع كل من النهايات الكربوكسيلية والأمينية على الجانب السيتوبلازمي. تحتوي حلقتان كارهتان للماء على شكل NPA محفوظ من الأسباراجين والبرولين والألانين والذي يشكل برميلًا يحيط بمنطقة تشبه المسام المركزية التي تحتوي على كثافة بروتينية إضافية. نظرًا لأن الأكوابورينات عادةً ما تكون مفتوحة دائمًا ومنتشرة في كل نوع من الخلايا تقريبًا، فإن هذا يؤدي إلى سوء فهم مفاده أن الماء يمر بسهولة عبر غشاء الخلية تحت تدرج تركيزه. يمكن أن يمر الماء عبر غشاء الخلية من خلال الانتشار البسيط لأنه جزيء صغير، ومن خلال التناضح، في الحالات التي يكون فيها تركيز الماء خارج الخلية أكبر من تركيزه داخلها. ومع ذلك، نظرًا لأن الماء هو جزيء قطبي، فإن عملية الانتشار البسيطة هذه بطيئة نسبيًا، وتمر غالبية الماء عبر الأكوابورين. مُنحت جائزة نوبل في الكيمياء لعام 2003 مناصفةً لكل من «بيتر أجري» لاكتشاف الأكوابورينات و«رودريك ماكينون» عن عمله على تركيب وآلية عمل قنوات البوتاسيوم. ارتبطت العيوب الجينية التي تنطوي على جينات الأكوابورين بالعديد من الأمراض البشرية بما في ذلك مرض السكري الكاذب الكلوي والتهاب النخاع والعصب البصري.لكاذب الكلوي والتهاب النخاع والعصب البصري.
, Aquaporine (AQP) sind Proteine, die Kanäle … Aquaporine (AQP) sind Proteine, die Kanäle in der Zellmembran bilden, um den Durchtritt von Wasser und einigen weiteren Molekülen zu erleichtern (Membrantransport). Sie werden daher auch Wasserkanäle genannt. Aquaporine kommen in allen Lebewesen mit Zellmembran vor; sie wurden in Archaeen, Bakterien und Eukaryoten gefunden. Da Biomembranen in ihrem Inneren wasserabweisend (hydrophob) sind, ist ihre Leitfähigkeit für Wassermoleküle sehr gering. Die Wasserleitfähigkeit eines Aquaporinkanals beträgt dagegen bis zu 3 Milliarden Moleküle pro Sekunde. Die Proteinfamilie der Aquaporine wird in so genannte gewöhnliche Aquaporine und Aquaglyceroporine unterteilt. Gewöhnliche Aquaporine sind reine Wasserkanäle. Aquaglyceroporine leiten zusätzlich kleine Organische Moleküle wie Glycerin oder Harnstoff. Unter physiologischen Bedingungen treten Aquaporine als Tetramer auf, d. h. vier Aquaporinkanäle sind als eine Einheit in eine biologische Membran eingebaut.eit in eine biologische Membran eingebaut.
, Las acuaporinas son canales transmembrana … Las acuaporinas son canales transmembrana pertenecientes a la familia MIP (PF00230, por membrane instrinsic proteins). Estas proteínas forman poros en las membranas biológicas, por los que transportan principalmente agua, aunque algunos miembros de esta familia también pueden transportar solutos pequeños como urea, glicerol, amonio o gases, arsénico o silicio e incluso iones como el boro, que en algunas plantas constituye un nutriente esencial. Las acuaporinas están presentes en todos los organismos de todos los reinos biológicos. Los estudios evolutivos muestran que las acuaporinas de diferentes organismos quizá tuvieron ancestros en común. Las acuaporinas son proteínas que se ensamblan en la membrana con una estructura cuaternaria tetramérica; cada uno de los cuatro monómeros presenta un poro individual. Estos monómeros presentan seis pasos transmebrana con estructura de (H1–H6), (LA-LD) y en los cuales los extremos N y C terminales se encuentran ubicados en el lado citoplasmático de la membrana. Dos de los (LB y LE) conforman dos pequeñas hélices alfa que se insertan en la membrana. Como en todas las proteínas transmembrana, la superficie de la proteína que está en contacto con la bicapa lipídica es rica en aminoácidos hidrofóbicos, mientras que los aminoácidos polares se concentran hacia los dos extremos de la proteína. Las transmembrana delimitan el poro por el que pueden pasar moléculas de agua. Datos estructurales, estudios de mutagénesis y de dinámica molecular permitieron entender el mecanismo de transporte en esta familia de canales; el transporte de agua ocurre en una "fila india" de moléculas a través del poro de cada monómero, en el que la selectividad está dada por factores y . Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulación.[cita requerida] La acuaporinas forman tetrámeros en la membrana, en los que cada monómero tiene un poro central. Estas transportan el agua, formando una línea de 10 moléculas de agua como una "fila india" que cruza en su interior, gracias a su cara hidrofílica que proporciona uniones de hidrógeno transitorias para las moléculas de agua. Estas uniones ayudan a alinear las moléculas de agua "en fila", y las orientan por su paso a través de la membrana.[cita requerida]o a través de la membrana.[cita requerida]
, 아쿠아포린(Aquaporin)은 세포막에서 물의 수동수송을 담당하는 막단백질이다.
, Akuaporin, juga disebut saluran air, adala … Akuaporin, juga disebut saluran air, adalah protein membran integral yang tersusun dari famili besar yang membentuk pori pada membran sel, terutama memfasilitasi transpor air antarsel. Berbagai membran sel dari bakteri, jamur, hewan, dan tumbuhan berbeda memiliki akuaporin yang menembusnya sehingga air dapat mengalir lebih cepat ke dalam dan ke luar sel dibandingkan dengan berdifusi melalui fosfolipid dwilapis. Nobel Kimia 2003 dianugrahkan bersama kepada Peter Agre atas penemuan akuaporin dan Roderick MacKinnon atas penelitiannya pada struktur dan mekanisme saluran kalium. Kerusakan genetik yang melibatkan gen akuaporin telah berkaitan dengan sejumlah penyakit manusia, seperti diabetes insipidus nefrogenik dan .eperti diabetes insipidus nefrogenik dan .
, Аквапорины — интегральные мембранные проте … Аквапорины — интегральные мембранные протеины, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).внутренний белок волокон хрусталика (MIP).
|
| http://dbpedia.org/ontology/symbol
|
Aquaporin
|
| http://dbpedia.org/ontology/thumbnail
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Aquaporin-Sideview.png?width=300 +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageExternalLink
|
http://www.ks.uiuc.edu/Research/aquaporins/ +
, https://web.archive.org/web/20060425141916/http:/www.mpibpc.gwdg.de/abteilungen/073/gallery.html +
, http://www.mpibpc.gwdg.de/abteilungen/073/gallery.html +
, http://www.nobel.se/chemistry/laureates/2003/chemanim1.mpg +
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageID
|
337315
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageLength
|
39929
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageRevisionID
|
1119632104
|
| http://dbpedia.org/ontology/wikiPageWikiLink
|
http://dbpedia.org/resource/Epithelial_cells +
, http://dbpedia.org/resource/Homozygous +
, http://dbpedia.org/resource/Lithium +
, http://dbpedia.org/resource/Apical_membrane +
, http://dbpedia.org/resource/Polar_molecule +
, http://dbpedia.org/resource/Alpha_helix +
, http://dbpedia.org/resource/Vesicle_%28biology_and_chemistry%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Biology_of_bipolar_disorder +
, http://dbpedia.org/resource/Proximal_convoluted_tubule +
, http://dbpedia.org/resource/Plasmodium +
, http://dbpedia.org/resource/Aquaporin_2 +
, http://dbpedia.org/resource/Congenital +
, http://dbpedia.org/resource/Hypokalemia +
, http://dbpedia.org/resource/File:Aquaporin_Z.png +
, http://dbpedia.org/resource/Supercomputer +
, http://dbpedia.org/resource/Candida_%28fungus%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Ion_channel_pore +
, http://dbpedia.org/resource/Transmembrane_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Basolateral +
, http://dbpedia.org/resource/Roderick_MacKinnon +
, http://dbpedia.org/resource/Histidine +
, http://dbpedia.org/resource/MPEG +
, http://dbpedia.org/resource/Fungi +
, http://dbpedia.org/resource/Protons +
, http://dbpedia.org/resource/Gene +
, http://dbpedia.org/resource/Cataracts +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_membrane +
, http://dbpedia.org/resource/Countercurrent_multiplication +
, http://dbpedia.org/resource/Potassium_channel +
, http://dbpedia.org/resource/Phospholipid_bilayer +
, http://dbpedia.org/resource/Johns_Hopkins_University +
, http://dbpedia.org/resource/Mercuric_chloride +
, http://dbpedia.org/resource/Cell_%28biology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Major_intrinsic_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Organism +
, http://dbpedia.org/resource/Drosophila +
, http://dbpedia.org/resource/Nobel_Prize +
, http://dbpedia.org/resource/Nobel_Prize_in_Chemistry +
, http://dbpedia.org/resource/Osmosis +
, http://dbpedia.org/resource/Antigen +
, http://dbpedia.org/resource/Glycerol +
, http://dbpedia.org/resource/Aquaporin_4 +
, http://dbpedia.org/resource/Dalton_%28unit%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_family +
, http://dbpedia.org/resource/Bacteria +
, http://dbpedia.org/resource/Protonation +
, http://dbpedia.org/resource/Aquaglyceroporins +
, http://dbpedia.org/resource/Rh_blood_group_system +
, http://dbpedia.org/resource/Calcium +
, http://dbpedia.org/resource/Molecule +
, http://dbpedia.org/resource/Connecting_tubule +
, http://dbpedia.org/resource/Gating_%28electrophysiology%29 +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Integral_membrane_proteins +
, http://dbpedia.org/resource/Ion +
, http://dbpedia.org/resource/Aquaporin_1 +
, http://dbpedia.org/resource/Proline +
, http://dbpedia.org/resource/Proximal_straight_tubule +
, http://dbpedia.org/resource/Outer_medullary_collecting_duct +
, http://dbpedia.org/resource/Alanine +
, http://dbpedia.org/resource/Saccharomyces_cerevisiae +
, http://dbpedia.org/resource/Tetramers +
, http://dbpedia.org/resource/File:AQP-channel.png +
, http://dbpedia.org/resource/Hypercalcemia +
, http://dbpedia.org/resource/File:AQP1.png +
, http://dbpedia.org/resource/Thin_descending_loop_of_Henle +
, http://dbpedia.org/resource/File:173-Aquaporin_1fqy.jpg +
, http://dbpedia.org/resource/Kidney +
, http://dbpedia.org/resource/Aquaporin_3 +
, http://dbpedia.org/resource/Cortical_collecting_duct +
, http://dbpedia.org/resource/Photosynthesis +
, http://dbpedia.org/resource/Autoimmune +
, http://dbpedia.org/resource/File:NPH_MRI_272_GILD.gif +
, http://dbpedia.org/resource/Antidiuretic_hormone +
, http://dbpedia.org/resource/Diabetes_insipidus +
, http://dbpedia.org/resource/Solutes +
, http://dbpedia.org/resource/Protein_isoform +
, http://dbpedia.org/resource/Peter_Agre +
, http://dbpedia.org/resource/Plant_cell +
, http://dbpedia.org/resource/Nephrogenic_diabetes_insipidus +
, http://dbpedia.org/resource/Ustilago +
, http://dbpedia.org/resource/Neuromyelitis_optica +
, http://dbpedia.org/resource/Trypanosoma +
, http://dbpedia.org/resource/Grotthuss_mechanism +
, http://dbpedia.org/resource/Channel_protein +
, http://dbpedia.org/resource/Animal_cell +
, http://dbpedia.org/resource/Inner_medullary_collecting_duct +
, http://dbpedia.org/resource/Gheorghe_Benga +
, http://dbpedia.org/resource/Electrochemical_potential +
, http://dbpedia.org/resource/Simple_diffusion +
, http://dbpedia.org/resource/Water +
, http://dbpedia.org/resource/Monomer +
, http://dbpedia.org/resource/Asparagine +
, http://dbpedia.org/resource/Dictyostelium +
|
| http://dbpedia.org/property/caption
|
Crystallographic structure of aquaporin 1 PDB
|
| http://dbpedia.org/property/date
|
November 2019
|
| http://dbpedia.org/property/interpro
|
IPR000425
|
| http://dbpedia.org/property/name
|
Aquaporin
|
| http://dbpedia.org/property/opmFamily
|
7
|
| http://dbpedia.org/property/opmProtein
|
2
|
| http://dbpedia.org/property/pfam
|
PF00230
|
| http://dbpedia.org/property/prosite
|
PDOC00193
|
| http://dbpedia.org/property/reason
|
"some researchers", "more recent studies", "some studies" and "others" are too vague - which ones?
|
| http://dbpedia.org/property/scop
|
1
|
| http://dbpedia.org/property/symbol
|
Aquaporin
|
| http://dbpedia.org/property/tcdb
|
1
|
| http://dbpedia.org/property/width
|
300
|
| http://dbpedia.org/property/wikiPageUsesTemplate
|
http://dbpedia.org/resource/Template:Cite_web +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Commons_category +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Short_description +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Who%3F +
, http://dbpedia.org/resource/Template:PDBe +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Pfam_box +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Explain +
, http://dbpedia.org/resource/Template:OR +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Reflist +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Unreferenced_section +
, http://dbpedia.org/resource/Template:MeshName +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Refimprove_section +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Ion_channels +
, http://dbpedia.org/resource/Template:Good_article +
|
| http://purl.org/dc/terms/subject
|
http://dbpedia.org/resource/Category:Biology_of_bipolar_disorder +
, http://dbpedia.org/resource/Category:Integral_membrane_proteins +
|
| http://purl.org/linguistics/gold/hypernym
|
http://dbpedia.org/resource/Proteins +
|
| http://www.w3.org/ns/prov#wasDerivedFrom
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Aquaporin?oldid=1119632104&ns=0 +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/depiction
|
http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/173-Aquaporin_1fqy.jpg +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/NPH_MRI_272_GILD.gif +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Aquaporin_Z.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Aquaporin-Sideview.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/AQP1.png +
, http://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/AQP-channel.png +
|
| http://xmlns.com/foaf/0.1/isPrimaryTopicOf
|
http://en.wikipedia.org/wiki/Aquaporin +
|
| owl:sameAs |
http://ca.dbpedia.org/resource/Aquaporina +
, http://zh.dbpedia.org/resource/%E6%B0%B4%E9%80%9A%E9%81%93%E8%9B%8B%E7%99%BD +
, http://dbpedia.org/resource/Aquaporin +
, http://ja.dbpedia.org/resource/%E3%82%A2%E3%82%AF%E3%82%A2%E3%83%9D%E3%83%AA%E3%83%B3 +
, http://mk.dbpedia.org/resource/%D0%90%D0%BA%D0%B2%D0%B0%D0%BF%D0%BE%D1%80%D0%B8%D0%BD +
, http://cs.dbpedia.org/resource/Akvaporin +
, http://ro.dbpedia.org/resource/Aquaporin%C4%83 +
, http://tr.dbpedia.org/resource/Aquaporin +
, http://hu.dbpedia.org/resource/Akvaporin +
, http://fr.dbpedia.org/resource/Aquaporine +
, http://www.wikidata.org/entity/Q623090 +
, http://sk.dbpedia.org/resource/Akvapor%C3%ADn +
, http://el.dbpedia.org/resource/%CE%A5%CE%B4%CE%B1%CF%84%CE%BF%CF%80%CE%BF%CF%81%CE%AF%CE%BD%CE%B5%CF%82 +
, http://pt.dbpedia.org/resource/Aquaporina +
, http://fi.dbpedia.org/resource/Akvaporiini +
, http://ko.dbpedia.org/resource/%EC%95%84%EC%BF%A0%EC%95%84%ED%8F%AC%EB%A6%B0 +
, http://ru.dbpedia.org/resource/%D0%90%D0%BA%D0%B2%D0%B0%D0%BF%D0%BE%D1%80%D0%B8%D0%BD%D1%8B +
, http://ar.dbpedia.org/resource/%D8%A3%D9%83%D9%88%D8%A7%D8%A8%D9%88%D8%B1%D9%8A%D9%86 +
, http://pl.dbpedia.org/resource/Akwaporyny +
, http://uk.dbpedia.org/resource/%D0%90%D0%BA%D0%B2%D0%B0%D0%BF%D0%BE%D1%80%D0%B8%D0%BD%D0%B8 +
, http://da.dbpedia.org/resource/Aquaporin +
, http://rdf.freebase.com/ns/m.01xnnj +
, http://de.dbpedia.org/resource/Aquaporine +
, http://es.dbpedia.org/resource/Acuaporina +
, http://bs.dbpedia.org/resource/Akvaporin +
, http://ml.dbpedia.org/resource/%E0%B4%85%E0%B4%95%E0%B5%8D%E0%B4%B5%E0%B4%BE%E0%B4%AA%E0%B5%8B%E0%B4%B1%E0%B4%BF%E0%B5%BB +
, http://it.dbpedia.org/resource/Acquaporine +
, http://nl.dbpedia.org/resource/Aquaporine +
, http://gl.dbpedia.org/resource/Acuaporina +
, http://id.dbpedia.org/resource/Akuaporin +
, http://ms.dbpedia.org/resource/Akuaporin +
, http://yago-knowledge.org/resource/Aquaporin +
, http://vi.dbpedia.org/resource/Aquaporin +
, http://fa.dbpedia.org/resource/%D8%A2%DA%A9%D9%88%D8%A7%D9%BE%D9%88%D8%B1%DB%8C%D9%86 +
, https://global.dbpedia.org/id/4obhU +
, http://et.dbpedia.org/resource/Akvaporiin +
|
| rdf:type |
http://dbpedia.org/class/yago/Matter100020827 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Protein114728724 +
, http://dbpedia.org/class/yago/OrganicCompound114727670 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Material114580897 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Macromolecule114944888 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Molecule114682133 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Unit109465459 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Compound114818238 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Chemical114806838 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Substance100019613 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Thing100002452 +
, http://dbpedia.org/ontology/Biomolecule +
, http://dbpedia.org/class/yago/Abstraction100002137 +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatIntegralMembraneProteins +
, http://dbpedia.org/class/yago/Part113809207 +
, http://dbpedia.org/ontology/Protein +
, http://dbpedia.org/class/yago/WikicatProteins +
, http://www.wikidata.org/entity/Q8054 +
, http://dbpedia.org/class/yago/Relation100031921 +
, http://www.wikidata.org/entity/Q206229 +
, http://dbpedia.org/class/yago/PhysicalEntity100001930 +
|
| rdfs:comment |
أكوابورين الأكوابورينات (بالإنجليزية: Aqua … أكوابورين الأكوابورينات (بالإنجليزية: Aquaporin)، وتسمى أيضًا قنوات الماء، هي بروتينات من عائلة كبيرة من البروتينات الداخلية الرئيسية التي تشكل مسامًا في غشاء الخلايا الحية، مما يسهل نقل الماء بين الخلايا بشكل أساسي. تحتوي أغشية الخلايا لمجموعة متنوعة من البكتيريا والفطريات والخلايا الحيوانية والنباتية على أكوابورينات يمكن للمياه أن تتدفق من خلالها بسرعة أكبر داخل وخارج الخلية أكثر من الانتشار عبر طبقة ثنائية الفوسفوليبيد (غشاء الخلية). تحتوي الأكوابورينات على ستة مجالات حلزونية ألفا تغطي الأغشية مع كل من النهايات الكربوكسيلية والأمينية على الجانب السيتوبلازمي. تحتوي حلقتان كارهتان للماء على شكل NPA محفوظ من الأسباراجين والبرولين والألانين والذي يشكل برميلًا يحيط بمنطقة تشبه المسام المركزية التي تحتوي على كثافة بروتينية إضافية. نظرًا لأن الأكوابورينات عادةً ما تكون مفتوحة دائمًا ومنتشرة فينات عادةً ما تكون مفتوحة دائمًا ومنتشرة ف
, Les aquaporines (AQP) sont une classe de p … Les aquaporines (AQP) sont une classe de protéines membranaires qui forment des « pores » perméables aux molécules d'eau dans les membranes biologiques. Les aquaporines permettent le passage de l'eau de part et d'autre de la membrane tout en empêchant les ions de pénétrer dans la cellule. En 2009, environ 500 aquaporines ont été découvertes aussi bien dans le règne végétal qu'animal, dont 13 chez l'humain. végétal qu'animal, dont 13 chez l'humain.
, 水通道蛋白（Aquaporin），又名水孔蛋白，是一種位於細胞膜上的蛋白質（），在細胞膜上組成「孔道」，可控制水在細胞的進出，就像是「細胞的泵」一樣。
, Las acuaporinas son canales transmembrana … Las acuaporinas son canales transmembrana pertenecientes a la familia MIP (PF00230, por membrane instrinsic proteins). Estas proteínas forman poros en las membranas biológicas, por los que transportan principalmente agua, aunque algunos miembros de esta familia también pueden transportar solutos pequeños como urea, glicerol, amonio o gases, arsénico o silicio e incluso iones como el boro, que en algunas plantas constituye un nutriente esencial. Las acuaporinas están presentes en todos los organismos de todos los reinos biológicos. Los estudios evolutivos muestran que las acuaporinas de diferentes organismos quizá tuvieron ancestros en común.nismos quizá tuvieron ancestros en común.
, Aquaporinas são uma classe proteínas integ … Aquaporinas são uma classe proteínas integrais de membrana que estão presentes na membrana celular e organelas membranosas das células biológicas. Defeitos genéticos envolvendo aftas que codificam as aquaporinas têm sido associados a várias doenças humanas. O Prémio Nobel da Química do ano de 2003, foi atribuído a Peter Agre pela descoberta das aquaporinas e a Roderick MacKinnon pelo seu trabalho sobre a estrutura e funcionamento de canais iônicos.trutura e funcionamento de canais iônicos.
, Aquaporinen, ook wel waterkanaaltjes genoe … Aquaporinen, ook wel waterkanaaltjes genoemd, zijn een groep kanaaleiwitten in de membranen van cellen die het transport van water vergemakkelijken. Membranen van verschillende bacteriën, schimmels, dieren- en plantencellen zijn meestal rijkelijk voorzien van aquaporines en hebben hierdoor een relatief vlotte diffusie van water in en uit de fosfolipide-dubbellaag.water in en uit de fosfolipide-dubbellaag.
, Οι υδατοπορίνες ή ακουαπορίνες είναι διαμε … Οι υδατοπορίνες ή ακουαπορίνες είναι διαμεμβρανικές πρωτεΐνες (ΜΙΡs) - κανάλια, που εντοπίζονται στην κυτταρική μεμβράνη και τον . Οι υδατοπορίνες βρίσκονται σε μεγάλη ποικιλία κυττάρων, ζωϊκών και φυτικών. Διευκολύνουν τη μεταφορά του νερού δια μέσου των μεμβρανών. Στα θηλαστικά, οι υδατοπορίνες βρίσκονται στα κύτταρα του νεφρού, όπου βοηθούν στην επαναρρόφηση νερού. Υπάρχουν 35 υδατοπορίνες στο Arabidopsis, 5 στην λεύκα.Δομή: έχουν έξι διαμεμβρανικές αέλικες οι οποίες σχηματίζουν έναν στενό υδατικό δίαυλο που διαπερνά τη μεμβράνη. Δύο βρόχοι σχηματίζουν ημιέλικες οι οποίες αναδιπλώνονται στο εσωτερικό του διαύλου. Ο δίαυλος περιέχει έναν στενό πόροπου περιορίζει τη διέλευση των μορίων ύδατος, ώστε να περνάει ένα κάθε φορά, ενώ δεν επιτρέπει την είσοδο φορτισμένων ιόντων.ν επιτρέπει την είσοδο φορτισμένων ιόντων.
, Le acquaporine (AQP) sono una famiglia di … Le acquaporine (AQP) sono una famiglia di proteine canale isolate dal biologo statunitense Peter Agre già individuate da , medico e biologo rumeno, che facilitano il flusso molto veloce delle molecole d'acqua all'interno o all'esterno delle cellule di specifici tessuti che richiedono questa capacità (tubuli prossimali, eritrociti, membrane dei vacuoli delle cellule vegetali). Un'altra funzione è quella di far defluire l'afflusso di sangue all'interno del rene.l'afflusso di sangue all'interno del rene.
, Akwaporyny (AQP z ang. aquaporin) – integr … Akwaporyny (AQP z ang. aquaporin) – integralne białka błonowe, które tworząkanały, uczestniczące w procesie transportu wody (a także niektórych innych cząsteczek o podobnych rozmiarach np. glicerolu) przez półprzepuszczalne błony komórek organizmów żywych.uszczalne błony komórek organizmów żywych.
, Аквапорины — интегральные мембранные проте … Аквапорины — интегральные мембранные протеины, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).внутренний белок волокон хрусталика (MIP).
, 아쿠아포린(Aquaporin)은 세포막에서 물의 수동수송을 담당하는 막단백질이다.
, Аквапорини — канали (пори) в мембрані клітин, що відповідають за проникність води.
, Aquaporine (AQP) sind Proteine, die Kanäle … Aquaporine (AQP) sind Proteine, die Kanäle in der Zellmembran bilden, um den Durchtritt von Wasser und einigen weiteren Molekülen zu erleichtern (Membrantransport). Sie werden daher auch Wasserkanäle genannt. Aquaporine kommen in allen Lebewesen mit Zellmembran vor; sie wurden in Archaeen, Bakterien und Eukaryoten gefunden.chaeen, Bakterien und Eukaryoten gefunden.
, Les aquaporines són proteïnes embegudes en … Les aquaporines són proteïnes embegudes en la membrana cel·lular que regulen el flux d'aigua. Són el sistema de canonades de les cèl·lules. Les proteïnes d'aquestes aquaporines formen part d'una llarga família de proteïnes de membrana, les anomenades proteïnes integrals trasmembranoses Hi ha força malalties humanes que han estat associades a defectes en els gens de les aquaporines. El 2003 Peter Agre va guanyar el Premi Nobel en Química pel descobriment de les aquaporines, i va col·laborar amb en Roderick MacKinnon en el treball de l'estructura i mecanisme dels canals de potassi.uctura i mecanisme dels canals de potassi.
, アクアポリン（Aquaporin、AQP）とは細胞膜に存在する細孔（pore）を持っ … アクアポリン（Aquaporin、AQP）とは細胞膜に存在する細孔（pore）を持ったタンパク質である。MIP（major intrinsic proteins）ファミリーに属する膜内在タンパク質の一種である。 細胞への水の取り込みに関係しており、水分子のみを選択的に通過させることができる。 アクアポリン遺伝子の異常によって起こる疾患がいくつか存在する。ピーター・アグレ（Peter Agre）はアクアポリンの発見により、2003年のノーベル化学賞を受賞した。この時、ロデリック・マキノン（Roderick MacKinnon）もカリウムチャネルの構造とメカニズムの研究により共同で受賞した。MacKinnon）もカリウムチャネルの構造とメカニズムの研究により共同で受賞した。
, Akuaporin, juga disebut saluran air, adala … Akuaporin, juga disebut saluran air, adalah protein membran integral yang tersusun dari famili besar yang membentuk pori pada membran sel, terutama memfasilitasi transpor air antarsel. Berbagai membran sel dari bakteri, jamur, hewan, dan tumbuhan berbeda memiliki akuaporin yang menembusnya sehingga air dapat mengalir lebih cepat ke dalam dan ke luar sel dibandingkan dengan berdifusi melalui fosfolipid dwilapis. Nobel Kimia 2003 dianugrahkan bersama kepada Peter Agre atas penemuan akuaporin dan Roderick MacKinnon atas penelitiannya pada struktur dan mekanisme saluran kalium.ada struktur dan mekanisme saluran kalium.
, Akvaporin je označení pro skupinu proteinů, které regulují tok vody přes membránu. Řadí se mezi .
, Aquaporins, also called water channels, ar … Aquaporins, also called water channels, are channel proteins from a larger family of major intrinsic proteins that form pores in the membrane of biological cells, mainly facilitating transport of water between cells. The cell membranes of a variety of different bacteria, fungi, animal and plant cells contain aquaporins through which water can flow more rapidly into and out of the cell than by diffusing through the phospholipid bilayer. Aquaporins have six membrane-spanning alpha helical domains with both carboxylic and amino terminals on the cytoplasmic side. Two hydrophobic loops contain conserved asparagine-proline-alanine ("NPA motif") which form a barrel surrounding a central pore-like region that contains additional protein density. Because aquaporins are usually always open and are puaporins are usually always open and are p
|
| rdfs:label |
Aquaporina
, 水通道蛋白
, Aquaporin
, Aquaporine
, أكوابورين
, アクアポリン
, Аквапорини
, Acuaporina
, Akuaporin
, Akvaporin
, 아쿠아포린
, Υδατοπορίνες
, Acquaporine
, Аквапорины
, Akwaporyny
|
